미오신머리

Myosin head
마이오신_헤드
PDB 1kk7 EBI.jpg
근강접합에 있는 가리비 미오신
식별자
기호마이오신_헤드
PfamPF00063
Pfam 씨CL0023
인터프로IPR001609
프로사이트PDOC00017
SCOP21my / SCOPe / SUPFAM
CDDcd00124

미오신 머리는 액틴의 얇은 미오필라멘트를 미끄러져 근육수축에 작용하는 미오신(myosin)으로 이루어진 두꺼운 미오필라멘트의 부분이다. 미오신은 두꺼운 필라멘트의 주요 성분이며 대부분의 미오신 분자는 머리, 목, 꼬리 영역으로 구성된다; 미오신 헤드는 얇은 필라멘트의 액틴에 결합하고, ATP 가수분해를 사용하여 힘을 발생시키고 얇은 필라멘트를 따라 "걸어"한다. 미오신은 두 개의 무거운 사슬,[1] 두 개의 알칼리 빛 사슬, 그리고 두 개의 규제 빛 사슬의 육각체로 존재한다. 무거운 사슬은 일부 형태는 C-단자 안에 구상 영역을 가지고 있지만 N-단자에는 구상 머리와 C-단자에는 코일 코일 막대 같은 꼬리로 세분될 수 있다.

미오신 헤비 체인의 세포별 이소 형태는 다세대 가족에 의해 코딩되어 있다.[2] 미오신은 액틴과 상호작용하여 화학적 에너지를 ATP의 형태로 기계적 에너지로 변환한다.[3] 마이오신 헤드 부분의 3-D 구조가 결정되고 액틴미오신 복합체 모델이 구축되었다.[5]

구형의 머리는 잘 보존되어 있으며,[4][6][7] 수축의 열쇠가 된다. 근수축은 미오신 필라멘트로부터 확장된 미오신 헤드와 액틴 필라멘트에 있는 부위 사이의 부착-분리 주기에 기인한다. 마이오신 헤드는 먼저 ATP 가수분해 제품과 함께 액틴에 부착되며, 가수분해 제품의 출시와 관련된 파워 스트로크를 수행하고, 새로운 ATP와 결합하면 액틴으로부터 액틴을 분리한다. 분리된 미오신 헤드는 ATP를 가수 분해하고 복구 스트로크를 수행하여 초기 위치를 복원한다. 스트로크는 촉매 영역이 경직된 상태로 유지되는 동안 변환기 영역을 중심으로 레버 암 영역 회전으로 인해 발생하는 것으로 제안되었다.[8]

참조

  1. ^ Hayashida M, Maita T, Matsuda G (July 1991). "The primary structure of skeletal muscle myosin heavy chain: I. Sequence of the amino-terminal 23 kDa fragment". J. Biochem. 110 (1): 54–9. doi:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123543. PMID 1939027.
  2. ^ Eller M, Stedman HH, Sylvester JE, Fertels SH, Wu QL, Raychowdhury MK, Rubinstein NA, Kelly AM, Sarkar S (October 1989). "Human embryonic myosin heavy chain cDNA. Interspecies sequence conservation of the myosin rod, chromosomal locus and isoform specific transcription of the gene". FEBS Lett. 256 (1–2): 21–8. doi:10.1016/0014-5793(89)81710-7. PMID 2806546. S2CID 12047829.
  3. ^ Warrick HM, De Lozanne A, Leinwand LA, Spudich JA (December 1986). "Conserved protein domains in a myosin heavy chain gene from Dictyostelium discoideum". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83 (24): 9433–7. Bibcode:1986PNAS...83.9433W. doi:10.1073/pnas.83.24.9433. PMC 387152. PMID 3540939.
  4. ^ a b Rayment I, Rypniewski WR, Schmidt-Bäse K, Smith R, Tomchick DR, Benning MM, Winkelmann DA, Wesenberg G, Holden HM (July 1993). "Three-dimensional structure of myosin subfragment-1: a molecular motor". Science. 261 (5117): 50–8. Bibcode:1993Sci...261...50R. doi:10.1126/science.8316857. PMID 8316857.
  5. ^ Rayment I, Holden HM, Whittaker M, Yohn CB, Lorenz M, Holmes KC, Milligan RA (July 1993). "Structure of the actin-myosin complex and its implications for muscle contraction". Science. 261 (5117): 58–65. Bibcode:1993Sci...261...58R. doi:10.1126/science.8316858. PMID 8316858.
  6. ^ Molloy JE, Burns JE, Kendrick-Jones J, Tregear RT, White DC (November 1995). "Movement and force produced by a single myosin head". Nature. 378 (6553): 209–12. Bibcode:1995Natur.378..209M. doi:10.1038/378209a0. PMID 7477328. S2CID 4334476.
  7. ^ Lewalle A, Steffen W, Stevenson O, Ouyang Z, Sleep J (March 2008). "Single-molecule measurement of the stiffness of the rigor myosin head". Biophysical Journal. 94 (6): 2160–9. Bibcode:2008BpJ....94.2160L. doi:10.1529/biophysj.107.119396. PMC 2257899. PMID 18065470.
  8. ^ Minoda H, Okabe T, Inayoshi Y, Miyakawa T, Miyauchi Y, Tanokura M, Katayama E, Wakabayashi T, Akimoto T, Sugi H (February 2011). "Electron microscopic evidence for the myosin head lever arm mechanism in hydrated myosin filaments using the gas environmental chamber". Biochemical and Biophysical Research Communications. 405 (4): 651–6. doi:10.1016/j.bbrc.2011.01.087. PMID 21281603.
이 문서는 공용 도메인 Pfam과 InterPro의 텍스트를 통합한다: IPR001609