분해능(전자 밀도)

Resolution (electron density)
GroEL에 대한 일련의 해상도: 왼쪽에서 오른쪽으로 4 å, 8 å, 16 å, 32 å 해상도.해상도가 낮아질수록 디테일이 지워진다.

전자 밀도 측면에서 분해능은 분자의 전자 밀도 맵에서 분해능의 척도다.X선 결정학에서 분해능은 회절 패턴에서 가장 높게 분해능이 높은 봉우리인 반면 극저온 현미경에서 분해능은 데이터의 두 반쪽을 비교하는 빈도 공간비교로 X선 정의와 상관관계를 시도한다.[1]null

질적 척도

구조 생물학에서, 해상도 4그룹으로:(1)원자 구성, 개별 elements[해명 필요한]고 양자의 차이로 효과,(2)원자, 개별 원자와 정확한 3차원 모델에서 생성될 수 있는 보이는 알파 나선형 구조 1쌍과 베타- 같은(3)나선형, 2차 구조, 연구될 수 있어 질 수 있다.eets, RNA나선에리보솜), (4) 도메인, 2차 구조는 확인할 수 없다.[clarification needed]null

엑스선 결정학

주요 기사: X선 결정학

크리스탈의 반복 단위인 단위 세포가 더 커지고 복잡해짐에 따라 X선 결정학에 의해 제공되는 원자 수준의 그림은 일정한 수의 관찰된 반사에 대해 더 잘 분해되지 않는다(더 "퍼지").X선 결정학의 두 가지 제한적인 경우는 종종 발견된다, "작은 분자"와 "거대 분자" 결정학이다.소분자 결정학은 전형적으로 비대칭 단위에 100개 미만의 원자를 가진 결정체를 포함한다; 그러한 결정 구조는 보통 너무 잘 분해되어 있어서 그것의 원자들이 전자 밀도의 고립된 "블롭"으로 인식될 수 있다.이와는 대조적으로, 고분자 결정학은 종종 단위 세포에 수만 개의 원자를 포함한다.그러한 결정 구조는 일반적으로 잘 분해되지 않는다. 원자와 화학적 결합은 고립된 원자가 아닌 전자 밀도의 튜브로 나타난다.일반적으로 작은 분자도 고분자보다 결정화하기가 쉽지만, X선 결정학은 수십만 개의 원자를 가진 바이러스에서도 가능하다는 것이 증명되었다.[2]null

단백질 구조 분해능에 대한 대략적인 가이드
분해능(å) 의미
>4.0 개별 원자 좌표는 무의미하다.2차 구조 요소를 결정할 수 있다.null
3.0 - 4.0 가능한 한 접어라. 그러나 오류가 발생할 가능성이 매우 높다.많은 사이드 체인이 잘못된 로타머로 배치되었다.null
2.5 - 3.0 일부 표면 루프가 일치하지 않을 수 있다는 점을 제외하고 접으십시오.길고 얇은 사이드체크(라이스, 글루, 글렌 등)와 작은 사이드체크(서어, 발, 스르 등) 몇 개에 로타머가 잘못 있을 가능성이 있다.null
2.0 - 2.5 2.5 - 3.0으로, 그러나 잘못된 로타머에 있는 사이드 체인의 수는 상당히 적다.많은 작은 오류들이 보통 감지될 수 있다.일반적으로 올바르게 접고 표면 루프의 오류 수는 적다.물 분자와 작은 리간드가 눈에 띄게 된다.null
1.5 - 2.0 로타머가 잘못된 잔여물은 거의 없다.많은 작은 오류들이 보통 감지될 수 있다.접힌 부분이 표면 루프에서도 부정확한 경우는 거의 없다.null
0.5 - 1.5 일반적으로 구조물은 이 분해능에서 오류가 거의 없다.구조물의 개별 원자는 해결할 수 있다.로타머 라이브러리와 기하학 연구는 이러한 구조로 만들어진다.null

극저온 현미경 검사

주요 기사:극저온 현미경 검사

극저온 전자 현미경에서 분해능은 일반적으로 푸리에 셸 상관관계(FSC)로 측정되는데,[5] 푸리에 링 상관관계(FRC)[6]는 공간 주파수 상관 함수라고도 한다.[7]FSC는 주파수 공간의 서로 다른 쉘을 통해 서로 다른 두 가지 푸리에 변환을 비교한 것이다.FSC를 측정하려면 데이터를 두 그룹으로 분리해야 한다.전형적으로, 짝수 입자들은 그들의 순서에 근거하여 첫 번째 그룹을 형성하고 두 번째에는 이상한 입자들을 형성한다.이것은 보통 짝수 검정이라고 불린다.대부분의 간행물은 FSC 0.5 컷오프를 인용하는데, 이는 푸리에 껍질의 상관 계수가 0.5일 때를 가리킨다.[1][8]null

분해능 임계값을 결정하는 것은 논란의 여지가 있는 주제로서 3차 기준, 5차 기준 및 0.143 컷오프를 포함하여 FSC 곡선을 사용한 다른 기준들이 많이 존재한다.그러나 고정값 임계값(예: 0.5 또는 0.143)은 부정확한 통계적 가정에 기초한다고 주장되었다.[9]새로운 반비트 기준은 3차원 볼륨을 신뢰성 있게 해석할 수 있을 정도로 충분한 정보를 수집하는 분해능을 나타내며, (수정된) 3-시그마 기준은 FSC가 백그라운드 노이즈의 예상 무작위 상관관계 이상으로 체계적으로 나타나는 위치를 나타낸다.[9]null

2007년, FSC와 무관한 분해능 기준인 FNC(Fourier Neighborhood Interest Interconnective, FNC)는 인접 푸리에 복셀 사이의 상관관계를 이용하여 신호와 노이즈를 구별하기 위해 개발되었다.FNC는 덜 편향된 FSC를 예측하는 데 사용될 수 있다.[10]Cyro-EM 분해능 측정에 대한 2011년도 리뷰를 참조하십시오.[11]null

메모들

  1. ^ a b 2006년, p250-251
  2. ^ Hopper, P.; Harrison, S.C.; Sauer, R.T. (1984). "Structure of tomato bushy stunt virus. V. Coat protein sequence determination and its structural implications". Journal of Molecular Biology. Elsevier Ltd. 177 (4): 701–713. doi:10.1016/0022-2836(84)90045-7. PMID 6481803.
  3. ^ Huang, Yu-Feng (2007). Study of Mining Protein Structural Properties and its Application (PDF) (Ph.D.). National Taiwan University. Retrieved Nov 4, 2014.
  4. ^ Blow, David (June 20, 2002). Outline of Crystallography for Biologists. New York: Oxford University Press. p. 196. ISBN 978-0198510512. Retrieved Nov 4, 2014.
  5. ^ 하라우즈 & 밴 힐, 1986
  6. ^ 반힐, 1982년
  7. ^ 색스턴 & 바우메이스터, 1982년
  8. ^ Bötcher 외, 1997
  9. ^ a b 2005년 판 힐 & 샤츠
  10. ^ Sousa & Grigoreiff, 2007년
  11. ^ Liao, HY; Frank, J (14 July 2010). "Definition and estimation of resolution in single-particle reconstructions". Structure. 18 (7): 768–75. doi:10.1016/j.str.2010.05.008. PMC 2923553. PMID 20637413.

참조

  • Harauz, G.; M. van Heel (1986). "Exact filters for general geometry three dimensional reconstruction". Optik. 73: 146–156.
  • van Heel, M.; Keegstra, W.; Schutter, W.; van Bruggen E.F.J. (1982). Arthropod hemocyanin studies by image analysis, in: Structure and Function of Invertebrate Respiratory Proteins, EMBO Workshop 1982, E.J. Wood. Life Chemistry Reports. Vol. Suppl. 1. pp. 69–73. ISBN 9783718601554.
  • Saxton, W.O.; W. Baumeister (1982). "The correlation averaging of a regularly arranged bacterial cell envelope protein". Journal of Microscopy. 127 (2): 127–138. doi:10.1111/j.1365-2818.1982.tb00405.x. PMID 7120365. S2CID 27206060.
  • Böttcher, B.; Wynne, S.A.; Crowther, R.A. (1997). "Determination of the fold of the core protein of hepatitis B virus by electron microscopy". Nature. 386 (6620): 88–91. Bibcode:1997Natur.386...88B. doi:10.1038/386088a0. PMID 9052786. S2CID 275192.
  • van Heel, M.; Schatz, M. (2005). "Fourier shell correlation threshold criteria". Journal of Structural Biology. 151 (3): 250–262. doi:10.1016/j.jsb.2005.05.009. PMID 16125414.
  • Frank, Joachim (2006). Three-Dimnsional Electron Microscopy of Macromolecular Assemblies. New York: Oxford University Press. ISBN 0-19-518218-9.
  • Sousa, Duncan; Nikolaus Grigorieff (2007). "Ab initio resolution measurement for single particle structures". J Struct Biol. 157 (1): 201–210. doi:10.1016/j.jsb.2006.08.003. PMID 17029845.

외부 링크