CYFIP2
CYFIP2| CYFIP2 | |||||||||||||||||||||||||
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| 식별자 | |||||||||||||||||||||||||
| 에일리어스 | CYFIP2, PIR121, 세포질 FMR1 상호작용 단백질 2, EIEE65, DE65 | ||||||||||||||||||||||||
| 외부 ID | OMIM: 606323 MGI: 1924134 HomoloGene: 7936 GeneCard: CYFIP2 | ||||||||||||||||||||||||
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| 맞춤법 | |||||||||||||||||||||||||
| 종. | 인간 | 마우스 | |||||||||||||||||||||||
| 엔트레즈 | |||||||||||||||||||||||||
| 앙상블 | |||||||||||||||||||||||||
| 유니프로트 | |||||||||||||||||||||||||
| RefSeq(mRNA) | |||||||||||||||||||||||||
| RefSeq(단백질) | |||||||||||||||||||||||||
| 장소(UCSC) | Chr 5: 157.27 ~157.4 Mb | Chr 11: 46.08 ~46.2 Mb | |||||||||||||||||||||||
| PubMed 검색 | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
| 위키데이터 | |||||||||||||||||||||||||
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세포질 FMR1-상호작용단백질 2는 CYFIP2 [5][6]유전자에 의해 인체 내에서 부호화되는 단백질이다.세포질 FMR1 상호작용 단백질은 1253개의 아미노산 긴 단백질로 마우스 [5][7]단백질과 99%의 배열 동일성을 공유하는 보존성이 높다.그것은 주로 뇌 조직, 백혈구, [8]신장에서 발현된다.
상호 작용
CYFIP2는 FMR1과 [5][9]상호작용하는 것으로 나타났다. CYFIP2는 p-53 유도성[10] 단백질이며 또한 Fragle=X 정신지체 [11]단백질과도 상호작용한다.
RNA편집
이 단백질의 사전 mRNA는 RNA [12]편집의 대상이 됩니다.편집 사이트는 이전에 dbSNP에 [12]단일 뉴클레오티드 다형성(rs3207362)으로 기록되었습니다.
유형
A to I RNA 편집은 사전 mRNA의 이중사슬 영역 내에서 아데노신을 특이적으로 인식하고 이노신으로 탈아미노신화하는 RNA(ADAR)에 작용하는 아데노신 탈아미나아제 패밀리에 의해 촉매된다.이노신은 세포 번역기계에 의해 구아노신으로 인식된다.ADAR 패밀리 1-3에는 3개의 멤버가 있으며, ADAR1 및 ADAR2는 유일하게 효소 활성 멤버이다.ADAR3는 뇌에서 조절 역할을 하는 것으로 생각된다.ADAR1과 ADAR2는 조직 내에서 광범위하게 발현되는 반면 ADAR3는 뇌로 제한된다.RNA의 이중 가닥 영역은 일반적으로 인접 인트론에서 잔류물과 함께 편집 부위의 가까운 영역의 잔류물 간에 염기쌍을 형성하지만 엑소닉 배열일 수 있다.편집 영역과 쌍을 이루는 영역을 편집 보완 시퀀스(ECS)라고 합니다.
위치
이 단백질의 사전 mRNA에서 편집 부위가 발견되었습니다.치환은 사람과 생쥐에서 아미노산 위치 320 내에서 일어난다.이 사전 mRNA에 [12]대해 가능한 이중 가닥 RNA 영역이 탐지되지 않았습니다. ADAR에 의해 요구되는 이중 가닥 영역은 예측되지 않았습니다.면역침강 실험과 RNA 간섭은 ADAR 2가 이 부위의 주요 편집 효소가 될 가능성이 높으며 ADAR 1은 작은 [13][14]역할을 한다.
규정
편집은 조직마다 다르게 규제되는 것 같습니다.가장 높은 수준의 편집은 소뇌에서 이루어지며, 편집 빈도는 인간의 폐, 부복 및 자궁 조직에서 더 낮다.편집 빈도는 [12][13]조직에 따라 30-85%까지 다양합니다.{[15] CYFIP2 편집 시간이 길어짐에 따라 CYFIP2 편집이 감소했다는 몇 가지 증거가 있습니다.[14]
보존.
이 유전자의 사전 mRNA 편집은 생쥐와 [12]닭에서 검출되었다.
RNA 편집의 효과
구조
편집하면 코돈 변화가 일어나 리신 [12]대신 글루탐산이 번역됩니다.
기능하다
현재 알려지지 않았지만 편집은 이 단백질의 아포토시스 기능 조절에 역할을 할 수 있다.단백질은 p53으로 유도되기 때문에 단백질이 친아포텐성일 수 있다고 생각된다.또한 ADAR1 녹아웃 마우스는 세포 [10][12]과정의 조절에 편집이 관여할 수 있음을 나타내는 아포토시스의 증가를 나타낸다.
레퍼런스
- ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG000055163 - 앙상블, 2017년 5월
- ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG000020340 - 앙상블, 2017년 5월
- ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ a b c Schenck A, Bardoni B, Moro A, Bagni C, Mandel JL (Jul 2001). "A highly conserved protein family interacting with the fragile X genetic condition protein (FMRP) and displaying selective interactions with FMRP-related proteins FXR1P and FXR2P". Proc Natl Acad Sci U S A. 98 (15): 8844–9. doi:10.1073/pnas.151231598. PMC 37523. PMID 11438699.
- ^ "Entrez Gene: CYFIP2 cytoplasmic FMR1 interacting protein 2".
- ^ "GRIA4 Gene - GeneCards GRIA4 Protein GRIA4 Antibody".
- ^ Su AI, Wiltshire T, Batalov S, et al. (April 2004). "A gene atlas of the mouse and human protein-encoding transcriptomes". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101 (16): 6062–7. Bibcode:2004PNAS..101.6062S. doi:10.1073/pnas.0400782101. PMC 395923. PMID 15075390.
- ^ Bardoni B, Castets M, Huot ME, Schenck A, Adinolfi S, Corbin F, Pastore A, Khandjian EW, Mandel JL (July 2003). "82-FIP, a novel FMRP (fragile X mental retardation protein) interacting protein, shows a cell cycle-dependent intracellular localization". Hum. Mol. Genet. 12 (14): 1689–98. doi:10.1093/hmg/ddg181. PMID 12837692.
- ^ a b Saller E, Tom E, Brunori M, et al. (August 1999). "Increased apoptosis induction by 121F mutant p53". EMBO J. 18 (16): 4424–37. doi:10.1093/emboj/18.16.4424. PMC 1171517. PMID 10449408.
- ^ 미국 국립과학아카데미의 Schenck, A., B., Moro, A., Bagni, C., Mandel, J.-L.(2001) 의사록, 98, 8844-8849.
- ^ a b c d e f g Levanon EY, Hallegger M, Kinar Y, Shemesh R, Djinovic-Carugo K, Rechavi G, Jantsch MF, Eisenberg E (2005). "Evolutionarily conserved human targets of adenosine to inosine RNA editing". Nucleic Acids Res. 33 (4): 1162–8. doi:10.1093/nar/gki239. PMC 549564. PMID 15731336.
- ^ a b Riedmann EM, Schopoff S, Hartner JC, Jantsch MF (June 2008). "Specificity of ADAR-mediated RNA editing in newly identified targets". RNA. 14 (6): 1110–8. doi:10.1261/rna.923308. PMC 2390793. PMID 18430892.
- ^ a b Nishimoto Y, Yamashita T, Hideyama T, Tsuji S, Suzuki N, Kwak S (June 2008). "Determination of editors at the novel A-to-I editing positions". Neurosci. Res. 61 (2): 201–6. doi:10.1016/j.neures.2008.02.009. PMID 18407364. S2CID 26923552.
- ^ Nicholas A, de Magalhaes JP, Kraytsberg Y, Richfield EK, Levanon EY, Khrapko K (June 2010). "Age-related gene-specific changes of A-to-I mRNA editing in the human brain". Mech. Ageing Dev. 131 (6): 445–7. doi:10.1016/j.mad.2010.06.001. PMC 2915444. PMID 20538013.
외부 링크
- UCSC Genome Browser의 인간 CYFIP2 게놈 위치 및 CYFIP2 유전자 세부 정보 페이지.
추가 정보
- Maruyama K, Sugano S (1994). "Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides". Gene. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
- Kitamura T, Kitamura Y, Yonezawa K, et al. (1996). "Molecular cloning of p125Nap1, a protein that associates with an SH3 domain of Nck". Biochem. Biophys. Res. Commun. 219 (2): 509–14. doi:10.1006/bbrc.1996.0264. PMID 8605018.
- Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, et al. (1997). "Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library". Gene. 200 (1–2): 149–56. doi:10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149.
- Witke W, Podtelejnikov AV, Di Nardo A, et al. (1998). "In mouse brain profilin I and profilin II associate with regulators of the endocytic pathway and actin assembly". EMBO J. 17 (4): 967–76. doi:10.1093/emboj/17.4.967. PMC 1170446. PMID 9463375.
- Saller E, Tom E, Brunori M, et al. (1999). "Increased apoptosis induction by 121F mutant p53". EMBO J. 18 (16): 4424–37. doi:10.1093/emboj/18.16.4424. PMC 1171517. PMID 10449408.
- Hirosawa M, Nagase T, Ishikawa K, et al. (2000). "Characterization of cDNA clones selected by the GeneMark analysis from size-fractionated cDNA libraries from human brain". DNA Res. 6 (5): 329–36. doi:10.1093/dnares/6.5.329. PMID 10574461.
- Hartley JL, Temple GF, Brasch MA (2001). "DNA Cloning Using In Vitro Site-Specific Recombination". Genome Res. 10 (11): 1788–95. doi:10.1101/gr.143000. PMC 310948. PMID 11076863.
- Wiemann S, Weil B, Wellenreuther R, et al. (2001). "Toward a Catalog of Human Genes and Proteins: Sequencing and Analysis of 500 Novel Complete Protein Coding Human cDNAs". Genome Res. 11 (3): 422–35. doi:10.1101/gr.GR1547R. PMC 311072. PMID 11230166.
- Eden S, Rohatgi R, Podtelejnikov AV, et al. (2002). "Mechanism of regulation of WAVE1-induced actin nucleation by Rac1 and Nck". Nature. 418 (6899): 790–3. Bibcode:2002Natur.418..790E. doi:10.1038/nature00859. PMID 12181570. S2CID 4350733.
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. doi:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
- Salazar MA, Kwiatkowski AV, Pellegrini L, et al. (2004). "Tuba, a novel protein containing bin/amphiphysin/Rvs and Dbl homology domains, links dynamin to regulation of the actin cytoskeleton". J. Biol. Chem. 278 (49): 49031–43. doi:10.1074/jbc.M308104200. PMID 14506234.
- Brajenovic M, Joberty G, Küster B, et al. (2004). "Comprehensive proteomic analysis of human Par protein complexes reveals an interconnected protein network". J. Biol. Chem. 279 (13): 12804–11. doi:10.1074/jbc.M312171200. PMID 14676191.
- Innocenti M, Zucconi A, Disanza A, et al. (2004). "Abi1 is essential for the formation and activation of a WAVE2 signalling complex". Nat. Cell Biol. 6 (4): 319–27. doi:10.1038/ncb1105. PMID 15048123. S2CID 22767022.
- Mayne M, Moffatt T, Kong H, et al. (2004). "CYFIP2 is highly abundant in CD4+ cells from multiple sclerosis patients and is involved in T cell adhesion". Eur. J. Immunol. 34 (4): 1217–27. doi:10.1002/eji.200324726. PMID 15048733.
- Jin J, Smith FD, Stark C, et al. (2004). "Proteomic, functional, and domain-based analysis of in vivo 14-3-3 binding proteins involved in cytoskeletal regulation and cellular organization". Curr. Biol. 14 (16): 1436–50. doi:10.1016/j.cub.2004.07.051. PMID 15324660.
- Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). "The Status, Quality, and Expansion of the NIH Full-Length cDNA Project: The Mammalian Gene Collection (MGC)". Genome Res. 14 (10B): 2121–7. doi:10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334.
- Wiemann S, Arlt D, Huber W, et al. (2004). "From ORFeome to Biology: A Functional Genomics Pipeline". Genome Res. 14 (10B): 2136–44. doi:10.1101/gr.2576704. PMC 528930. PMID 15489336.
- Levanon EY, Hallegger M, Kinar Y, et al. (2005). "Evolutionarily conserved human targets of adenosine to inosine RNA editing". Nucleic Acids Res. 33 (4): 1162–8. arXiv:q-bio/0502045. doi:10.1093/nar/gki239. PMC 549564. PMID 15731336.
- Rual JF, Venkatesan K, Hao T, et al. (2005). "Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network". Nature. 437 (7062): 1173–8. Bibcode:2005Natur.437.1173R. doi:10.1038/nature04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.
