소스이
SOSUI |
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SOSUI는 주어진 아미노산 배열(AAS)에서 단백질의 2차 구조의 일부를 예측하는 무료 온라인 도구이다.주요 목적은 문제의 단백질이 수용성 단백질인지 아니면 막 통과 단백질인지를 결정하는 것이다.
역사
SOSUI의 알고리즘은 1996년 도쿄대학에서 개발됐다.그 이름은 분자 "클라이언트"에 대한 암시인 "소수성"만큼을 의미합니다.
SOSUI 구조
우선, SOSUI는 주어진 아미노산 배열(AAS)의 알려진 헬리컬 전위를 고려하여 비교적 예측하기 쉬운 α 헬리컬을 찾습니다.훨씬 더 어려운 작업은 수용성 단백질의 α 나선과 막 통과 단백질의 α 나선 사이를 구별하는 것이며, α 나선은 단백질에서 매우 일반적인 2차 구조 패턴이다.SOSUI는 예측에 AAS의 4가지 특성을 사용합니다.
Kyte und Doolittle의 "Hydropathy Index"에 비해 중요한 개선점은 소위 "AMPhiphilicity Index"의 도입이다.그것은 AA의 분자 구조에서 파생된 양친매 잔류물을 모든 AA에게 주어 계산된다.양친매성에 대한 SOSUI의 기준을 충족하기 위해 극성 친수성 잔류물은 베타 탄소에 직접 결합되지 않을 수 있다. 즉, 적어도 하나의 아폴라 탄소가 개입되어야 한다(따라서 리신, 아르기닌, 히스티딘, 글루탐산, 글루타민, 트립토판 및 티로신만 관련이 있다).그런 다음 SOSUI는 α 나선형의 끝에서 양친매성 AA의 축적을 찾으며, 이는 α 나선형의 전형적인 것으로 보인다(지질-수 경계에 양친매성 AA를 배치하여 이러한 α 나선형의 에너지적으로 가장 좋은 위치를 만들고, 따라서 단백질의 정확한 국재화에 공동 책임이 있다).생물학적 지질막은 막-스판 단백질의 길이를 결정하는 일정한 두께를 가지고 있기 때문에 길이가 중요하다.SOSUI의 개발자들에 의해 출판된 연구에 따르면, 그것은 알려진 구조를 가진 선택된 단백질 그룹의 99%를 성공적으로 구별했다.하지만, 122개의 알려진 단백질의 AAS에 대해 여러 예측 도구가 수행되었던 다른 연구는 SOSUI가 사례의 약 60%에서 α 나선 수에 대해 정확했다고 주장했다.그러나 비록 트랜스막 도메인의 수가 항상 정확한 것은 아니지만, 용해성 단백질과 트랜스막 단백질 사이의 구별은 종종 효과가 있다. 왜냐하면 단백질에 그러한 도메인이 있는지 확인하는 것만이 필요하기 때문이다.물론 막 통과 α 나선(예를 들어 포린)이 없거나 공유 결합으로 고정된 막 단백질은 SOSUI에 의해 발견되지 않는다.
결과.
결과 페이지에는 먼저 일반적인 정보(길이, 평균 소수성)가 표시됩니다.문제가 되는 단백질이 막 통과 단백질인 경우, 막 통과 도메인의 수와 이들의 국재화가 기록된다.소수성 부분의 색조 악센트가 있는 "하이드로파시 프로파일"; 잠재적 막 통과 도메인의 나선형 휠 다이어그램도 표시된다.마지막 이미지는 막 통과 단백질의 위치에 대한 개략적인 개요를 보여줍니다.
원천
- 히로카와, 분치엔, 미타쿠, SOSUI: 막단백질 분류 및 이차구조 예측, 생물정보학 Vol.14 S.378-379(1998) [3] ^
- 이케다 마사미, 아라이 마사후미, 시미즈 도시오, 실험적으로 특징지어진 토폴로지 데이터 세트를 사용한 막간 토폴로지 예측 방법의 평가, 게놈 정보학 11: 426~427(2000) [4] ^
