염화물 이동

Chloride shift
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염화물 이동(Hartog Jakob Hamburg의 이름을 따서 함부르크 현상 또는 리나스 현상으로도 알려져 있음)은 심혈관계에서 일어나는 과정으로 적혈구 막을 가로질러 중탄산염(HCO)[1]3 염화물(Cl)의 교환을 말합니다.

메커니즘

이산화탄소는 정상적인2 신진대사의 부산물로 조직에서 생성된다.그것은 혈장 용액에 녹고 적혈구(RBC)로 분해되며, 여기서 탄산 무수효소는 탄산(HCO23)에 대한 수화 작용을 촉매합니다.그리고 나서 탄산가스는 자발적으로 분해되어 중탄산 이온(HCO3)과 수소 이온(H+)을 형성한다.세포2 내 PCO의 감소에 따라 더 많은2 CO가 수동적으로 세포 안으로 확산된다.

세포막은 일반적으로 하전 이온(즉+, H, HCO3)에 투과되지 않지만, RBC는 음이온 교환기 단백질 밴드 3을 사용하여 염화와 중탄산염을 교환할 수 있다.따라서 세포 내 중탄산염의 증가는 중탄산염 수출과 염화물 섭취로 이어진다.염화물 이동이란 이 교환을 말한다.따라서 전신 정맥혈의 염화물 농도는 전신 동맥혈의 염화물 농도보다 낮습니다. 높은 정맥2 PCO는 RBC에서 중탄산염 생성을 유도하고, RBC는 [2]염화물이 들어오는 대신 RBC를 떠납니다.

PO가2 상승하고 PCO가2 하락하면 폐의 폐 모세혈관에서 반대 과정이 발생하며 Haldane 효과(산소화 시 헤모글로빈에서 CO가 방출됨2)가 발생합니다.이것은 헤모글로빈에서 수소 이온을 방출하고, RBC 내의 활성+ H 농도를 증가시키며, 중탄산염에서 CO와 물의 형성을 향해2 평형을 이동합니다.세포 내 중탄산염 농도의 후속 감소는 염화물-중탄산 교환을 역전시킨다: 중탄산염은 염화물의 이동과 교환하여 세포 안으로 이동한다.Band 3 교환기를 통해 중탄산염이 안쪽으로 이동하면 탄산 무수효소가 CO로2 전환하여 [3]호기할 수 있습니다.

염화물 이동은 또한 알로스테릭 [4]이펙터 역할을 하는 염화물 이온을 통해 산소에 대한 헤모글로빈의 친화력을 조절할 수 있습니다.

반응

반응(폐 모세혈관에서 발생하는 반응)

RBC 플라즈마 HCO3 <--<--HCO3+ K Na+ Cl --> --> --> --> Cl

폐의 혈장에서 염화물과 교환하는 적혈구(RBC)의 중탄산염.

염화물 이동을 만드는 근본적인 특성은 혈장이 아닌 RBC 내에 탄산 무수효소가 존재하며, 수소 이온이 아닌 이산화탄소와 중탄산 이온에 대한 RBC 막의 투과성입니다.탄산 해리와 중탄산 이온 유출의 연속적인 과정은 지속적인 H+ 이온 때문에 결국 세포 내 전위의 변화를 초래할 것이다.염화물 이온의 유입은 셀의 전기적 중립성을 유지한다.중탄산염-염산염 교환의 순방향(시스템 모세혈관의 RBC 중 중탄산염, 폐 모세혈관의 RBC 중탄산염)은 수송되는 염화물 및 중탄산 이온의 전기화학적 전위의 합을 감소시키는 방향으로 진행됩니다.

레퍼런스

  1. ^ Crandall ED, Mathew SJ, Fleischer RS, Winter HI, Bidani A (1981). "Effects of inhibition of RBC HCO3/Cl exchange on CO2 excretion and downstream pH disequilibrium in isolated rat lungs". J. Clin. Invest. 68 (4): 853–62. doi:10.1172/JCI110340. PMC 370872. PMID 6793631.
  2. ^ Westen EA, Prange HD (2003). "A reexamination of the mechanisms underlying the arteriovenous chloride shift". Physiol. Biochem. Zool. 76 (5): 603–14. doi:10.1086/380208. PMID 14671708. S2CID 21356564.
  3. ^ Westen EA, Prange HD (2003). "A reexamination of the mechanisms underlying the arteriovenous chloride shift". Physiol. Biochem. Zool. 76 (5): 603–14. doi:10.1086/380208. PMID 14671708. S2CID 21356564.
  4. ^ Nigen AM, Manning JM, Alben JO (25 June 1980). "Oxygen-linked binding sites for inorganic anions to hemoglobin". J. Biol. Chem. 255 (12): 5525–9. doi:10.1016/S0021-9258(19)70661-9. PMID 7380825.