단백질 폴드 클래스

Protein fold class
가장 오래된 번역 단백질 접힘의 기능적 주석 요약

단백질 접이식 클래스는 단백질 3차 구조 토폴로지의 광범위한 범주입니다.그들은 비슷한 아미노산과 2차 구조의 비율을 공유하는 단백질 그룹을 묘사한다.각 클래스는 복수의 독립된 단백질 슈퍼 패밀리를 포함한다(즉,[1][2][3] 서로 진화적으로 관련이 있는 것은 아니다).

일반적으로 인정된 클래스

일반적으로 두 가지 주요 구조 분류 데이터베이스(SCOP 및 CATH)에 의해 합의되는 네 가지 큰 단백질 클래스.

전α

all-α 단백질은 말초에서 몇 개의 분리된 β-시트를 제외하고 2차 구조가 전적으로 α-헬리쉬로 구성된 구조 도메인의 한 종류이다.

일반적인 예로는 브로모도메인, 글로빈폴드 및 호메오도메인폴드가 있습니다.

전β의

all-β 단백질은 말초에서 몇 개의 분리된 α-헬리스를 제외하고 2차 구조가 완전히 β-시트로 구성된 구조 도메인의 한 종류이다.

일반적인 예로는 SH3 도메인, 베타프로펠러 도메인, 면역글로불린 접힘 및 B3 DNA 결합 도메인을 들 수 있다.

α+β

α+β 단백질은 2차 구조가 골격을 따라 별도로 발생하는 α-아드레날린과 β-아드레날린으로 구성된 구조 도메인의 한 종류이다.따라서 β-스트랜드는 대부분 [4]반평행이다.

일반적인 예로는 페레독신 폴드, 리보핵산가수분해효소 A 및 SH2 도메인이 있다.

α/β

α/β 단백질은 2차 구조가 골격을 따라 번갈아 α-아카데미스와 β-아카데미로 구성된 구조 도메인의 한 종류이다.따라서 β 가닥은 대부분 [4]평행하다.

일반적인 예로는 플라보독신 접힘, TIM 배럴 및 리보핵산가수분해효소 억제제와 같은 류신 리치 리피트(LRR) 단백질이 있다.

추가 클래스

막단백질

막 단백질은 생체막에 삽입하거나 공유 결합 지질에 의해 결합됨으로써 생체막과 상호작용합니다.그것들은 수용성 구상 단백질, 섬유 단백질, 그리고 무질서한 [5]단백질과 함께 단백질의 일반적인 유형 중 하나입니다.그것들은 모든 현대 [6]의약품의 50% 이상의 목표물이다.대부분의 게놈에 있는 모든 유전자의 20-30%가 [7]막 단백질을 코드하는 것으로 추정된다.

본질적으로 무질서한 단백질

본질적으로 무질서한 단백질은 고정적이거나 질서 있는 3차원 [8][9][10]구조가 없다.IDP는 완전 비구조화에서 부분 구조화까지 다양한 상태를 포함하며 랜덤 코일, (전) 몰텐 구상체 및 유연한 링커에 의해 연결된 대규모 다중 도메인 단백질을 포함한다.그들은 단백질의 주요 유형 중 하나를 구성합니다(구형, 섬유질 및 [5]막 단백질과 함께).

코일코일단백질

코일형 코일 단백질은 세포외 매트릭스에 관여하는 길고 불용성 섬유를 형성합니다.케라틴, 콜라겐, 엘라스틴, 피브로인을 포함한 많은 강단백질 슈퍼패밀리가 있다.그러한 단백질의 역할은 보호와 지지, 결합 조직 형성, 힘줄, 뼈 매트릭스, 그리고 근육 섬유를 포함한다.

소단백질

작은 단백질은 일반적으로 이황화물 브리지(시스테인이 풍부한 단백질), 금속 배위자(금속 결합 단백질), 그리고 또는 헴과 같은 보조 인자에 의해 유지되는 3차 구조를 가지고 있다.

설계단백질

수많은 단백질 구조는 합리적인 설계의 결과이며 자연에는 존재하지 않는다.단백질은 처음부터 또는 알려진 단백질 구조와 그 염기서열에서 계산된 변화를 만들어 설계될 수 있다(단백질 재설계로 알려져 있다.합리적인 단백질 설계 접근방식은 특정 구조에 접히는 단백질 염기서열을 예측한다.이러한 예측 배열은 펩타이드 합성, 부위 지향 돌연변이 유발 또는 인공 유전자 합성과 같은 방법을 통해 실험적으로 검증될 수 있다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

  1. ^ Hubbard, Tim J. P.; Murzin, Alexey G.; Brenner, Steven E.; Chothia, Cyrus (1997-01-01). "SCOP: a Structural Classification of Proteins database". Nucleic Acids Research. 25 (1): 236–239. doi:10.1093/nar/25.1.236. ISSN 0305-1048. PMC 146380. PMID 9016544.
  2. ^ Greene, Lesley H.; Lewis, Tony E.; Addou, Sarah; Cuff, Alison; Dallman, Tim; Dibley, Mark; Redfern, Oliver; Pearl, Frances; Nambudiry, Rekha (2007-01-01). "The CATH domain structure database: new protocols and classification levels give a more comprehensive resource for exploring evolution". Nucleic Acids Research. 35 (suppl 1): D291–D297. doi:10.1093/nar/gkl959. ISSN 0305-1048. PMC 1751535. PMID 17135200.
  3. ^ Fox, Naomi K.; Brenner, Steven E.; Chandonia, John-Marc (2014-01-01). "SCOPe: Structural Classification of Proteins—extended, integrating SCOP and ASTRAL data and classification of new structures". Nucleic Acids Research. 42 (D1): D304–D309. doi:10.1093/nar/gkt1240. ISSN 0305-1048. PMC 3965108. PMID 24304899.
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  6. ^ Overington JP, Al-Lazikani B, Hopkins AL (December 2006). "How many drug targets are there?". Nat Rev Drug Discov. 5 (12): 993–6. doi:10.1038/nrd2199. PMID 17139284. S2CID 11979420.
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  10. ^ Dunker AK, Silman I, Uversky VN, Sussman JL (December 2008). "Function and structure of inherently disordered proteins". Curr. Opin. Struct. Biol. 18 (6): 756–64. doi:10.1016/j.sbi.2008.10.002. PMID 18952168.