인돌아민2,3-디옥시게나아제2

IDO2
식별자
에일리어스	IDO2, INDOL1, 인돌아민2,3-디옥시게나아제2
외부 ID	OMIM: 612129 MGI: 2142489 HomoloGene: 48830 GeneCard: IDO2
유전자 위치(인간)
크르.	8번 염색체(인간)
끝.	40,016,392 bp
유전자 위치(마우스)
크르.	8번 염색체(쥐)
끝.	25,066,190 bp
RNA발현패턴
	상단 표시 위치:
	간우엽; ; 태반; ; 갑상선 좌엽; ; 갑상선 우엽; ; 부록; ; 자궁내막; ; 림프절; ; 담낭; ; 비장; ; 직장;
	추가 참조 표현식 데이터
	없음
유전자 존재론
분자 함수	산화환원효소활성; 인돌아민2,3-디옥시게나아제활성; 트립토판2,3-디옥시게나아제활성; 헴 결합; 디옥시게나아제활성; 금속 이온 결합;
셀룰러 컴포넌트	세포질; 세포;
생물학적 과정	트립토판 이화 과정; 면역계 과정; 키뉴레닌으로의 트립토판 이화 과정; 트립토판으로부터의 'de novo' NAD 생합성 과정;
	출처:아미고 / QuickGO
맞춤법
	169355
	209176
	ENSG00000188676
	ENSMUSG000031549
	Q6ZQW0
	Q8R0V5
	NM_194294; NM_001395206
	NM_145949
	NP_919270
	NP_666061
	위키데이터
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인돌아민 2,3-디옥시게나아제 2(IDO2)는 인간에서 IDO2 ^[5]유전자에 의해 암호화되는 단백질이다.

기능.

IDO2(인돌라민-2,3-디옥시게나아제)는 단백질 크기가 420 아미노산(47kDa)인 효소로서 트립토판의 이화작용에 사용된다.유기체에서는 다른 효소가 L-트립토판 절단, 즉 IDO1과 TDO에 관여한다.IDO1과 IDO2는 유전자 복제에 의해 발생하며 배열 ^[6]^[7]호몰로지의 높은 수준(43%)을 공유하는 밀접한 관련이 있는 효소이지만, 이들은 그들의 동태, 기능 및 발현 패턴에 의해 분화된다.IDO1과 IDO2를 코드하는 유전자는 유사한 게놈 구조를 가지며 염색체 ^[8]8에 서로 밀접하게 위치한다.IDO2는 신장, 간 또는 항원 제시 ^[9]세포로서 매우 제한된 유형의 조직 내에서 생성된다.IDO2는 IDO1의 기질에서 덜 활성화되어 다른 Trp 유도체를 5-메톡시 트립토판으로서 더 잘 이화시킨다.모집단에는 대체 ^[10]스플라이싱에서 파생된 몇 가지 등각형이 있습니다.IDO1과 더불어 IDO2는 ^[11]시험관내 Treg 분화에서 보고되었으며, 이는 내성 유지에 대한 역할을 시사한다.그 발현은 위암, 대장암,^[12] 신장암 등 여러 암에서 발견되었다.

레퍼런스

^ ^a ^b ^c GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000188676 - 앙상블, 2017년 5월
^ ^a ^b ^c GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG000031549 - 앙상블, 2017년 5월
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^ Merlo LM, Mandik-Nayak L (2016). "IDO2: A Pathogenic Mediator of Inflammatory Autoimmunity". Clinical Medicine Insights. Pathology. 9 (Suppl 1): 21–28. doi:10.4137/CPath.S39930. PMC 5119657. PMID 27891058.
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추가 정보

Ball HJ, Sanchez-Perez A, Weiser S, Austin CJ, Astelbauer F, Miu J, McQuillan JA, Stocker R, Jermiin LS, Hunt NH (July 2007). "Characterization of an indoleamine 2,3-dioxygenase-like protein found in humans and mice". Gene. 396 (1): 203–13. doi:10.1016/j.gene.2007.04.010. PMID 17499941.
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Huttunen R, Syrjänen J, Aittoniemi J, Oja SS, Raitala A, Laine J, Pertovaara M, Vuento R, Huhtala H, Hurme M (February 2010). "High activity of indoleamine 2,3 dioxygenase enzyme predicts disease severity and case fatality in bacteremic patients". Shock. 33 (2): 149–54. doi:10.1097/SHK.0b013e3181ad3195. PMID 19487973. S2CID 24459411.
Cetindere T, Nambiar S, Santourlidis S, Essmann F, Hassan M (February 2010). "Induction of indoleamine 2, 3-dioxygenase by death receptor activation contributes to apoptosis of melanoma cells via mitochondrial damage-dependent ROS accumulation". Cellular Signalling. 22 (2): 197–211. doi:10.1016/j.cellsig.2009.09.013. PMID 19799997.
Mao R, Zhang J, Jiang D, Cai D, Levy JM, Cuconati A, Block TM, Guo JT, Guo H (January 2011). "Indoleamine 2,3-dioxygenase mediates the antiviral effect of gamma interferon against hepatitis B virus in human hepatocyte-derived cells". Journal of Virology. 85 (2): 1048–57. doi:10.1128/JVI.01998-10. PMC 3019998. PMID 21084489.
Sørensen RB, Køllgaard T, Andersen RS, van den Berg JH, Svane IM, Straten P, Andersen MH (March 2011). "Spontaneous cytotoxic T-Cell reactivity against indoleamine 2,3-dioxygenase-2". Cancer Research. 71 (6): 2038–44. doi:10.1158/0008-5472.CAN-10-3403. PMID 21406395.
Meininger D, Zalameda L, Liu Y, Stepan LP, Borges L, McCarter JD, Sutherland CL (December 2011). "Purification and kinetic characterization of human indoleamine 2,3-dioxygenases 1 and 2 (IDO1 and IDO2) and discovery of selective IDO1 inhibitors". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics. 1814 (12): 1947–54. doi:10.1016/j.bbapap.2011.07.023. PMID 21835273.

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[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000188676 - 앙상블, 2017년 5월

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG000031549 - 앙상블, 2017년 5월

[3] "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[4] "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[entrez-5] "Entrez Gene: Indoleamine 2,3-dioxygenase 2".

[6] Yuasa HJ, Mizuno K, Ball HJ (July 2015). "Low efficiency IDO2 enzymes are conserved in lower vertebrates, whereas higher efficiency IDO1 enzymes are dispensable". The FEBS Journal. 282 (14): 2735–45. doi:10.1111/febs.13316. PMID 25950090. S2CID 25834690.

[7] Ball HJ, Sanchez-Perez A, Weiser S, Austin CJ, Astelbauer F, Miu J, McQuillan JA, Stocker R, Jermiin LS, Hunt NH (July 2007). "Characterization of an indoleamine 2,3-dioxygenase-like protein found in humans and mice". Gene. 396 (1): 203–13. doi:10.1016/j.gene.2007.04.010. PMID 17499941.

[8] Ball HJ, Sanchez-Perez A, Weiser S, Austin CJ, Astelbauer F, Miu J, McQuillan JA, Stocker R, Jermiin LS, Hunt NH (July 2007). "Characterization of an indoleamine 2,3-dioxygenase-like protein found in humans and mice". Gene. 396 (1): 203–13. doi:10.1016/j.gene.2007.04.010. PMID 17499941.

[9] Merlo LM, Mandik-Nayak L (2016). "IDO2: A Pathogenic Mediator of Inflammatory Autoimmunity". Clinical Medicine Insights. Pathology. 9 (Suppl 1): 21–28. doi:10.4137/CPath.S39930. PMC 5119657. PMID 27891058.

[10] Metz R, Duhadaway JB, Kamasani U, Laury-Kleintop L, Muller AJ, Prendergast GC (August 2007). "Novel tryptophan catabolic enzyme IDO2 is the preferred biochemical target of the antitumor indoleamine 2,3-dioxygenase inhibitory compound D-1-methyl-tryptophan". Cancer Research. 67 (15): 7082–7. doi:10.1158/0008-5472.CAN-07-1872. PMID 17671174.

[11] Metz R, Smith C, DuHadaway JB, Chandler P, Baban B, Merlo LM, Pigott E, Keough MP, Rust S, Mellor AL, Mandik-Nayak L, Muller AJ, Prendergast GC (July 2014). "IDO2 is critical for IDO1-mediated T-cell regulation and exerts a non-redundant function in inflammation". International Immunology. 26 (7): 357–67. doi:10.1093/intimm/dxt073. PMC 4432394. PMID 24402311.

[12] Löb S, Königsrainer A, Zieker D, Brücher BL, Rammensee HG, Opelz G, Terness P (January 2009). "IDO1 and IDO2 are expressed in human tumors: levo- but not dextro-1-methyl tryptophan inhibits tryptophan catabolism". Cancer Immunology, Immunotherapy. 58 (1): 153–7. doi:10.1007/s00262-008-0513-6. PMID 18418598. S2CID 6199515.

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