욕심
Avidity생화학에서 맹도는 단백질 수용체와 그 배위자 사이의 개별 비공유 결합 상호작용의 다중 친화력의 축적된 강도를 의미하며, 일반적으로 기능적 친화력이라고 한다.열도는 단일 교호작용의 강도를 설명하는 친화성과 다릅니다.그러나 개별 결합 이벤트가 다른 상호작용의 발생 가능성을 증가시키기 때문에(즉, 결합 사이트에 인접한 각 결합 파트너의 국소적인 집중을 증가시킨다), 열성은 단순히 구성 친화성의 합계가 아니라 bi에 참여하는 모든 친화성의 결합 효과로 간주되어야 한다.고분자 상호 작용특히 중요한 측면은 '악성 엔트로피'[1] 현상과 관련이 있다.생체분자는 종종 이종복합체 또는 균질 올리고머와 멀티머 또는 폴리머를 형성한다.클러스터화 단백질이 클래트린 코트와 같은 조직화된 매트릭스를 형성하면 상호작용은 성숙도로 [citation needed]설명된다.
항체-항원 상호작용
탐욕은 여러 항원 결합 부위가 표적 항원 에피토프와 동시에 상호작용하는 항체 상호작용에 흔히 적용된다.개별적으로 각각의 결합 상호작용은 쉽게 파괴될 수 있지만, 동시에 많은 결합 상호작용이 존재할 때, 단일 부위의 일시적인 결합 해제는 분자가 확산되는 것을 허용하지 않으며, 그러한 약한 상호작용의 결합은 [citation needed]복원될 가능성이 높다.
각 항체는 적어도 2개의 항원결합부위를 가지므로 항체는 2가~다가이다.열도(기능적 친화력)는 여러 [2]친화력의 누적 강도이다.예를 들어 IgM은 단일 결합 [citation needed]친화력이 높은 IgG, IgE, IgD의 결합 부위가 2개 더 강한 것에 비해 항원에 대한 결합 부위가 10개 약하기 때문에 친화력은 낮지만 높은 것으로 알려져 있다.
어피니
결합 친화력은 특정 농도의 반응물질에서 온레이트(kon)와 오프레이트(koff)의 비율의 동적 평형을 측정하는 것이다.친화 상수 K는a 해리 상수 K의d 역수이다.용액에서 복합 형성의 강도는 복합체의 안정성 상수와 관련이 있지만, 수용체와 리간드 쌍과 같은 큰 생체 분자의 경우, 그들의 상호작용은 반응물의 다른 구조 및 열역학적 특성과 방향 및 [citation needed]고정화에 좌우된다.
2D 또는 3D 방향에서 각 반응물의 고정화에 차이가 있는 단백질-단백질 상호작용을 조사하는 방법은 여러 가지가 있다.측정된 선호도는 Ki 데이터베이스 및 BindingDB와 [citation needed]같은 공용 데이터베이스에 저장됩니다.예를 들어 친화력은 항원결정체 에피토프의 복합구조와 항체결합부위의 파라토프 사이의 결합강도이다.참여하는 비공유 상호작용에는 수소 결합, 정전 결합, 반데르발스 힘 및 소수력이 [3]포함될 수 있다.
쌍분자 반응에 대한 결합 친화도 계산(1항원당 항체 결합 부위 1개):
![{\displaystyle {\ce {[Ab] + [Ag] <=> [AbAg]}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/811fa758653c8d49cd0ce39294d057605d41ea0c)
여기서 [Ab]는 항체 농도이고 [Ag]는 자유([Ab], [Ag]) 또는 결합([AbAg]) 상태의 항원 농도이다.
연관 상수(또는 평형 상수) 계산:
![{\displaystyle K_{a}={\frac {k_{{\ce {on}}}}{k_{{\ce {off}}}}}={\frac {{\ce {[AbAg]}}}{{\ce {[Ab][Ag]}}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/3b1a025e34905d807924817cf21ed4e800e2bd87)
해리 상수 계산:
![{\displaystyle K_{d}={\frac {k_{{\ce {off}}}}{k_{{\ce {on}}}}}={\frac {{\ce {[Ab][Ag]}}}{{\ce {[AbAg]}}}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/06053e68e377c191d306c1b2e3e107b501c690eb)
어플
풍진 바이러스, 톡소플라스마 곤디이, 사이토메갈로바이러스(CMV), 수두 대상 바이러스, 인체면역결핍 바이러스(HIV), 간염 바이러스, 엡스타인-바 바이러스 등에 대한 탐욕 검사가 몇 년 전에 개발되었습니다.이러한 테스트는 마커 특이 IgG의 열성으로 급성, 재발 또는 과거 감염을 구별하는 데 도움이 됩니다.현재 두 가지 탐욕 검사가 사용되고 있다.이것들은 잘 알려진 카오트로픽(기존) 분석과 최근에 개발된 AVIcomp([4]진행성 경쟁) 분석입니다.
「 」를 참조해 주세요.
switchSENSE 및 표면 플라즈몬 [5][6]공명을 포함한 분자 상호작용의 열성을 특징짓기 위한 많은 기술이 존재한다.
레퍼런스
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- ^ Vorup-Jensen T (December 2012). "On the roles of polyvalent binding in immune recognition: perspectives in the nanoscience of immunology and the immune response to nanomedicines". Advanced Drug Delivery Reviews. 64 (15): 1759–81. doi:10.1016/j.addr.2012.06.003. PMID 22705545.
추가 정보
- Roitt IM, Brostoff J, Male DK (2001). Immunology (6th ed.). Mosby Publishers. p. 72. ISBN 978-0-7234-3189-3.
