싱글패스막단백질

Single-pass membrane protein
트랜스막 단백질의 개략적 표현: 1.단일 트랜스막 α-나선(단일 통과막 단백질)을 가진 단백질 2.다발성 트랜스막 α-나선 단백질 3.다발성 트랜스막 β-시트 단백질
그 막은 노란색으로 표시되어 있다.

단일 스패닝 단백질 또는 역청 단백질로도 알려진 단일 패스 막 단백질은 지질 이중층을 한 [1][2]번만 가로지르는 트랜스막 단백질이다.이러한 단백질은 유기체에 따라 모든 막 통과 단백질의 50%까지 구성될 수 있으며, 막 통과 알파 나선형(alpha helic)[3]을 통한 상호작용을 포함하여 세포에서 다른 단백질 사이의 상호작용 네트워크에 크게 기여할 수 있다.이들은 보통 생물학적 막의 다른 측면에 위치한 하나 또는 여러 수용성 도메인을 포함한다. 예를 들어, 단일 패스 트랜스막 수용체이다.이들 중 일부는 작고 광계나 호흡사슬과 같은 대규모 다중단백질 투과막 복합체에서 조절 또는 구조 안정화 서브유닛으로 기능한다.2013년 추정치는 인간 [4]게놈에서 약 1300개의 단일 통과 막 단백질을 확인했다.

토폴로지 기반 분류

역청단백질은 아미노산 배열에서 그 막간위상 및 막간나선의 위치에 따라 4가지 유형으로 분류된다.Uniprot에 따르면:

  • I형 : 세포외측 N말단, 제거된 신호펩타이드[5]
  • Type II:막의 세포질 측 N 말단, N 말단에 가까운 곳에 위치한 막 통과 나선으로 앵커[6] 역할을 한다.
  • III형 : 막외측 N말단, 신호펩타이드[7] 없음
  • 타입 IV: 막의 세포질 측 N 말단, C 말단 근처에 위치한 막 통과 나선으로 앵커 역할을[8] 한다.

따라서 I형 단백질은 정지전달 앵커 배열로 지질막에 고정되며 합성 중 ER 내강을 목표로 하는 N말단 도메인을 가진다.타입 II 및 III는 신호 앵커시퀀스로 고정되며 타입 II는 C 말단 도메인과 함께 ER 루멘을 대상으로 하고 타입 III는 ER 루멘을 대상으로 한N 말단 도메인이 있습니다.

구조.

단일 패스 막간 단백질은 전형적으로 세포외 도메인, 막간 도메인, 세포내 도메인의 세 가지 도메인으로 구성된다.막 통과 도메인은 약 25개의 아미노산 잔류물로 가장 작고 막 이중층에 삽입된 알파 나선을 형성한다.ECD는 일반적으로 ICD보다 훨씬 크고 종종 구상인 반면, 많은 ICD는 상대적으로 높은 [9]장애를 가지고 있습니다.이 세분류에 속하는 일부 단백질은 단량체로 기능하지만, 이량체화 또는 고차 올리고머화가 [9][10]일반적이다.

진화

유기체의 게놈에 있는 단일 패스 막 통과 단백질의 수는 상당히 다양합니다.그것은 원핵생물보다 진핵생물에서, 단세포 [11]생물보다 다세포에서 더 높다.이 분류에서 단백질의 비율은 모델 생물인 다니오 레리오(제브라피시)와 케노하브디티스 엘레건스(선충)보다 인간에서 더 크며, 이는 이러한 단백질을 코드하는 유전자가 척추동물과 포유동물의 [4]계통에서 확장되었음을 시사한다.

데이터베이스

레퍼런스

  1. ^ "Single-pass membrane protein". www.uniprot.org.
  2. ^ 막구조생물학: Mary Luckey, 2014년 생화학 및 생물물리학 재단과 함께, 케임브리지 대학 출판부, 91페이지.
  3. ^ Zviling, Moti; Kochva, Uzi; Arkin, Isaiah T. (2007). "How important are transmembrane helices of bitopic membrane proteins?". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1768 (3): 387–392. doi:10.1016/j.bbamem.2006.11.019. PMID 17258687.
  4. ^ a b Pahl, Matthew C; Askinazi, Olga L; Hamilton, Catherine; Cheng, Irene; Cichewicz, Karol; Kuhn, Jason; Manohar, Sumanth; Deppmann, Christopher D (2013-10-18). "Signalling via Single-Pass Transmembrane Proteins". eLS: a0025160. doi:10.1002/9780470015902.a0025160.
  5. ^ "Single-pass type I membrane protein". UniProt. Retrieved 15 June 2021.
  6. ^ "Single-pass type II membrane protein". UniProt. Retrieved 15 June 2021.
  7. ^ "Single-pass type III membrane protein". UniProt. Retrieved 15 June 2021.
  8. ^ "Single-pass type IV membrane protein". UniProt. Retrieved 15 June 2021.
  9. ^ a b Bugge, Katrine; Lindorff‐Larsen, Kresten; Kragelund, Birthe B. (December 2016). "Understanding single‐pass transmembrane receptor signaling from a structural viewpoint—what are we missing?" (PDF). The FEBS Journal. 283 (24): 4424–4451. doi:10.1111/febs.13793.
  10. ^ Valley, Christopher C.; Lewis, Andrew K.; Sachs, Jonathan N. (September 2017). "Piecing it together: Unraveling the elusive structure-function relationship in single-pass membrane receptors". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1859 (9): 1398–1416. doi:10.1016/j.bbamem.2017.01.016. PMC 5487282.
  11. ^ Pogozheva, Irina D.; Lomize, Andrei L. (February 2018). "Evolution and adaptation of single-pass transmembrane proteins". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 1860 (2): 364–377. doi:10.1016/j.bbamem.2017.11.002.
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