ATP 싱타아제 서브유닛 C

ATP synthase subunit C
2bl2.png
엔토코쿠스 히라에 함유된 V형 소듐 ATPase.지질 빌레이어의 계산된 탄화수소 경계는 빨간색과 파란색 점으로 표시된다.
식별자
기호ATP-synt_C
PfamPF00137
인터프로IPR002379
프로사이트PDOC00526
SCOP21aty / SCOPe / SUPFAM
OPM 슈퍼 패밀리5
OPM단백질2bl2

ATPase, Fo/Vo 콤플렉스의 서브유닛 C는 V형, A형, F형 ATP 동기화의 메인 트랜스메인 서브유닛이다.Subunit C(Subunit 9 또는 F-ATPases에서는 proteolipid 또는 V-ATPases에서는 16 kDa proteollipid라고도 함)는 F-와 V-ATPases의 Fo 또는 Vo 복합체에서 각각 발견되었다.서브유닛은 Fo/Vo/Ao 로터를 구성하는 과두 c 링을 형성하며, 여기서 서브유닛의 실제 수는 특정 효소마다 크게 다르다.[1]

ATP(또는 ATP synthesis)는 ATP 합성 및/또는 가수분해와 막을 가로지르는 양성자의 이동을 결합하는 막 결합 효소 복합체/이온 전달체다.ATPases는 ATPase 양성자 채널을 통해 막을 가로지르는 이온의 유량을 사용하여 양성자 구배로부터 에너지를 이용할 수 있다.일부 ATPas는 역방향으로 작용하며, 양성자 구배를 만들기 위해 ATP의 가수분해로부터 나오는 에너지를 사용한다.기능(ATP 합성 및/또는 가수분해), 구조(F-, V- 및 A-ATPAS는 회전 모터를 포함함)와 이송하는 이온의 종류에 따라 다를 수 있는 ATPAS의 종류가 다양하다.[2][3]

The F-ATPases (or F1Fo ATPases) and V-ATPases (or V1Vo ATPases) are each composed of two linked complexes: the F1 or V1 complex contains the catalytic core that synthesizes/hydrolyses ATP, and the Fo or Vo complex that forms the membrane-spanning pore.F-와 V-ATPases는 모두 로터리 모터를 포함하고 있는데, 하나는 막을 가로질러 양성자 변환을 구동하고 하나는 ATP 합성/수력분해를 구동한다.[4][5]

F-ATPases에서, ATPase 채널을 통한 양성자 플럭스는 C 서브유닛 링의 회전을 구동하며, F1의 감마 및 엡실론 서브유닛과 Fo의 C 서브유닛 링 사이의 영구적 결합으로 인해 F1 복합 감마 서브유닛 로터의 회전에 결합된다.서브유닛 C의 Asp61의 순차적 양성 및 감응은 로터의 단계적 움직임과 결합된다.[6]

V-ATPases에는 양성자 전도 모공의 일부를 이루는 프로톨리피드 서브유닛(c, c c, c′′)이 3개 있는데, 각각 양성자 수송에 필수적인 글루탐산 잔류물을 함유하고 있다.[7][8]

최근 연구에서 c-분위기는 미토콘드리아 투과성 전환 공극의 중요한 구성요소로 나타났다.[9]

하위 가족

이 영역을 포함하는 인간 단백질

ATP5G1; ATP5G2; ATP5G3; ATP6V0B; ATP6V0C;

참고 항목

다이어릴퀴놀린

참조

  1. ^ Kühlbrandt W, Davies KM (January 2016). "Rotary ATPases: A New Twist to an Ancient Machine". Trends in Biochemical Sciences. 41 (1): 106–116. doi:10.1016/j.tibs.2015.10.006. PMID 26671611.
  2. ^ Muller V, Cross RL (2004). "The evolution of A-, F-, and V-type ATP synthases and ATPases: reversals in function and changes in the H+/ATP coupling ratio". FEBS Lett. 576 (1): 1–4. doi:10.1016/j.febslet.2004.08.065. PMID 15473999. S2CID 25800744.
  3. ^ Zhang X, Niwa H, Rappas M (2004). "Mechanisms of ATPases--a multi-disciplinary approach". Curr Protein Pept Sci. 5 (2): 89–105. doi:10.2174/1389203043486874. PMID 15078220.
  4. ^ Itoh H, Yoshida M, Yasuda R, Noji H, Kinosita K (2001). "Resolution of distinct rotational substeps by submillisecond kinetic analysis of F1-ATPase". Nature. 410 (6831): 898–904. Bibcode:2001Natur.410..898Y. doi:10.1038/35073513. PMID 11309608. S2CID 3274681.
  5. ^ Wilkens S, Zheng Y, Zhang Z (2005). "A structural model of the vacuolar ATPase from transmission electron microscopy". Micron. 36 (2): 109–126. doi:10.1016/j.micron.2004.10.002. PMID 15629643.
  6. ^ Fillingame RH, Angevine CM, Dmitriev OY (2003). "Mechanics of coupling proton movements to c-ring rotation in ATP synthase". FEBS Lett. 555 (1): 29–34. doi:10.1016/S0014-5793(03)01101-3. PMID 14630314. S2CID 38896804.
  7. ^ Inoue T, Forgac M (2005). "Cysteine-mediated cross-linking indicates that subunit C of the V-ATPase is in close proximity to subunits E and G of the V1 domain and subunit a of the V0 domain". J. Biol. Chem. 280 (30): 27896–27903. doi:10.1074/jbc.M504890200. PMID 15951435.
  8. ^ Jones R, Findlay JB, Harrison M, Durose L, Song CF, Barratt E, Trinick J (2003). "Structure and function of the vacuolar H+-ATPase: moving from low-resolution models to high-resolution structures". J. Bioenerg. Biomembr. 35 (4): 337–345. doi:10.1023/A:1025728915565. PMID 14635779. S2CID 43788207.
  9. ^ Bonora, M; Bononi, A; De Marchi, E; Giorgi, C; Lebiedzinska, M; Marchi, S; Patergnani, S; Rimessi, A; Suski, JM; Wojtala, A; Wieckowski, MR; Kroemer, G; Galluzzi, L; Pinton, P (Feb 15, 2013). "Role of the c subunit of the FO ATP synthase in mitochondrial permeability transition". Cell Cycle. 12 (4): 674–83. doi:10.4161/cc.23599. PMC 3594268. PMID 23343770.
이 글에는 공용 도메인 Pfam과 InterPro의 텍스트가 포함되어 있다: IPR000454