스모2

SUMO2
스모2
Protein SUMO2 PDB 1u4a.png
사용 가능한 구조
PDBOrtholog 검색: PDBe RCSB
식별자
에일리어스SMO2, HSMT3, SMT3B, SMT3H2, SMO3, SMT3A, 소형 유비퀴틴상 수식제2, 소형 유비퀴틴상 수식제2
외부 IDOMIM : 603042 MGI : 2158813 호몰로진 : 87858 진카드 : SMO2
맞춤법
종.인간마우스
엔트레즈
앙상블
유니프로트
RefSeq(mRNA)

NM_001005849
NM_006937

NM_133354

RefSeq(단백질)

NP_001005849
NP_008868

NP_579932

장소(UCSC)Chr 17: 75.17 ~75.18 MbChr 11: 115.41 ~115.43 Mb
PubMed 검색[3][4]
위키데이터
인간 보기/편집마우스 표시/편집

소유비퀴틴 관련 수식어 2SMO2 [5]유전자에 의해 인체 내에서 부호화되는 단백질이다.

기능.

이 유전자는 SMO(소형 유비퀴틴 유사 수식어) 단백질 패밀리에 속하는 단백질을 암호화한다.그것은 유비퀴틴과 유사한 단백질이며 번역 후 변형 시스템의 일부로서 표적 단백질에 결합된다는 점에서 유비퀴틴과 유사한 방식으로 기능한다.그러나 주로 단백질 분해의 표적 단백질과 관련된 유비퀴틴과는 달리, SMO2는 핵 수송, 전사 조절, 아포토시스, 단백질 안정성과 같은 다양한 세포 과정에 관여한다.그것은 카르복시 말단의 마지막 두 아미노산이 분리될 때까지 활성화되지 않는다.이 유전자에 대한 수많은 유사 유전자가 보고되었다.다른 아이소폼을 코드하는 대체 전사 스플라이스 변형[6]특징지어졌습니다.

상호 작용

SMO2는 TRIM63 및 CFAP298[8]상호[7] 작용하는 으로 나타났습니다.


임상적 의의

심부 저체온증은 허혈성 손상으로부터 뇌를 보호한다. 그래서 심폐 우회술과 순환 정지를 필요로 하는 주요 심혈관 시술에 사용된다.저체온증을 완화하기 위해 수행된 실험에서 뇌에서 작은 유비퀴틴 유사 수식제(SUMO1-3) 결합이 유의하게 활성화되었다.이 실험에서[9] 저체온증이 SMO 결합에 미치는 영향은 정상 체온(37°C) 또는 심도(18°C, 24°C, 30°C) 저체온성 심폐 바이패스 동물에서 웨스턴 블롯과 면역 조직 화학을 사용하여 평가되었다.이들 세포에서는 30°C 저체온증도 SMO2/3 결합 단백질 수치와 핵 축적을 크게 증가시키기에 충분했다.깊은 저체온증에 의해 SMO 결합효소 Ubc9가 핵으로 전이되어 저체온동물의 뇌에서 볼 수 있는 SMO2/3 결합단백질의 핵수준 증가가 활발한 과정임을 시사한다.심층 저체온증은 1차 신경 세포에서 SMO2/3 결합 단백질의 양을 소폭 증가시키는 데 그쳤다.이것은 체외 뉴런이 체외 뉴런보다 저체온증에 노출되었을 때 이 내인성 신경 보호 메커니즘을 활성화하는 더 큰 능력을 가지고 있다는 것을 보여준다.저체온증 동안 SMO2/3 결합 단백질을 확인하는 것은 뉴런이 일시적인 혈액 공급 중단에 더 저항하도록 하는 새로운 예방 및 치료 치료법의 개발에 도움을 줄 수 있다.


레퍼런스

  1. ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000188612 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG000020738 - 앙상블, 2017년 5월
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Mannen H, Tseng HM, Cho CL, Li SS (May 1996). "Cloning and expression of human homolog HSMT3 to yeast SMT3 suppressor of MIF2 mutations in a centromere protein gene". Biochemical and Biophysical Research Communications. 222 (1): 178–80. doi:10.1006/bbrc.1996.0717. PMID 8630065.
  6. ^ "Entrez Gene: SUMO2 SMT3 suppressor of mif two 3 homolog 2 (S. cerevisiae)".
  7. ^ Dai KS, Liew CC (Jun 2001). "A novel human striated muscle RING zinc finger protein, SMRZ, interacts with SMT3b via its RING domain". The Journal of Biological Chemistry. 276 (26): 23992–9. doi:10.1074/jbc.M011208200. PMID 11283016.
  8. ^ Golebiowski F, Matic I, Tatham MH, Cole C, Yin Y, Nakamura A, Cox J, Barton GJ, Mann M, Hay RT (2009). "System-wide changes to SUMO modifications in response to heat shock". Science Signaling. 2 (72): ra24. doi:10.1126/scisignal.2000282. PMID 19471022. S2CID 33450256.
  9. ^ a b Wang, Liangli; Ma, Qing; Yang, Wei; Mackensen, G. Burkhard; Paschen, Wulf (November 2012). "Moderate hypothermia induces marked increase in levels and nuclear accumulation of SUMO2/3-conjugated proteins in neurons". Journal of Neurochemistry. 123 (3): 349–359. doi:10.1111/j.1471-4159.2012.07916.x. PMC 3466336. PMID 22891650.

추가 정보