펙티나아제

Pectinase
내분포갈락투로나제1길
식별자
유기체아스페르길루스 니제르
기호pgaI
유니프로트P26213
기타자료
EC 번호3.2.1.15

펙티나아제는 식물 세포벽에서 발견되는 다당류인 펙틴을 가수분해, 트란셀리메이트화, 탈진화 반응을 통해 분해하는 효소 그룹이다.[1][2] 흔히 북극 효소라고 불리는 이 효소에는 펙톨랴아제, 펙타지아제, 폴리갈락투로나제 등이 있는데, 가장 연구되고 널리 사용되는[citation needed] 상업용 펙티나제 중 하나이다. 펙틴은 식물 세포의 시멘트를 함께 도와주고 셀룰로오스 섬유질 같은 다른 세포벽 성분이 박혀 있는 젤리 같은 매트릭스여서 유용하다. 따라서 펙티나아제 효소는 사과, 사포타 등 과일에서 과일즙을 추출하는 속도를 높이는 등 식물성 물질의 분해와 관련된 공정에서 흔히 사용된다. 펙티나아제는 1960년대 이후 와인 생산에도 사용되었다.[3] 양조 시 펙티나아제의 기능은 두 가지로, 먼저 식물(일반적으로 과일) 재료의 분해를 도와 매쉬에서 맛을 추출하는 데 도움을 준다. 둘째, 완제품 와인에 펙틴이 있으면 아지랑이가 생기거나 약간 흐려진다. 펙티나아제는 이것을 분해하여 포도주를 맑게 하는데 사용된다.

펙티나아제는 아스페르길루스 니제르 같은 곰팡이에서 추출할 수 있다. 이 균은 식물 속의 중간 라멜라를 분해하여 식물 조직에서 영양분을 추출하고 진균 히패(hyphae)를 삽입할 수 있도록 이러한 효소를 생산한다. 펙틴아제를 끓이면 변성(무접힘)되어 활성 부위의 펙틴과의 연결이 어려워지고 그만큼 많은 즙을 생산한다.

자연의 펙티나아제

펙티나아제 효소는 다양한 식물(대부분 곰팡이), 효모, 곤충, 박테리아, 미생물에 의해 자연적으로 생성되지만 동물이나 사람의 세포에 의해 합성될 수는 없다.[4] 식물에서는 세포벽에서 발견되는 펙티나아제 효소가 펙틴을 가수분해하여 새로운 성장과 변화가 이루어지도록 한다. 식물에서의 그들의 역할과 유사하게, 펙티나아제는 곰팡이의 발달 단계에서 펙틴을 분해한다.

특성화

펙티나아제 효소는 효소 반응이 다양한 북극 물질(트랜셀리메이션 또는 가수분해를 통해), 선호 기질(펙틴, 페틱산 또는 올리고-n-갈락투론산염)과 어떻게 진행되는지, 그리고 발생하는 갈라짐이 무작위인지 또는 최종적인지를 기준으로 분류된다.[4][5]

반응 경로

펙티나아제는 가수분해, 트랜스 엘리미네이션, 탈부착 반응 과정을 통해 펙틴을 분해하여 펙틴에서 카르복실 및 메틸 그룹을 결합하는 에스테르 결합을 분해한다.[4]

엔도폴리갈락투로나아제는 다음과 같은 경로를 따라 반응을 통해 진행된다.[6]

1,4-알파-D-갈락투로노실)n+m + H2O = (1,4-알파-D-갈락투로노실)n + (1,4-알파-D-갈락투로노실)m

크리스털 구조

모든 펙티나아제 효소 구조는 7~9개의 평행 β-헬리크로 구성된 프리즘 모양의 오른손 원통을 포함한다. 구조의 프리즘 모양을 만드는 3개의 평행 β-헬리케인을 PB1, PB2, PB3라고 하며, PB1과 PB2는 PB2와 수직으로 위치하는 항타렐 β와 PB3를 생성한다. 다양한 에스테라제, 하이드롤라제, 라이스의 모든 기질 결합 부위는 구조물의 돌출된 루프와 PB1 사이의 중심 평행 β-헬릭스 구조의 외부 구획에 위치한다.[7]

최적환경

모든 효소와 마찬가지로 펙티나아제는 그들이 가장 활동적인 pH와 최적의 온도를 가지고 있다. 예를 들어 상용 펙티나아제는 일반적으로 45~55°C에서 활성화되며 pH 3.0~6.5에서 잘 작동할 수 있다.[8]

산업용

펙티나아제 효소는 과일 주스와 와인 산업 모두에서 다양한 역할을 한다. 과즙에 대한 설명을 위해 사용되며 과육의 효소 액화 작용을 통해 과즙 추출 속도를 높이기도 한다. 또한, 펙틴아제 효소는 과일 주스 산업에서 펄피 제품 형성을 돕는다. 펙틴아제 효소는 퓌레에서 주스를 추출하는 데 사용된다. 이것은 펙티나아제 효소가 기질 펙틴을 분해하고 즙을 추출할 때 이루어진다. 펙틴아제 효소는 주스가 생산되는 데 필요한 활성화 에너지를 낮추고 반응을 촉진시킨다.

펙티나제는 과일에서 안토시아닌을 추출해 와인 색소를 효과적으로 강화시켜 와인 산업에 유용하다.[9] 펙티나아제는 식물 세포의 세포벽에서 주스를 추출하는데도 사용될 수 있다.

펙티나아제는 섬유산업에서 리트팅에도 사용된다.[10] 킬레이트화제를 첨가하거나 산으로 식물성 물질을 전처리하면 효소의 효과가 강화된다.

참조

  1. ^ Sakai T, Sakamoto T, Hallaert J, Vandamme EJ (1993). "Pectin, pectinase and protopectinase: production, properties, and applications". Advances in Applied Microbiology. 39: 213–94. doi:10.1016/s0065-2164(08)70597-5. PMID 8213306.
  2. ^ Singh, Ram Sarup; Singh, Taranjeet; Pandey, Ashok (2019-01-01), Singh, Ram Sarup; Singhania, Reeta Rani; Pandey, Ashok; Larroche, Christian (eds.), "Chapter 1 - Microbial Enzymes—An Overview", Advances in Enzyme Technology, Biomass, Biofuels, Biochemicals, Elsevier, pp. 1–40, ISBN 978-0-444-64114-4, retrieved 2021-10-20
  3. ^ "Pectinase". Enzyme India. Archived from the original on 26 March 2010. Retrieved 26 March 2010.
  4. ^ a b c Saranaj, P; Naidu, M.A. (2014). "Microbial Pectinases: A Review". ResearchGate.
  5. ^ Sakai T, Sakamoto T, Hallaert J, Vandamme EJ (1993). "Pectin, pectinase and protopectinase: production, properties, and applications". Advances in Applied Microbiology. 39: 213–94. doi:10.1016/s0065-2164(08)70597-5. PMID 8213306.
  6. ^ "BRENDA - Information on EC 3.2.1.15 - endo-polygalacturonase". brenda-enzymes.org. Retrieved 2021-10-20.
  7. ^ Gummadi, Sathyanarayana N.; Manoj, N.; Kumar, D. Sunil (2007), Polaina, Julio; MacCabe, Andrew P. (eds.), "Structural and Biochemical Properties of Pectinases", Industrial Enzymes: Structure, Function and Applications, Dordrecht: Springer Netherlands, pp. 99–115, doi:10.1007/1-4020-5377-0_7, ISBN 978-1-4020-5377-1, retrieved 2021-10-20
  8. ^ "Pectinase". Enzyme India. Archived from the original on 26 March 2010. Retrieved 26 March 2010.
  9. ^ Saranaj, P; Naidu, M.A. (2014). "Microbial Pectinases: A Review". ResearchGate.
  10. ^ Rebello, Sharrel; Anju, Mohandas; Aneesh, Embalil Mathachan; Sindhu, Raveendran; Binod, Parameswaran; Pandey, Ashok (13 July 2017). "Recent advancement sin the production and application of microbial pectinases: an overview" (PDF). Reviews in Environmental Science and Bio/Technology. 16 (3): 381–394. doi:10.1007/s11157-017-9437-y. S2CID 90607593.