자동유도기

Autoinducer

자동유도기는 세포 인구밀도 변화에 대응해 생성되는 분자를 신호화하고 있다.박테리아 세포를 감지하는 정족수 밀도가 높아지면서 자가유도기의 농도도 높아진다.박테리아에 의한 신호 분자의 검출은 일단 최소 문턱에 도달하면 유전자 발현을 변화시키는 자극 역할을 한다.[1][2]쿼럼 감지는 그램 음성과 그램 양성 박테리아 모두 서로를 감지하고 다양한 생리 활동을 조절할 수 있는 현상이다.이러한 활동에는 공생, 정력, 운동성, 항생제 생산, 바이오필름 형성이 포함된다.[3]자동유도기는 종에 따라 여러 가지 형태로 나타나지만, 그 효과가 비슷한 경우도 많다.자동유도기는 박테리아가 다른 종과 종 사이에서 모두 의사소통을 할 수 있게 해준다.이 의사소통은 유전자 발현을 변화시키고 박테리아가 더 높은 유기체에서의 행동과 신호에 필적하는 방식으로 그들의 환경에 조정된 반응을 일으킬 수 있게 한다.놀랄 것도 없이, 쿼럼 감지가 궁극적으로 다세포 생명체를 발생시키는 중요한 진화 이정표가 되었을 수도 있다는 주장이 제기되었다.null

디스커버리

'자동유도화'라는 용어는 1970년에 처음 만들어졌는데, 이때 생물 발광성 해양균 비브리오 피셰리가 문화가 임계 인구 밀도에 도달했을 때 비로소 발광 효소(루시페라제)를 생산한다는 것이 관찰되었다.[4]낮은 세포 농도에서 V. fischeri는 루시퍼아제 유전자를 표현하지 않았다.그러나, 일단 문화가 기하급수적인 성장 단계에 도달하자, 루시퍼아제 유전자가 빠르게 활성화되었다.이러한 현상을 "자동유도제"라고 불렀는데, 이는 성장매체에 축적된 분자(자동유도제)를 포함하고 발광계통의 성분 합성을 유도했기 때문이다.[5]후속 연구 결과 V. fischeri가 사용하는 실제 자동유도기는 아세틸화 호모세린 락톤(AHL) 신호분자임이 밝혀졌다.null

메커니즘

가장 단순화된 쿼럼 감지 시스템에서 박테리아는 자동 유도기를 사용하기 위해 두 가지 성분만 필요로 한다.그들은 신호를 생산하는 방법과 그 신호에 반응하는 방법이 필요하다.이러한 세포 과정은 종종 긴밀하게 조정되며 유전자 발현에 변화를 수반한다.일반적으로 박테리아 세포의 밀도가 증가함에 따라 자동 유도기의 생산량이 증가한다.대부분의 신호는 세포내적으로 생성되고 그 후에 세포외 환경에서 분비된다.자동유도기의 검출은 세포로 다시 확산되어 특정 수용체에 결합하는 것을 포함한다.일반적으로 수용체에 대한 자동유도기의 결합은 자동유도기의 임계농도를 달성할 때까지 발생하지 않는다.일단 이런 일이 일어나면 결합 수용체는 유전자 발현을 직간접적으로 변화시킨다.어떤 수용체들은 그 자체로 전사 인자인 반면, 다른 수용체들은 다운스트림 전사 인자에 신호를 전달한다.많은 경우에 자동유도기는 전방 피드백 루프에 참여하는데, 이 루프는 초기 자동유도기의 작은 농도로 동일한 화학적 신호의 생산을 훨씬 더 높은 수준으로 증폭시킨다.null

반

아세틸화 호모세린 젖톤

주로 그람 음성 박테리아에 의해 생산되는 아틸화 호모세린 락톤(AHLs)은 아킬 체인을 가진 호모세린 락톤 링으로 구성된 작은 중성 지방 분자의 일종이다.[6]다른 종류의 그램 음성 박테리아에 의해 생성되는 AHL은 종종 4~18개의 탄소 원자를 포함하고 있는 아킬 사이드 체인의 길이와 구성에 따라 다양하다.[7]AHL은 AHL 동기화에 의해 합성된다.그들은 수동적 운송과 능동적 운송 메커니즘에 의해 세포 안과 밖으로 확산된다.[8]AHL 수용체에는 "R단백질"이라고 불리는 다수의 전사 조절기가 포함되며, 이는 DNA 결합 전사 계수 또는 센서 키나제 역할을 한다.[9][10]null

펩타이드

정족수 감지에 참여하는 그램 양성균은 일반적으로 분비된 과점제를 자동유도제로 사용한다.펩타이드 자동유도기는 일반적으로 더 큰 전구 분자의 변환 후 수정에서 발생한다.[11]많은 그램 양성 박테리아에서 펩타이드의 분비는 전문화된 수출 메커니즘을 필요로 한다.예를 들어, 일부 펩타이드 자동유도기는 단백질 처리와 세포 수출을 결합한 ATP 바인딩 카세트 트랜스포터에 의해 분비된다.[12]분비에 따라 펩타이드 자동유도기는 세포외 환경에 축적된다.일단 신호의 임계값 레벨에 도달하면, 2개의 구성 요소 규제 시스템의 히스티딘 센서 키나아제 단백질이 이를 감지하고 신호가 셀로 전달된다.[3]AHLs와 마찬가지로, 그 신호는 결국 유전자 발현을 바꾸게 된다.그러나 일부 AHL과는 달리 대부분의 과점화물은 그 자체로 전사 인자 역할을 하지 않는다.null

후라노실 붕산염 다이제터

자유롭게 사는 생물 발광성 해양 박테리아인 비브리오 하베이는 아세틸화 호모세린 락톤 외에 또 다른 신호 분자를 사용한다.자동유도기-2(또는 AI-2)라고 불리는 이 분자는 후라노실 붕산염 다이제터다.[13]다수의 그람 음성 및 그람 양성 박테리아도 생산하여 사용하는 AI-2는 양대 정족수 감지 회로 간의 진화적 연결고리로 여겨진다.[3]null

그램 음성 박테리아에서

앞서 언급한 바와 같이 그램 음성 박테리아는 주로 아틸화 호모세린 락톤(AHLs)을 자동 유발 분자로 사용한다.그람 음성 박테리아의 최소 정족수 감지 회로는 AHL을 합성하는 단백질과 이를 감지해 유전자 발현에 변화를 일으키는 다른 1차 단백질로 구성된다.[3]V. fischeri에서 처음 확인된 이 두 가지 단백질은 각각 LuxI와 LuxR이다.[14][15]다른 그램 음성 박테리아들은 룩시(LuxI)와 럭스R(Homologies)과 같은 단백질(Homologies)을 사용하므로 고도의 진화 보존을 시사한다.그러나 그램 부정형 중 룩시/럭시형 회로는 종별로 변형되어 있다.아래에 자세히 설명되어 있는 이러한 수정은 특정 틈새 환경에 반응하고 성장하기 위한 박테리아 적응을 반영한다.[3]null

비브리오 피셰리: 생물 발광

생태학적으로 V. fischeri는 하와이 밥테일 오징어(Uprimna scolope)를 비롯한 다수의 진핵 숙주와 공생관계를 맺고 있는 것으로 알려져 있다.[16]이 관계에서 오징어 숙주는 전문화된 광기관에서 박테리아를 유지한다.숙주는 박테리아에게 안전하고 영양분이 풍부한 환경을 제공하고 박테리아는 빛을 제공한다.생물 발광은 짝짓기 및 다른 목적으로 사용될 수 있지만 E. 스코로프에서는 포식 방지를 위해 역조명에 사용된다.[17]null

V. fischeri가 사용하는 자동유도기 분자는 N-(3-oxohexanoyl)-호모세린 락톤이다.[18]이 분자는 LuxI synthase 효소에 의해 세포질에서 생성되며 세포막을 통해 세포외 환경으로 분비된다.[15]대부분의 자동차유도기에서 그렇듯이 N-(3-oxohexanoyl)-호모세린 락톤의 환경 농도는 각 세포 내 세포내 농도와 동일하다.[19]N-(3-oxohexanoyl)-호모세린 락톤은 한계값 농도(약 10μg/ml)에 도달하면 LuxR에 의해 인식되는 세포로 다시 확산된다.[18]LuxR는 자동 유도기를 결합하고 LuxDABE 피연산자의 전사 기능을 직접 활성화한다.[20]이것은 자동유도기의 생산과 생물 발광에서 모두 기하급수적으로 증가하는 결과를 초래한다.자가유도제에 묶인 럭스R도 럭스R의 발현을 억제하는데, 럭스R은 생물 발광 유전자의 수준을 엄격하게 제어하기 위한 부정적인 피드백 보상 메커니즘을 제공하는 것으로 생각된다.[15]null

녹농균류: 독성 및 항생제 생산

P. 에어로기노사는 낭포성 섬유증과 관련된 기회주의적 인간 병원체다.P. 에어로지노사 감염에서 쿼럼 감지는 바이오필름 형성과 병원성 형성에 매우 중요하다.[21]P. 에어로기노사에는 LasI/LasR과 RhlR의 두 쌍의 LuxI/LuxR 호몰로고가 들어 있다.[22][23]라시(LasI)와 라시(RhlI)는 각각 N-(3-oxodecanoyl)-호모세린 락톤과 N-(부티릴)-호모세린 락톤 합성을 촉진하는 싱타아제 효소다.[24][25]LasI/LasR과 RhLI/RhlR 회로는 여러 발열 유전자의 발현을 조절하는 기능을 한다.임계농도에서 LasR은 N-(3-oxoddecanoyl)-호모세린 락톤을 결합한다.이 결합 콤플렉스는 감염 과정의 초기 단계를 담당하는 독성 인자의 발현을 촉진한다.[22]null

자동유도기에 묶인 LasR도 P. 에어로기노사 RhLI/RhlR 시스템의 발현을 활성화시킨다.[26]이것은 RhlR의 발현을 유발하고, RhlR은 그 후에 그것의 자동유도기인 N-(부트릴)-호모세린 락톤을 결합시킨다.차례로, 자동유도기 결합 RhlR은 항생제 생산에 필요한 유전자를 포함하여 후기 감염 단계에 관여하는 두 번째 종류의 유전자를 활성화시킨다.[23]아마도 P. 에어로기노사에 의한 항생제 생산은 다른 박테리아 종에 의한 기회주의적 감염을 예방하기 위해 이용될 것이다.N-(3-oxoddecanoyl)-호모세린 락톤은 N-(부트릴)-호모세린 락톤과 그 인지 조절기 RhlR 사이의 결합을 방지한다.[27]이 제어 메커니즘은 적절한 감염 주기가 뒤따를 수 있도록 P. 에어로지노사가 순차적으로 적절한 순서로 정족수 감지 폭포를 개시할 수 있도록 한다고 생각된다.[3]null

기타 그램 음성 자동 유도기

  • P. 에어로기노사는 또한 쿼럼 감지를 위해 2-헵틸-3-히드록시-4-퀴놀론(PQS)을 사용한다.[28]이 분자는 오토유도기의 호모세린 락톤 등급에 속하지 않기 때문에 주목할 만하다.PQS는 독성과 감염에 관련된 Las와 Rhl 회로 사이에 추가적인 규제 링크를 제공하는 것으로 여겨진다.
  • 아그로박테리움 투메파시엔스는 취약한 숙주의 종양을 유도하는 식물 병원체다.A. 종양세포에 의한 감염은 박테리아에서 숙주세포핵으로의 종양유발성 플라스미드 이전을 포함하며, 정족수 감지는 박테리아 사이의 플라스미드의 부부 이동을 제어한다.[29]반면, 결합에는 HSL 오토유도기, N-(3-oxoctanoyl)-호모세린 락톤이 필요하다.[30]
  • 에르위니아 카로토보라는 연성 로트병을 일으키는 또 다른 식물 병원체다.이 박테리아는 식물 세포벽을 저하시키는 효소인 셀룰라아제와 펙티나아제를 분비한다.[31]ExpI/ExpR은 충분한 국소 세포 밀도가 달성되어야만 이러한 효소의 분비를 조절할 수 있다고 믿어지는 E. 카로토보라의 LuxI/LuxR 호몰로그램이다.E. 카로토보라에서 정족수 감지에 관여하는 자동유도기는 N-(3-oxohexanoyl)-L-homoserine latone이다.[32]

그램 양성 박테리아로

그램 음성세균은 주로 아큐리티드 호모세린 락톤을 사용하는 반면, 그램 양성세균은 일반적으로 정족수 감지를 위한 자동유도제로 과점제를 사용한다.이러한 분자들은 종종 "처리된" 펩타이드들을 생산하기 위해 번역 후 분해되는 더 큰 폴리펩타이드로 합성된다.세포막 전체에 자유롭게 확산될 수 있는 AHL과 달리 펩타이드 자동유도기는 전문화된 운반 메커니즘(종종 ABC 트랜스포터)이 필요하다.게다가, 그것들은 세포로 다시 자유롭게 확산되지 않기 때문에, 그것들을 사용하는 박테리아는 세포 밖의 환경에서 그것들을 감지할 수 있는 메커니즘을 가지고 있어야 한다.대부분의 그램 양성 박테리아는 정족수 감지에서 2개의 구성 요소 신호 메커니즘을 사용한다.분비 펩타이드 오토유도기는 세포 밀도의 함수로 축적된다.일단 자동유도기의 정족수 수준에 도달하면, 세포막에서 센서키나아제와의 상호작용은 일련의 인산화 현상을 일으켜 조절기 단백질의 세포내 인산화가 절정에 이른다.[3]이 조절기 단백질은 이후 전사 인자의 기능을 하며 유전자 발현을 변화시킨다.그람 음성 박테리아와 마찬가지로 그람 양성 박테리아의 자가유도 및 정족수 감지 시스템은 보존되어 있지만, 다시 말하지만, 개별 종은 고유한 틈새 환경에서 생존하고 소통하기 위한 구체적인 측면을 가지고 있다.null

폐렴구균: 역량: 역량

폐렴은 1930년대에 유전자 변형 과정이 처음 기술된 인간 병원성 세균이다.[33]박테리아가 주위로부터 외생 DNA를 차지하기 위해서는 반드시 유능해져야 한다.S.폐렴에서는 여러 가지 복잡한 사건들이 일어나야 유능한 상태를 이룰 수 있지만, 정족수 감지가 그 역할을 한다고 여겨진다.[34]역량 자극 펩타이드(CSP)는 역량과 후속 유전자 변형에 필요한 17-아미노산 펩타이드 오토유도제다.[35]CSP는 41-아미노산 전구 펩타이드(ComC)의 단백질 분해에 의해 생성되며, ABC 트랜스포터(Com)에 의해 분비된다.AB); 그리고 임계값 농도에 도달하면 센서 키나아제 단백질(ComD)에 의해 검출된다.[36][37][38]검출은 ComD의 자기인산화가 뒤따르며, ComE는 다시 인산염이다.ComE는 ComX의 전사 활성화를 담당하는 대응 조절기로, 역량 개발에 관여하는 다수의 다른 유전자의 전사를 활성화하는 데 필요한 제품이다.[39]null

바실러스 미분비: 역량과 산발

B. 미분류는 두 가지 다른 생물학적 과정, 즉 역량과 산발성을 조절하기 위해 정족수 감지를 사용하는 토양 침식 미생물이다.B. 하위조직이 높은 세포 밀도에 있을 때 정지 성장 단계 동안, 모집단 내 세포의 약 10%가 유능해지도록 유도된다.이 하위 집단은 손상된(혼합된) 염색체의 수리에 잠재적으로 사용될 수 있는 DNA를 차지할 수 있는 능력이 있다고 여겨진다.[40]ComX(역량 인자라고도 함)는 55-아미노산 펩타이드 전구체로 가공된 10-아미노산 펩타이드다.[41]대부분의 자동차유도기와 마찬가지로 ComX도 분비되어 세포밀도 함수로 축적된다.임계 세포외 수준에 도달하면 ComX는 ComP/ComA 센서 키나제/반응 조절기 쌍에 의해 감지된다.[42]ComA의 인산화 작용은 ComS 유전자의 발현을 활성화하고, ComS는 ComK의 열화를 억제하며, 마지막으로 ComK는 역량에 필요한 다수의 유전자의 발현을 활성화한다.[43]null

반면, 포획은 특정 환경 내의 영양소 고갈에 대한 B. 미분비의 생리적 반응이다.세포외 신호에 의해서도 조절된다.B. 미분위 모집단이 쇠퇴하는 상태를 감지할 때 비대칭 세포분열을 통해 반응한다.[44]이것은 궁극적으로 불리한 조건에서의 분산과 생존에 적응하는 포자를 만들어낸다.B. 하위분열에서의 산란은 전구 펩타이드 Pharc에서 분해된 오타펩타이드인 CSF(sporation factor)에 의해 매개된다.[45]CSF는 세포외 환경으로 분비되어 ABC 트랜스포터 Opp를 통해 세포 내로 다시 흡수된다.[46]CSF의 낮은 내부 농도는 역량의 원인이 되지만, 고농도는 산란을 유발한다.CSF는 Phosphatase, RabB를 억제하여 Sop0A의 활동을 증가시키며, 역량에서 산발적인 경로로의[40] 전환에 유리하다.

참조

  1. ^ 데이비스, 디지, 파섹, M.R., 피어슨, J.P., 이글뉴스스키, B.H., 코스테튼, J.W., 그린버그, E.P.(1998년 4월 10일).박테리아 바이오 필름 개발에 세포 대 세포 신호의 관여.과학http://www.sciencemag.org/content/280/5361/295.short에서 검색됨.null
  2. ^ "Bacteria_communications".
  3. ^ a b c d e f g Miller, M.B.; Bassler, B.L. (2001). "Quorum Sensing in Bacteria". Annu. Rev. Microbiol. 55: 165–199. doi:10.1146/annurev.micro.55.1.165. PMID 11544353.
  4. ^ Nealson, K.; Platt, T.; Hastings, J.W. (1970). "Cellular Control of the Synthesis and Activity of the Bacterial Luminescent System". J. Bacteriol. 104 (1): 313–322. doi:10.1128/jb.104.1.313-322.1970. PMC 248216. PMID 5473898.
  5. ^ Nealson, K.H.; Hastings, J.W. (1979). "Bacterial bioluminescence: its control and ecological significance". Microbiol. Rev. 43 (4): 496–518. doi:10.1128/mmbr.43.4.496-518.1979. PMC 281490. PMID 396467.
  6. ^ Churchill, M.E.; Chen, L. (2011). "Structural basis of acyl-homoserine lactone-dependent signaling". Chem. Rev. 111 (1): 68–85. doi:10.1021/cr1000817. PMC 3494288. PMID 21125993.
  7. ^ Marketon, M.M.; Gronquist, M.R.; Eberhard, A.; González, J.E. (2002). "Characterization of the Sinorhizobium meliloti sinR/sinI locus and the production of novel N-acyl homoserine lactones". J. Bacteriol. 184 (20): 5686–5695. doi:10.1128/jb.184.20.5686-5695.2002. PMC 139616. PMID 12270827.
  8. ^ Pearson, J.P.; Van Deiden, C.; Iglewski, B.H. (1999). "Active efflux and diffusion are involved in transport of Pseudomonas aeruginosa cell-to-cell signals". J. Bacteriol. 181 (4): 1203–1210. doi:10.1128/JB.181.4.1203-1210.1999. PMC 93498. PMID 9973347.
  9. ^ Fuqua, C.; Winans, S.C. (1996). "Conserved cis-acting promoter elements are required for density-dependent transcription of Agrobacterium tumefaciens conjugal transfer genes". J. Bacteriol. 178 (2): 434–440. doi:10.1128/jb.178.2.435-440.1996. PMC 177675. PMID 8550463.
  10. ^ Freeman, J.A.; Lilley, B.N.; Bassler, B.L. (2000). "A genetic analysis of the functions of LuxN: a two-component hybrid sensor kinase that regulates quorum sensing in Vibrio harveyi". Mol. Microbiol. 35 (1): 139–149. doi:10.1046/j.1365-2958.2000.01684.x. PMID 10632884.
  11. ^ Dunny, G.M.; Leonard, B.A. (1997). "Cell-cell communication in gram-positive bacteria". Annu. Rev. Microbiol. 51: 527–564. doi:10.1146/annurev.micro.51.1.527. PMID 9343359.
  12. ^ Harvastein, L.S.; Diep, D.B.; Nes, I.F. (1995). "A family of ABC transporters carry out proteolytic processing of their substrates concomitant with export". Mol. Microbiol. 16 (2): 229–240. doi:10.1111/j.1365-2958.1995.tb02295.x. PMID 7565085. S2CID 8086601.
  13. ^ Cao, J.; Meighen, E.A. (1989). "Purification and structural identification of an autoinducer for the luminescence system of Vibrio harveyi". J. Biol. Chem. 264 (36): 21670–21676. doi:10.1016/S0021-9258(20)88238-6. PMID 2600086.
  14. ^ Engebrecht, J.; Nealson, K.; Silverman, M. (1983). "Bacterial bioluminescence: isolation and genetic analysis of functions from Vibrio fischeri". Cell. 32 (3): 773–781. doi:10.1016/0092-8674(83)90063-6. PMID 6831560. S2CID 10882547.
  15. ^ a b c Engebrecht, J.; Silverman, M. (1984). "Identification of genes and gene products necessary for bacterial bioluminescence". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 81 (13): 4154–4158. doi:10.1073/pnas.81.13.4154. PMC 345387. PMID 6377310.
  16. ^ McFall-Ngai, M.J.; Ruby, E. G. (1991). "Symbiont recognition and subsequent morphogenesis as early events in an animal– bacterial mutualism". Science. 254 (5037): 1491–1494. doi:10.1126/science.1962208. PMID 1962208.
  17. ^ Young, R.E.; Roper, C.F. (1976). "Bioluminscent countershading in midwater animals: evidence from living squid". Science. 191 (4231): 1046–1048. doi:10.1126/science.1251214. PMID 1251214.
  18. ^ a b Eberhard, A.; Burlingame, A.L.; Eberhard, C.; Kenyon, G.L.; Nealson K.H.; Oppenheimer, N.J. (1981). "Structural identification of autoinducer of Photobacterium fischeri luciferase". Biochemistry. 20 (9): 2444–2449. doi:10.1021/bi00512a013. PMID 7236614.
  19. ^ Kaplan, H.B.; Greenberg, E.P. (1985). "Diffusion of autoinducer is involved in regulation of the Vibrio fischeri luminescence system". J. Bacteriol. 163 (3): 1210–1214. doi:10.1128/jb.163.3.1210-1214.1985. PMC 219261. PMID 3897188.
  20. ^ Choi, S.H.; Greenberg, E.P. (1991). "The C-terminal region of the Vibrio fischeri LuxR protein contains an inducer-independent lux gene activating domain". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 88 (24): 11115–11119. doi:10.1073/pnas.88.24.11115. PMC 53084. PMID 1763027.
  21. ^ Singh, P.K.; Schaefer, A.L.; Parsek, M.R.; Moninger, T.O.; Welsh, M.J.; Greenberg E.P. (2000). "Quorum-sensing signals indicate that cystic fibrosis lungs are infected with bacterial biofilms". Nature. 407 (6805): 762–764. doi:10.1038/35037627. PMID 11048725. S2CID 4372096.
  22. ^ a b Passador, L.; Cook, J.M.; Gambello, M.J.; Rust, L.; Iglewski, B.H (1993). "Expression of Pseudomonas aeruginosa virulence genes requires cell-cell communication". Science. 260 (5111): 1127–1130. doi:10.1126/science.8493556. PMID 8493556.
  23. ^ a b Brint, J.M.; Ohman, D.E. (1995). "Synthesis of multiple exoproducts in Pseudomonas aeruginosa is under the control of RhlR-RhlI, another set of regulators in strain PAO1 with homology to the autoinducer responsive LuxR-LuxI family". J. Bacteriol. 177 (24): 7155–7163. doi:10.1128/jb.177.24.7155-7163.1995. PMC 177595. PMID 8522523.
  24. ^ Pearson, J.P.; Gray, K.M.; Passador, L.; Tucker, K.D.; Eberhard, A.; et al. (1994). "Structure of the autoinducer required for expression of Pseudomonas aeruginosa virulence genes". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 91 (1): 197–201. doi:10.1073/pnas.91.1.197. PMC 42913. PMID 8278364.
  25. ^ Pearson, J.P.; Passador, L.; Iglewski, B.H.; Greenberg, E.P. (1995). "A second N-acylhomoserine lactone signal produced by Pseudomonas aeruginosa". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 92 (5): 1490–1494. doi:10.1073/pnas.92.5.1490. PMC 42545. PMID 7878006.
  26. ^ Ochsner, U.A.; Reiser, J. (1995). "Autoinducer-mediated regulation of rhamnolipid biosurfactant synthesis in Pseudomonas aeruginosa". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 92 (14): 6424–6428. doi:10.1073/pnas.92.14.6424. PMC 41530. PMID 7604006.
  27. ^ Pesci, E.C.; Pearson, J.P.; Seed, P.C.; Iglewski, B.H. (1997). "Regulation of las and rhl quorum sensing in Pseudomonas aeruginosa". J. Bacteriol. 179 (10): 3127–3132. doi:10.1128/jb.179.10.3127-3132.1997. PMC 179088. PMID 9150205.
  28. ^ Pesci, E.C.; Milbank, J.B.; Pearson, J.P.; McKnight, S.; Kende, A.S.; et al. (1999). "). Quinolone signaling in the cell-to-cell communication system of Pseudomonas aeruginosa" (PDF). Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 96 (20): 11229–11234. doi:10.1073/pnas.96.20.11229. PMC 18016. PMID 10500159.
  29. ^ Piper, K.R.; Beck von Bodman, S.; Farrand, S.K. (1993). "Conjugation factor of Agrobacterium tumefaciens regulates Ti plasmid transfer by autoinduction". Nature. 362 (6419): 448–450. doi:10.1038/362448a0. PMID 8464476. S2CID 4373143.
  30. ^ Zhang, L.; Murphy, P.J.; Kerr, A.; Tate, M.E. (1993). "Agrobacterium conjugation and gene regulation by N-acyl-L-homoserine lactones". Nature. 362 (6419): 445–448. doi:10.1038/362446a0. PMID 8464475. S2CID 4370414.
  31. ^ Hinton, J.C.; Sidebotham, J.M.; Hyman, L.J.; Perombelon, M.C.; Salmond, G.P. (1989). "). Isolation and characterisation of transposon-induced mutants of Erwinia carotovora subsp. atroseptica exhibiting reduced virulence". Mol. Gen. Genet. 217 (1): 141–148. doi:10.1007/bf00330953. PMID 2549365. S2CID 27047539.
  32. ^ Bainton, N.J.; Stead, P.; Chhabra, S.R.; Bycroft, B.W.; Salmond, G.P.; et al. (1992). "N-(3-oxohexanoyl)-L-homoserine lactone regulates carbapenem antibiotic production in Erwinia carotovora". Biochem. J. 288 (3): 997–1004. doi:10.1042/bj2880997. PMC 1131986. PMID 1335238.
  33. ^ Dawson, M.; Sia, R. (1931). "In vitro transformation of pneumococcal types I. A technique for inducing transformation of pneumococcal types in vitro". J. Exp. Med. 54 (5): 681–699. doi:10.1084/jem.54.5.681. PMC 2132061. PMID 19869950.
  34. ^ Havarstein, L.S.; Morrison, D.A. (1999). "Quorum sensing and peptide pheromones in Streptococcal competence for genetic transformation". Cell-Cell Signaling in Bacteria. (Washington, DC: ASM Press): 9–26.
  35. ^ Havarstein, L.S.; Coomaraswamy, G.; Morrison, D.A. (1995). "An unmodified heptadecapeptide pheromone induces competence for genetic transformation in Streptococcus pneumoniae". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 92 (24): 11140–11144. doi:10.1073/pnas.92.24.11140. PMC 40587. PMID 7479953.
  36. ^ Pozzi, G.; Masala, L.; Iannelli, F.; Manganelli, R.; Havarstein, L.S.; et al. (1996). "Competence for genetic transformation in encapsulated strains of Streptococcus pneumoniae: two allelic variants of the peptide pheromone". J. Bacteriol. 178 (20): 6087–6090. doi:10.1128/jb.178.20.6087-6090.1996. PMC 178474. PMID 8830714.
  37. ^ Hui, F.M.; Morrison, D.A. (1991). "Genetic transformation in Streptococcus pneumoniae: nucleotide sequence analysis shows comA, a gene required for competence induction, to be a member of the bacterial ATP-dependent transport protein family". J. Bacteriol. 173 (1): 372–381. doi:10.1128/jb.173.1.372-381.1991. PMC 207196. PMID 1987129.
  38. ^ Pestova, E.V.; Havarstein, L.S.; Morrison, D.A. (1996). "Regulation of competence for genetic transformation in Streptococcus pneumoniae by an auto-induced peptide pheromone and a two-component regulatory system". Mol. Microbiol. 21 (4): 853–862. doi:10.1046/j.1365-2958.1996.501417.x. PMID 8878046. S2CID 487722.
  39. ^ Lee, M.S.; Morrison, D.A. (1999). "Identification of a new regulator of Streptococcus pneumoniae linking quorum sensing to competence for genetic transformation". J. Bacteriol. 181 (16): 5004–5016. doi:10.1128/JB.181.16.5004-5016.1999. PMC 93990. PMID 10438773.
  40. ^ a b Grossman, A.D. (1995). "Genetic networks controlling the initiation of sporulation and the development of genetic competence in Bacillis subtilis". Annu. Rev. Genet. 29: 477–508. doi:10.1146/annurev.ge.29.120195.002401. PMID 8825484.
  41. ^ Magnuson, R.; Solomon, J.; Grossman, A.D. (1994). "Biochemical and genetic characterization of a competence pheromone from B. subtilis". Cell. 77 (2): 207–216. doi:10.1016/0092-8674(94)90313-1. PMID 8168130. S2CID 20800369.
  42. ^ Solomon, J.M.; Magnuson, R.; Srivastava, A.; Grossman, A.D. (1995). "Convergent sensing pathways mediate response to two extracellular competence factors in Bacillus subtilis". Genes Dev. 9 (5): 547–558. doi:10.1101/gad.9.5.547. PMID 7698645.
  43. ^ Turgay, K.; Hahn, J.; Burghoorn, J.; Dubnau, D. (1998). "Competence in Bacillus subtilis is controlled by regulated proteolysis of a transcription factor". EMBO J. 17 (22): 6730–6738. doi:10.1093/emboj/17.22.6730. PMC 1171018. PMID 9890793.
  44. ^ Hoch, J.A. (1995). "Control of cellular development in sporulating bacteria by the phosphorelay two-component signal transduction system". Two Component Signal Transduction. (Washington, DC. ASM Press): 129–144. doi:10.1128/9781555818319.ch8. ISBN 9781555818319.
  45. ^ Solomon, J.M.; Lazazzera, B.A.; Grossman, A.D. (1996). "Purification and characterization of an extracellular peptide factor that affects two different developmental pathways in Bacillus subtilis". Genes Dev. 10 (16): 2014–2024. doi:10.1101/gad.10.16.2014. PMID 8769645.
  46. ^ Lazazzera, B.A.; Solomon, J.M.; Grossman, A.D. (1997). "An exported peptide functions intracellularly to contribute to cell density signaling in B. subtilis". Cell. 89 (6): 917–925. doi:10.1016/S0092-8674(00)80277-9. hdl:1721.1/83874. PMID 9200610. S2CID 14321882.