BcIII

BcIII
BcIII
3D structure of BcIII.png
Bc의 입체구조 개략도III
식별자
유기체부노도소마카이사룸
기호.N/A
유니프로트Q7M425
검색(Search(검색)
구조물들스위스 모델
도메인인터프로

BcIII는 부노도소마 카이사룸에서 분리된 폴리펩타이드 말미잘 신경독소이다.이는 전압 개폐 나트륨 채널의 사이트 3을 대상으로 하며, 따라서 채널의 비활성화 시간 경로를 주로 연장한다.

원천

BcIII는 말미잘 부노도소마 카이사룸의 독에서 분리될 수 있다.

화학

BcIII는 전압 개폐 나트륨 채널(Na1v.x)[1][2][3]의 α-서브유닛을 대상으로 하는 제1종 말미잘 신경독에 속한다.그것은 48개의 아미노산과 4.976개의 원자질량 [2]단위의 분자량을 가지고 있다.BcIII의 2차 구조는 4.0% α-헥사스, 43.4% β-스트랜드, 21.3% β-턴, 31.3%로 구성되어 있다.[1]BcIII의 3차원 구조는 SWISS-MODEL에서 확인할 수 있습니다.

G V A C R C D S D G P T S R G N T L T G T L W L T - G G C P S G W H N C R G S G P F I G Y C C K K

그림 1: BcII의 [4]아미노산 배열

대상

BcIII는 영역 IV의 세그먼트 S3와 S4(전압 센서 세그먼트)를 연결하는 세포외 루프인 사이트 3의 전압 게이트 나트륨 채널에 결합한다.BcIII는 Na1.1과 Na1v.5에 가장v 큰 영향을 미친다(표 1).[4]단, 이들 나트륨 채널에 대한 BCII의 친화력은 ATX-II [4]및 AFT-II와 같은 동일 계열의 다른 독소에 비해 상대적으로 낮다.

표 1: EC [4]데이터에 기초한50 다양한 나트륨 채널에 대한 BcIII의 친화력.

나트륨 채널 하위 유형 EC50(nM)
Nav1.1 추정치 300
Nav1.2 1449 ± 216
Nav1.3 1458 ± 129
Nav1.4 821 ± 144
Nav1.5 307 ± 33
Nav1.6 약 900

동작 모드

BcIII는 폐쇄 상태에서 전압 개폐 나트륨 채널의 사이트 3에 결합한다.따라서 비활성화 시간을 연장할 수 있습니다.채널이 비활성화되기 전에 개방 상태를 더 오래 유지하여 나트륨[5] 전류의 피크 진폭을 증가시킵니다.

또한 BcII는 전압 의존적인 방식으로 동작합니다.포화 농도일 때 수용체 부위로부터의 결합 해제 속도는 막 탈분극의 진폭 및 지속 시간과 양의 상관관계가 있다.그 결과 나트륨 채널에 대한 BcIII의 불안정 효과는 [5]가역적이다.

BcIII는 나트륨 채널의 개방 상태에 대한 친화력을 보이지 않으며 활성화 속도론에 [5]유의미한 영향을 미치지 않는다.

독성

생쥐의 BcIII LD는50 600μg/[4]kg이다.

레퍼런스

  1. ^ a b Oliveira, J.S., et al., BcIV. 말미잘 부노도소마 카이사룸의 독에서 얻은 새로운 마비 펩타이드. Na+채널 독소 BcIII와의 비교.바이오침 바이오피스 액타, 2006. 1764(10): 페이지 1592-600.
  2. ^ a b Malpezzi, E.L. 등, 새로운 방법으로 채취한 말미잘 독의 펩타이드의 특성 평가.Toxicon, 1993. 31(7): 페이지 853-64.
  3. ^ Wanke, E. 등, 전압 게이트 나트륨 채널 아이소폼에 대한 말미잘 타입 1 신경독의 작용.Toxicon, 2009. 54. 페이지 1102-11.
  4. ^ a b c d e Oliveira, J.S. 등, 말미잘 독소의 Nav 1.1-1.6 나트륨 채널에 대한 결합 특이성: IV/S3-S4 외부 루프의 차이로 인한 예상치 못한 기여.J Biol Chem, 2004. 279(32): 페이지 33323-35.
  5. ^ a b c Salceda, E. 등말미잘 부노도소마 카이사룸 독소 BcIII는 쥐 등근신경절 신경세포의 나트륨 전류 동력을 조절하고 전압 의존적인 방식으로 변위한다.펩타이드, 2010. 31(3): 페이지 412-8.

외부 링크