라마찬드란 줄거리

Ramachandran plot
Ramachandran의 원래 하드 vSphere, 축소 반지름 및 완화된 타우 φ, 업데이트된 라벨 및 축이 있는 지역
백본 이음각 φ과 ψ (및 Ω). 세 각 모두 표시된 순응에서 180°에 있어 180°

생화학에서 라마찬드란 플롯(일명 라마 플롯, 라마찬드란 도표 또는 [φ, plot] 플롯)은 원래 G. N. 라마찬드란, C. 라마크리슈난, V에 의해 1963년에 개발되었다. 사시세크하란 단백질 구조에서 아미노산 잔류물 against에 대해 백본 디헤드랄 각 ψ에 대해 정력적으로 허용되는 부위를 시각화하는 방법이다.[1] 왼쪽의 그림은 and과 ψ 등뼈 디헤드랄[2] 각(라마찬드란으로 and과 φ이라고 함)의 정의를 보여준다. 부분 이중 본드 캐릭터가 펩타이드 평면을 유지하기 때문에 펩타이드 결합에서 Ω 각도는 일반적으로 180°이다.[3] 오른쪽 상단의 그림은 라마찬드란 외 연구진 1963 및 1968년 경도-sphere 계산에서 허용되는 φ, ψ 등뼈 순응 영역을 나타낸다.: 고체 윤곽의 전체 반지름, 점선으로 반경을 감소시키고, 점선으로 이완 타우(N-Cα-C) 각도를 나타낸다.[4] 이음각 값은 원형이고 0°는 360°와 같기 때문에 라마찬드란 플롯의 가장자리는 오른쪽에서 왼쪽, 아래쪽에서 위쪽까지 "wrap"한다. 예를 들어 그림의 왼쪽 하단 가장자리를 따라 허용되는 값의 작은 줄무늬는 왼쪽 상단에 있는 큰 확장 체인 영역의 연속이다.

인간 PCNA에서 생성된 라마찬드란 플롯, β-시트 및 α-헬릭스(PDB ID 1AXC)를 모두 포함하는 트리머릭 DNA 클램프 단백질. 빨간색, 갈색, 노란색 영역은 ProCheck에 의해 정의된 선호, 허용 및 "일반적으로 허용되는" 영역을 나타낸다.

사용하다

라마찬드란 플롯은 다소 다른 두 가지 방법으로 사용될 수 있다. 하나는 단백질(오른쪽 위)의 아미노산 잔류물에 대해 for과 φ 각도의 값 또는 순응이 가능한지를 이론적으로 보여주는 것이다. 두 번째는 구조 유효성 검사를 위한 사용에서 단일 구조물(오른쪽, 여기)에서 관측된 데이터 점의 경험적 분포 또는 여러 구조물의 데이터베이스(왼쪽 아래 3 그림)에서 관측된 데이터 점의 경험적 분포를 보여주는 것이다. 어느 경우든 이론적으로 선호되는 지역에 대한 개요에 대해 대개 보여진다.

아미노산 선호도

어떤 사람은 큰 사이드 체인이 더 많은 제한을 받고 결과적으로 라마찬드란 플롯에서 허용 가능한 영역이 작아질 것이라고 예상할 수 있지만, 사이드 체인의 효과는 작다.[5] 실제로, Cβ에서 메틸렌 그룹의 유무에 대한 주요 효과가 나타난다.[5] 글리신은 사이드 체인을 위한 수소 원자만 가지고 있는데, 다른 모든 아미노산의 사이드 체인을 시작하는 CH3, CH2 그룹보다 반경이 훨씬 작다. 따라서 허용 면적이 상당히 큰 글리신(화랑의 글리 플롯 참조)에 대한 라마찬드란 플롯에서 최소로 제한된다. 이와는 대조적으로, 5-membed-ring side chain이 Cα와 백본 N을 연결하는 프로라인에 대한 라마찬드란 플롯은 combinations과 φ의 가능한 조합을 제한적으로 보여준다(화랑의 프로 플롯 참조). 프롤라인 앞의 잔여물("pre-proline")도 일반 사례에 비해 조합이 제한적이다.

최신 업데이트

첫 번째 라마찬드란 플롯은 비록 결론이 짧은 펩타이드의 작은 분자 결정학에 기초하였지만, 원자 분해능에서의 첫 번째 단백질 구조가 결정된 직후에 계산되었다(myoglobin[6], 1960년). 이제 수십 년이 지난 지금, X선 결정학에 의해 결정되어 단백질 데이터 뱅크(PDB)에 축적된 수만 개의 고해상도 단백질 구조가 존재한다. 많은 연구가 이 데이터를 활용하여 보다 상세하고 정확한 plots,, 플롯(예:[12] Morris et al. 1992;[7] Kleywegt & Jones 1996;[8] Hooft et al. 1997;[9] Hovmöler et al. 2002;[10] Lovell et al. 2003;[11] Anderson et al. 2005). Ting et[13] al.

아래의 네 그림은 일반 케이스(글리, 프로, 프리 프로를 제외한 모든 아미노산), 글리 및 프로를 위한 선호 및 허용되는 일치 영역에 대한 고해상도 구조와 등고선의 큰 집합에서 얻은 데이터 점을 보여준다.[11] 가장 일반적인 부위는 다음과 같다: α 나선의 경우 α, 왼손 나선의 경우 α, β-시트(β-시트)의 경우 β, pp폴리프로라인 II의 경우 II. 이러한 군집으로 각 편지α(그리고 310)나선을 의미하 ABEGO 시스템인 경우 오른손잡이 β 시트( 못하고 상당 기간 구조), 왼손잡이 helixes, 왼손잡이, 마침내unplottable 시스 펩티드 결합 가끔 프롤린으로 보며, 그것 motifs[14]의 분류에 출연하며 더 최근에 사용되어 왔다 설명되어 있다. desig닝 [15]단백질

라마찬드란 플롯이 펩타이드 결합의 구조적 행동을 설명하기 위한 교과서적인 자원이었지만, 라마찬드란 플롯의 모든 지역에서 펩타이드의 행동 방식에 대한 철저한 탐구가 최근에야 출판되었다(Mannige 2017[16]).

인도과학원 분자생물물리학부대는 2013년 1월 8일부터 11일까지 생물분자형태 및 기능에 관한 국제회의를 조직해 50년간의 라마찬드란 지도를[17] 기념했다.[18]

관련 규약

또한 다당류(예: CARP)에 이음각도를 표시할 수 있다.[19]

갤러리

  • 일반 사례에 대한 라마찬드란 플롯; Lovell 2003의 데이터

  • 글리신을 위한 라마찬드란 플롯

  • 라마찬드란 프롤라인 플롯

  • 프리프로라인에 대한 라마찬드란 그림

소프트웨어

참조

  1. ^ Ramachandran, G.N.; Ramakrishnan, C.; Sasisekharan, V. (1963). "Stereochemistry of polypeptide chain configurations". Journal of Molecular Biology. 7: 95–9. doi:10.1016/S0022-2836(63)80023-6. PMID 13990617.
  2. ^ Richardson, J.S. (1981). "The Anatomy and Taxonomy of Protein Structure". Anatomy and Taxonomy of Protein Structures. Advances in Protein Chemistry. 34. pp. 167–339. doi:10.1016/S0065-3233(08)60520-3. ISBN 9780120342341. PMID 7020376.
  3. ^ Pauling, L.; Corey, H.R.; Branson, H. R. (1951). "The Structure of Proteins: Two Hydrogen-Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 37 (4): 205–211. Bibcode:1951PNAS...37..205P. doi:10.1073/pnas.37.4.205. PMC 1063337. PMID 14816373.
  4. ^ Ramachandran, G.N.; Sasiskharan, V. (1968). Conformation of polypeptides and proteins. Advances in Protein Chemistry. 23. pp. 283–437. doi:10.1016/S0065-3233(08)60402-7. ISBN 9780120342235. PMID 4882249.
  5. ^ Jump up to: a b Chakrabarti, Pinak; Pal, Debnath (2001). "The interrelationships of side-chain and main-chain conformations in proteins". Progress in Biophysics and Molecular Biology. 76 (1–2): 1–102. doi:10.1016/S0079-6107(01)00005-0. PMID 11389934.
  6. ^ Kendrew, J.C.; Dickerson, R.E.; Strandberg, B.E.; Hart, R.G.; Davies, D.R.; Phillips, D.C.; Shore, V.C. (1960). "Structure of myoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 2Å resolution". Nature. 185 (4711): 422–427. Bibcode:1960Natur.185..422K. doi:10.1038/185422a0. PMID 18990802. S2CID 4167651.
  7. ^ Morris, A.L.; MacArthur, M.W.; Hutchinson, E G.; Thornton, J.M. (1992). "Stereochemical quality of protein structure coordinates". Proteins: Structure, Function, and Genetics. 12 (4): 345–64. doi:10.1002/prot.340120407. PMID 1579569. S2CID 940786.
  8. ^ Kleywegt, G.J.; Jones, T.A. (1996). "Phi/psi-chology: Ramachandran revisited". Structure. 4 (12): 1395–400. doi:10.1016/S0969-2126(96)00147-5. PMID 8994966.
  9. ^ Hooft, R.W.W.; Sander, C.; Vriend, G. (1997). "Objectively judging the quality of a protein structure from a Ramachandran plot". Comput Appl Biosci. 13 (4): 425–430. doi:10.1093/bioinformatics/13.4.425. PMID 9283757.
  10. ^ Hovmöller, S.; Zhou, T.; Ohlson, T. (2002). "Conformations of amino acids in proteins". Acta Crystallographica D. 58 (Pt 5): 768–76. doi:10.1107/S0907444902003359. PMID 11976487.
  11. ^ Jump up to: a b Lovell, S.C.; Davis, I.W.; Arendall, W.B.; De Bakker, P.I.W.; Word, J.M.; Prisant, M.G.; Richardson, J.S.; Richardson, D.C. (2003). "Structure validation by Cα geometry: ϕ,ψ and Cβ deviation". Proteins: Structure, Function, and Genetics. 50 (3): 437–50. doi:10.1002/prot.10286. PMID 12557186. S2CID 8358424.
  12. ^ Anderson RJ, Weng Z, Campbell RK, Jiang X (2005). "Main-chain conformational tendencies of amino acids". Proteins. 60 (4): 679–89. doi:10.1002/prot.20530. PMID 16021632. S2CID 17410997.
  13. ^ Jump up to: a b Ting, D.; Wang, G.; Mitra, R.; Jordan, M.I.; Dunbrack, R.L. (2010). "Neighbor-dependent Ramachandran probability distributions of amino acids developed from a hierarchical Dirichlet process model". PLOS Computational Biology. 6 (4): e1000763. Bibcode:2010PLSCB...6E0763T. doi:10.1371/journal.pcbi.1000763. PMC 2861699. PMID 20442867.
  14. ^ Wintjens, René T.; Rooman, Marianne J.; Wodak, Shoshana J. (January 1996). "Automatic Classification and Analysis of αα-Turn Motifs in Proteins". Journal of Molecular Biology. 255 (1): 235–253. doi:10.1006/jmbi.1996.0020. PMID 8568871.
  15. ^ Lin, Yu-Ru; Koga, Nobuyasu; Tatsumi-Koga, Rie; Liu, Gaohua; Clouser, Amanda F.; Montelione, Gaetano T.; Baker, David (6 October 2015). "Control over overall shape and size in de novo designed proteins". Proceedings of the National Academy of Sciences. 112 (40): E5478–E5485. Bibcode:2015PNAS..112E5478L. doi:10.1073/pnas.1509508112. PMC 4603489. PMID 26396255.
  16. ^ Mannige, Ranjan (16 May 2017). "An exhaustive survey of regular peptide conformations using a new metric for backbone handedness (h)". PeerJ. 5: e3327. doi:10.7717/peerj.3327. PMC 5436576. PMID 28533975. Retrieved 18 May 2017.
  17. ^ "50th Anniversary of Ramachandran Plots". Professor Laurence A. Moran. Retrieved 17 January 2013.
  18. ^ "ICBFF-2013". MBU, IISc, Bangalore. Archived from the original on 15 January 2013. Retrieved 28 January 2013.
  19. ^ Lütteke, T.; Frank, M.; von der Lieth, C.W. (2005). "Carbohydrate Structure Suite (CSS): analysis of carbohydrate 3D structures derived from the PDB". Nucleic Acids Res. 33 (Database issue): D242–246. doi:10.1093/nar/gki013. PMC 539967. PMID 15608187.

추가 읽기

외부 링크