헤테로포다톡신

Heteropodatoxin
헤테로포다톡신의 용액 구조-2.PDB 항목 1emx(Bernard 2000)

헤테로포다톡신은 거대 게거미 헤테로포다 베네토리아 독에서 나온 펩타이드 독소로, Kv4.2 전압 정량 칼륨 채널을 차단한다.

원천

헤테로포다톡신은 거대한 게거미인 헤테로포다 정맥류(Sanguineti 1997년) 의 독에서 정제된다:

화학

헤테로포다톡신에는 이황화합물(ICK) 모티브가 들어 있는데, 이 모티브는 콤팩트한 이황화합체 코어로 구성되며, 여기서 4개의 루프가 출현(Bernard 2000) )이다세 가지 헤테로포다톡신(Sanguinetti 1997) 하브

  • 헤테로포다톡신-1, 독소 AU3/KJ5 또는 HpTx1로도 알려져 있음
  • 헤테로포다톡신-2(Toxic KJ6 또는 HpTx2라고도 함)
  • 헤테로포다톡신-3(Toxic AU5C/KJ7 또는 HpTx3라고도 함)

이 세 가지 독소는 구조적으로 유사한 29-32 아미노산 펩타이드(Sanguinetti 1997) 대상이 이들은 하나톡신과 유사한 시퀀스를 보여주는데, 이는 칠레 장미 타란툴라 그라모스톨라 로사 (Sanguinetti 1997) : 대상이 (의 독으로부터 격리될 수 있다.

대상

헤테로포다톡신은 A형 과도 전압 게이트 칼륨 채널을 차단한다.세 가지 독소 모두 칼륨 채널 Kv4.2 (상구인티 1997) (을 차단하는 것으로 나타났다.재조합형 헤테로포다톡신-2는 칼륨 채널 Kv4.1, Kv4.2, Kv4.3을 차단하지만 Kv1.4, Kv2.1 또는 Kv3.4(자레이스키 2005) 없음: 2005

행동 방식

헤테로포다톡신-2는 Kv4.2 채널의 게이트 수식어(Zarayskiy 2005) 2005그것은 Kv4.3 칼륨 채널의 활성화와 비활성화의 전압 의존도를 보다 양의 값으로 이동시킨다.결과적으로, 이 채널은 독소의 존재에서 불활성화 가능성이 더 높으며 채널을 열기 위해서는 더 큰 탈분극화가 필요하다.However, heterpodatoxin-2 did not affect the voltage dependence of the Kv4.1 channel, suggesting that the precise mechanism of block remains to be elucidated (Zarayskiy 2005) and a role as a pore blocker cannot be excluded (Bernard 2000).Kv4.2 블록의 전압 의존도는 세 가지 서로 다른 이질소다톡신 사이에서 다양하다.HpTx2 또는 HpTx3(Sanguinetti 1997) 도움말에 비해 HpTx1에 대한 전압 의존도가 낮다.

독성

이 거대한 게거미는 국소적으로 고통스러운 물림을 일으킬 수 있다.[1]

참조

  1. ^ Edwards, G. B. (2009). "huntsman spider - Heteropoda venatoria (Linnaeus)". Featured Creatures. Retrieved May 11, 2009.

참고 문헌 목록