자동유도기-2

Autoinducer-2
자동유도기-2
Autoinducer-2
이름
선호 IUPAC 이름
(3A,6S,6aR)-2,2,6,6a-테트라하이드록시-3a-메틸트하이드로-2H-furo[2,3-d][1,3,2]dioxaborol-2-uide
기타 이름
디히드록시[(2S,3R,4S)-2-메틸디하이드로-
식별자
3D 모델(JSmol)
체비
켐벨
켐스파이더
케그
펍켐 CID
  • InChi=1S/C5H10BO7/c1-4-5(8,3(7)2-11-4)13-6(9,10)12-4/h3,7-10H,2H2,1H3/q-1/t3-,4+,5+/m0/s1 수표Y
    키: ACKRRKSNOOISSG-VPENINKCSA-N 수표Y
  • InChi=1/C5H10BO7/c1-4-5(8,3(7)2-11-4)13-6(9,10)12-4/h3,7-10H,2H2,1H3/q-1/t3-,4+,5+/m0/s1
    키: ACKRRKSNOOISSG-VPENINCBl
  • O[C@H]1[C@]2(O[B-](O[C@]2(OC1)C(O)O)O
특성.
C5H10BO7
어금질량 192.940
달리 명시된 경우를 제외하고, 표준 상태(25°C [77°F], 100 kPa)의 재료에 대한 데이터가 제공된다.
☒ NVERIFI (?란수표Y☒N?
Infobox 참조 자료

후라노실 붕산염 다이터 또는 테트라하이드록시 푸란(종종 종속)인 오토유도기-2(AI-2)는 쿼럼 감지에 사용되는 신호 분자 계열의 일원이다.[1]AI-2는 붕소를 포함하는 몇 안 되는 생체 분자 중 하나이다.비브리오 하베이 해양 박테리아에서 처음 확인된 AI-2는 많은 그람 음성 및 그람 양성 박테리아에 의해 생산되고 인정된다.[2][3]AI-2는 붕산과 함께 효소적으로 생산되는 1-deoxy-3-dehydro-D-ribulose의 반응에 의해 발생하며,[4] 비브리오나과에서 2-성분 센서키나아제 LuxPQ가 인식한다.

AI-2는 Lsr ABC형 트랜스포터를 통해 엔테로박테리아과에서 세포로 활발하게 운반되며, LsrK에 의해 인산화되는 다른 박테리아 세카(Pastureella, Photorhabdus, Hemophilus, Bacillus)[5]는 거의 없다.그런 다음 Phospho-AI-2는 전사적 억제 단백질인 LsrR을 결합하고, 이후 lsr 피연산자의 촉진자/운용자 영역에서 방출되며 lsr 유전자의 전사가 시작된다.AI-2 신호 전달은 또한 lsr 피연산자를 통한 포도당과 cAMP/CRP에 의해 조절된다.포도당이 존재하는 경우, 낮은 수준의 cAMP/CRP는 거의 lsr 피연산자(lsrABCDFG) 식을 생성하지 않는다.포도당이 없으면 lsr표현을 자극하기 위해 cAMP-CRP가 필요한 반면 lsrR은 유도체 인광-AI-2가 없는 상태에서표현을 억제한다.AI-2가 축적되면 LsrABCD를 통해 더 많은 AI-2를, LsrK를 통해 인지화하며, lsr 전사(desr transscription)를 디프레시해 AI-2를 더 많이 흡수할 수 있게 된다.[6]

AI-2의 보편적 신호 위상에 대한 의구심이 표출됐다.AI-2 생산을 담당하는 단백질을 암호화하는 럭스 유전자가 널리 퍼져 있지만,[7] 후자는 주로 S-adenosyl-L-methionine의 재활용에 1차 대사 역할을 하고 있으며, AI-2는 그 과정의 부산물이다.분명히 AI-2와 관련된 행동은 알려진 AI-2 수용체 유전자를 가진 유기체에 주로 제한되는 것으로 밝혀졌다.[8]따라서 일부 박테리아가 AI-2에 반응하는 것은 분명 사실이지만, 항상 신호를 보낼 목적으로 생산되고 있는 것은 아닌지 의심스럽다.

참조

  1. ^ Cao, Jie-Gang; Meighen, Edward A. (1989). "Purification and structural identification of an autoinducer for the luminescence system of Vibrio harveyi". Journal of Biological Chemistry. 264 (36): 21670–21676. doi:10.1016/S0021-9258(20)88238-6. PMID 2600086.
  2. ^ Miller, Stephen T.; Xavier, Karina B.; Campagna, Shawn R.; Taga, Michiko E.; Semmelhack, Martin F.; Bassler, Bonnie L.; Hughson, Frederick M. (2004). "Salmonella typhimurium Recognizes a Chemically Distinct Form of the Bacterial Quorum-Sensing Signal AI-2". Molecular Cell. 15 (5): 677–687. doi:10.1016/j.molcel.2004.07.020. PMID 15350213.
  3. ^ Miller, M. B.; Bassler, B. L. (2001). "Quorum sensing in bacteria". Annual Review of Microbiology. 55: 165–199. doi:10.1146/annurev.micro.55.1.165. PMID 11544353.
  4. ^ "Chemistry - Queen Mary University of London".
  5. ^ Rezzonico, F.; Smits, T.H.M.; Duffy, B. (2012). "Detection of AI-2 receptors in genomes of Enterobacteriaceae suggests a role of type-2 quorum sensing in closed ecosystems". Sensors. 12 (5): 6645–6665. Bibcode:2012Senso..12.6645R. doi:10.3390/s120506645. PMC 3386761. PMID 22778662.
  6. ^ Wang, Liang; Hashimoto, Yoshifumi; Tsao, Chen-Yu; Valdes, James J.; Bentley, William E. (2005). "Cyclic AMP (cAMP) and cAMP Receptor Protein Influence both Synthesis and Uptake of Extracellular Autoinducer 2 in Escherichia coli". Journal of Bacteriology. 187 (6): 2066–2076. doi:10.1128/JB.187.6.2066-2076.2005. PMC 1064054. PMID 15743955.
  7. ^ Diggle, S. P.; Gardner, A.; West, S. A.; Griffin, A. S. (2007). "Evolutionary theory of bacterial quorum sensing: when is a signal not a signal?". Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences. 362 (1483): 1241–1249. doi:10.1098/rstb.2007.2049. PMC 2435587. PMID 17360270.
  8. ^ Rezzonico, F.; Duffy, B. (2008). "Lack of genomic evidence of AI-2 receptors suggests a non-quorum sensing role for luxS in most bacteria". BMC Microbiology. 8: 154. doi:10.1186/1471-2180-8-154. PMC 2561040. PMID 18803868.