ABC수송체의 ATP결합 도메인
ATP-binding domain of ABC transporters 다중 약물 ABC 트랜스포터 SAV1866, 폐쇄 상태 | |||||||||||
| 식별자 | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 기호. | ABC_tran | ||||||||||
| 팜 | PF00005 | ||||||||||
| 인터프로 | IPR003439 | ||||||||||
| 프로 사이트 | PDOC00185 | ||||||||||
| SCOP2 | 1 b0u / SCOPe / SUPFAM | ||||||||||
| TCDB | 3. A.1 | ||||||||||
| OPM 슈퍼 패밀리 | 17 | ||||||||||
| OPM단백질 | 2 수력 | ||||||||||
| CDD | cd00267 | ||||||||||
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분자생물학에서 ABC 트랜스포터의 ATP 결합 도메인은 트랜스막 ABC 트랜스포터의 수용성 도메인이다.
ABC 트랜스포터는 ATP의 가수분해를 이용하여 생물학적 막을 가로질러 다양한 화합물을 전위시키는 ATP 결합 카세트 슈퍼패밀리에 속합니다.ABC 트랜스포터는 최소한 2개의 보존 영역, 즉 고도로 보존된 ATP 결합 카세트(ABC)와 덜 보존된 막 통과 도메인(TMD)으로 구성됩니다.이 지역들은 같은 단백질이나 두 개의 다른 단백질에서 발견될 수 있다.대부분의 ABC 트랜스포터는 다이머로 기능하기 때문에 4개의 도메인, 2개의 ABC 모듈 및 2개의 TMD로 구성됩니다.
생물학적 기능
ABC 트랜스포터는 소이온에서 고분자까지 다양한 기질의 수출입에 관여한다.ABC 수입 시스템의 주요 기능은 박테리아에 필수적인 영양소를 공급하는 것이다.그들은 원핵생물에서만 발견되고 그들의 4가지 구성 도메인은 보통 독립적인 폴리펩타이드 (2개의 ABC 단백질과 2개의 TMD 단백질)에 의해 암호화된다.원핵 생물 수입업자들은 기능을 위해 추가적인 세포질 외 결합 단백질을 필요로 한다.이와는 대조적으로 수출 시스템은 유해물질의 압출, 세포외 독소의 수출 및 막성분의 표적에 관여한다.그것들은 모든 살아있는 유기체에서 발견되며, 일반적으로 TMD는 다양한 조합으로 ABC 모듈에 융합된다.일부 진핵생물 수출업자들은 동일한 폴리펩타이드 사슬에서 4개의 도메인을 암호화한다.
아미노산순서
ABC 모듈(약 200개의 아미노산 잔류물)은 ATP를 결합하고 가수분해하여 많은 생물학적 과정에서 ATP 가수분해로 운반을 결합하는 것으로 알려져 있다.카세트가 여러 하위 패밀리에서 복제됩니다.1차 염기서열은 보존도가 높아 전형적인 인산염 결합 루프를 나타낸다.Walker A 및 마그네슘 결합 부위:워커 B이 두 영역 외에도, ABC 카세트에 세 가지 보존 모티브가 존재한다: 가수분해를 위해 공격하는 물 분자를 분극시키기 위해 가정된 히스티딘 루프를 포함하는 스위치 영역, ABC 트랜스포터에 고유한 시그니처 보존 모티브(LSGQ) 및 상호작용하는 Q 모티브(Walker A와 시그니처 사이)물 결합을 통해 인산 감마선을 사용합니다.워커 A, 워커 B, Q-루프 및 스위치 영역은 뉴클레오티드 결합 부위를 형성합니다.
3차원 구조
단량체 ABC 모듈의 3D 구조는 두 개의 서로 다른 [1][2]팔을 가진 뭉툭한 L자 형태를 채택합니다.ArmI(주로 베타스트랜드)에는 Walker A 및 Walker B가 포함되어 있습니다.ATP 가수분해 및/또는 결합에 대한 중요한 잔류물은 P-루프에 위치한다.ATP 결합 포켓은 팔 I의 끝에 위치합니다.수직 암II는 대부분 시그니처 모티브를 가진 알파 나선 서브도메인을 포함합니다.ABC 모듈의 구조적 무결성에만 필요한 것으로 보입니다.ArmII는 TMD와 직접 접촉하고 있습니다.암I와 암 사이의 힌지II는 ATP 분자의 감마 인산염과 접촉하는 히스티딘 루프와 Q-루프를 모두 포함한다.ATP 가수분해는 ADP 방출을 촉진할 수 있는 구조 변화를 이끈다.이합체에서는 두 ABC 카세트가 두 겹 축으로 armI의 역평행 베타 시트에서 소수성 상호작용을 통해 서로 접촉합니다.
이 영역을 포함하는 인간 단백질
ABCA1; ABCA10; ABCA12; ABCA13; ABCA2; ABCA3; ABCA4; ABCA5; ABCA6; ABCA7; ABCA8; ABCA9; ABCB1; ABCB10; ABCB4; ABC4CD2; ABCD3; ABCCD4; ABCE1; ABCF1; ABCF2; ABCF3; ABCG1; ABCG2; ABCG4; ABCG5; ABCG8; CFTR; TAP1; TAP2;
레퍼런스
- ^ Hung LW, Wang IX, Nikaido K, Liu PQ, Ames GF, Kim SH (December 1998). "Crystal structure of the ATP-binding subunit of an ABC transporter". Nature. 396 (6712): 703–7. doi:10.1038/25393. PMID 9872322. S2CID 204996524.
- ^ Hollenstein K, Dawson RJ, Locher KP (August 2007). "Structure and mechanism of ABC transporter proteins". Curr. Opin. Struct. Biol. 17 (4): 412–8. doi:10.1016/j.sbi.2007.07.003. PMID 17723295.
- Rosteck Jr, P. R.; Reynolds, P. A.; Hershberger, C. L. (1991). "Homology between proteins controlling Streptomyces fradiae tylosin resistance and ATP-binding transport". Gene. 102 (1): 27–32. doi:10.1016/0378-1119(91)90533-h. PMID 1864505.
- Blight, M. A.; Holland, I. B. (1990). "Structure and function of haemolysin B,P-glycoprotein and other members of a novel family of membrane translocators". Molecular Microbiology. 4 (6): 873–880. doi:10.1111/j.1365-2958.1990.tb00660.x. PMID 1977073.
- Higgins, C. F.; Hyde, S. C.; Mimmack, M. M.; Gileadi, U.; Gill, D. R.; Gallagher, M. P. (1990). "Binding protein-dependent transport systems". Journal of Bioenergetics and Biomembranes. 22 (4): 571–592. doi:10.1007/BF00762962. PMID 2229036. S2CID 29046676.
