소수성 효과

Hydrophobic effect
한 방울의 물이 구형의 모양을 형성하여 소수성 잎과의 접촉을 최소화한다.

소수성 효과는 비극성 물질이 수용액에 응집되어 물 분자를 배제하는 것으로 관찰되는 경향이다.[1][2] 소수성이라는 단어는 문자 그대로 '물 공포'를 의미하며, 물의 분자 간 수소 결합을 극대화하고 물과 비극성 분자 간 접촉 면적을 최소화하는 물과 비극성 물질의 분리를 기술하고 있다. 열역학적으로 볼 때, 소수성 효과는 용액을 둘러싼 물의 자유로운 에너지 변화다.[3] 주변 용매의 자유 에너지 변화는 소수성을 나타내는 반면, 음의 자유 에너지 변화는 소수성을 의미한다.

소수성 효과는 기름과 물의 혼합물을 그것의 두 성분으로 분리하는 것에 책임이 있다. 또한 세포막과 복실 형성, 단백질 접힘, 막 단백질의 비극 지질 환경에 삽입, 단백질-소형 분자 결합 등 생물학과 관련된 영향도 담당한다. 그러므로 소수성 효과는 삶에 필수적이다.[4][5][6][7] 이 효과가 관찰되는 물질은 수질로 알려져 있다.

앰프하일즈

앰프힐은 소수성 영역과 소수성 영역을 모두 가진 분자다. 세제는 마이크로멜과 빌레이어(비누 거품처럼)를 형성해 소수성 분자가 물에 용해될 수 있도록 하는 앰프힐로 구성돼 있다. 그것들은 또한 세포의 내부 수용 환경이 외부 물과 혼합되는 것을 막는 암피필릭 인광체로 구성된 세포막에도 중요하다.

고분자 접기

단백질 접힘의 경우 소수성 아미노산(글리신, 알라닌, 발레린, 류신, 이졸레우신, 페닐알라닌, 트립토판, 메티오닌 등)이 단백질 내에 함께 군집해 있는 단백질의 구조를 이해하는 것이 중요하다. 수용성 단백질의 구조는 측면 사슬이 물에 묻혀 있는 소수성 핵이 있어 접힌 상태를 안정시킨다. 충전식 및 극성 사이드 체인은 용제 노출 표면 위에 위치하며, 이 표면이 주변의 물 분자와 상호작용한다. 단백질 내에서 수소결합이 형성되면 단백질 구조도 안정화되지만 물에 노출된 소수성 측면 사슬의 수를 최소화하는 것이 접이공정의 주된 원동력이다.[8][9][11][12]

DNA 3차 구조 조립체의 활력은 수열 선택성을 담당하는 왓슨-크릭 베이스 페어링과 방향족 베이스 간의 쌓기 상호작용을 담당하는 왓슨-크릭 베이스 페어링 외에 소수성 효과에 의해 구동되는 것으로 결정되었다.[13][14]

단백질정화

생화학에서 소수성 효과는 단백질의 혼합물을 소수성에 기초하여 분리하는데 사용될 수 있다. 페닐-세파로스와 같은 소수성 정지 단계를 가진 칼럼 크로마토그래피는 더 많은 소수성 단백질이 더 느리게 이동하는 반면 적은 소수성 단백질은 더 빨리 칼럼에서 빠져나오게 할 것이다. 더 나은 분리를 달성하기 위해 소금을 첨가할 수 있으며(소금의 농도가 높을수록 소수성 효과가 증가함) 분리가 진행됨에 따라 그 농도가 감소한다.[15]

원인

참고 항목: 통합형 힘 § 소수성 힘
액체수분자간의 동적 수소결합

소수성 효과의 기원은 완전히 이해되지 않는다. 어떤 사람들은 소수성 상호작용은 대부분 비극성 용해제에 의해 액체 상태의 물의 분자 사이의 고도로 동적인 수소 결합의 붕괴에서 비롯되는 등방성 효과라고 주장한다.[16] 탄화수소 체인이나 큰 분자의 유사한 비극 영역은 물과 수소 결합을 형성할 수 없다. 이러한 비수소 결합 표면을 물에 도입하면 물 분자 간의 수소 결합 네트워크가 붕괴된다. 수소 결합은 물 분자의 수소 결합 3D 네트워크의 붕괴를 최소화하기 위해 그러한 표면에 접선 방향으로 다시 배치되며, 이는 비극성 표면을 둘러싼 구조화된 물 "케이지"로 이어진다. "케이지(cage)"를 형성하는 물 분자는 이동성을 제한했다. 작은 비극 입자의 용해 셸에서 제한은 약 10%에 이른다. 예를 들어 상온에서 용해된 제논의 경우 30%의 이동 제한이 발견되었다.[17] 더 큰 비극성 분자의 경우, 용선 쉘에 있는 물 분자의 방향 및 변환 운동은 2 ~ 4의 인수에 의해 제한될 수 있다. 따라서 25°C에서 물의 방향상관 시간은 2 ~ 4-8 피코초까지 증가한다. 일반적으로, 이것은 물 분자의 변환 및 회전 엔트로피에서 상당한 손실을 초래하고 시스템의 자유 에너지 측면에서 공정을 불리하게 만든다.[18] 비극성 분자는 함께 집적함으로써 물에 노출된 표면적을 줄이고 파괴 효과를 최소화한다.

물과 비극성 용제 사이의 비극성 분자의 분할 계수를 측정하여 소수성 효과를 정량화할 수 있다. 칸막이 계수는 엔탈피크성분 및 등방성분 ΔG = ΔH - ΔS를 포함하는 자유 전달 에너지로 변환될 수 있다. 이 성분들은 열량측정에 의해 실험적으로 결정된다. 비극성 용해체의 용해 껍질 내 물 분자의 이동성이 저하되어 상온에서 엔트로피 추진 효과가 있는 것으로 조사되었으나, 전달 에너지의 엔탈피 성분은 양호한 것으로 조사되어 모비 감소에 따른 용해 껍질 내 물 수소 결합을 강화하였다.물 분자의 정도 높은 온도에서, 물 분자가 더 이동하게 되면, 이 에너지 이득은 이방성 요소와 함께 감소한다. 소수성 효과는 온도에 따라 달라지는데, 이는 단백질의 "냉정 변성"을 초래한다.[19]

소수성 효과는 용도의 자유 에너지를 벌크수와 비교하여 계산할 수 있다. 이렇게 하면 소수성 효과는 국부적일 뿐만 아니라 엔탈피와 이방성 기여로 분해될 수 있다.[3]

참고 항목

참조

  1. ^ IUPAC, 화학용어 종합편찬, 제2편. ("금책")(1997년). 온라인 수정 버전: (2006–) "수소 상호작용". doi:10.1351/골드북.H02907
  2. ^ Chandler D (2005). "Interfaces and the driving force of hydrophobic assembly". Nature. 437 (7059): 640–7. Bibcode:2005Natur.437..640C. doi:10.1038/nature04162. PMID 16193038. S2CID 205210634.
  3. ^ a b Schauperl, M; Podewitz, M; Waldner, BJ; Liedl, KR (2016). "Enthalpic and Entropic Contributions to Hydrophobicity". Journal of Chemical Theory and Computation. 12 (9): 4600–10. doi:10.1021/acs.jctc.6b00422. PMC 5024328. PMID 27442443.
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  5. ^ Charton M, Charton BI (1982). "The structural dependence of amino acid hydrophobicity parameters". Journal of Theoretical Biology. 99 (4): 629–644. Bibcode:1982JThBi..99..629C. doi:10.1016/0022-5193(82)90191-6. PMID 7183857.
  6. ^ Lockett MR, Lange H, Breiten B, Heroux A, Sherman W, Rappoport D, Yau PO, Snyder PW, Whitesides GM (2013). "The binding of benzoarylsulfonamide ligands to human carbonic anhydrase is insensitive to formal fluorination of the ligand". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 52 (30): 7714–7. doi:10.1002/anie.201301813. PMID 23788494.
  7. ^ Breiten B, Lockett MR, Sherman W, Fujita S, Al-Sayah M, Lange H, Bowers CM, Heroux A, Krilov G, Whitesides GM (2013). "Water networks contribute to enthalpy/entropy compensation in protein-ligand binding". J. Am. Chem. Soc. 135 (41): 15579–84. CiteSeerX 10.1.1.646.8648. doi:10.1021/ja4075776. PMID 24044696.
  8. ^ Pace CN, Shirley BA, McNutt M, Gajiwala K (1 January 1996). "Forces contributing to the conformational stability of proteins". FASEB J. 10 (1): 75–83. doi:10.1096/fasebj.10.1.8566551. PMID 8566551. S2CID 20021399.
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  12. ^ Gerald Karp (2009). Cell and Molecular Biology: Concepts and Experiments. John Wiley and Sons. pp. 128–. ISBN 978-0-470-48337-4.
  13. ^ Gilbert HF (2001). Basic concepts in biochemistry: a student's survival guide (2nd, International ed.). Singapore: McGraw-Hill. p. 9. ISBN 978-0071356572.
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  18. ^ Tanford C (1973). The hydrophobic effect: formation of micelles and biological membranes. New York: Wiley. ISBN 978-0-471-84460-0.
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