BTB/POZ 도메인

BTB/POZ domain
BTB/POZ 도메인
PLZF로부터 BTB 도메인의 구조.[1]
식별자
기호.BTB
피팜PF00651
인터프로IPR013069
프로사이트PS50097
SCOP2부오 / 스코페 / SUPFAM 1개
사용 가능한 단백질 구조:
피팜 구조물/ECOD
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum구조 요약
PDB1buo, 1cs3, 1r28, 1r29, 1r2b, 2n2, 3

BTB/POZ 도메인(BR-C의 경우 BTB, Pox[2] 바이러스의 경우 ttk 및 babor POZ[3], Zinc finger의 경우 BTB)은 진핵 도메인 전반의 단백질에서 발견되는 구조 도메인입니다.[4]진핵생물에 널리 분포하고 고균과 박테리아에 없는 것을 고려할 때 진핵생물의 기원 이후에 발생했을 가능성이 높습니다.[5]주로 단백질-단백질 상호작용 도메인이지만,[5] 일부 BTB 도메인은 전사 조절[6], 세포골격 이동성,[7] 단백질 유비쿼터스화 [8][9][10]및 분해, 이온 채널 형성 및 작동에 추가적인 기능을 가지고 있습니다.[11]BTB 도메인은 전통적으로 단백질에 존재하는 다른 구조적 특징에 의해 분류되어 왔습니다.[4]

디스커버리

BTB/POZ 도메인은 1994년에 두 개의 독립적인 연구 그룹에 의해 처음 기술되었습니다.UCLA의 연구원들은 Broad complex, tramtrack, Bric-a-brac을 포함한 9개의 드로소필라 단백질에서 보존된 115개의 아미노산 모티프를 발견하고 보존된 영역을 BTB 도메인으로 분류했습니다.[2]동시에, 런던에 있는 Imperial Cancer Research Fund Laboratories의 한 연구팀은 관련이 없는 아연 손가락 단백질과 독소 바이러스 단백질 세트에서 동일한 120개의 아미노산 모티프를 발견했고, 그래서 그 지역을 POZ 도메인이라고 이름 지었습니다.[3]

구조.

모티브는 약 120개의 아미노산 길이이며, 5개의 알파 나선과 3개의 베타 시트를 형성하는 95개의 아미노산으로 구성된 코어 폴드를 가지고 있습니다.[4]알파헬릭스는 첫번째와 두번째와 네번째와 다섯번째 알파헬릭스 중에서 각각 A1/A2와 A4/A5라는 두개의 헤어핀 구조를 형성합니다.나머지 알파나선인 A3는 이 둘을 연결합니다.세 개의 베타 시트는 A1/A2 헤어핀의 캡을 씌웁니다.[4]추가적인 보조 구조가 이 코어 폴드를 둘러쌀 수 있습니다.예를 들어, 켈치 단백질, C2H2 아연 핑거 단백질 및 HTH-함유 단백질에서 BTB 도메인은 종종 도메인의 N-말단에 추가적인 알파 나선 및 베타 시트를 포함합니다.[12]

기능.

BTB 도메인은 주로 단백질-단백질 상호작용 도메인입니다.아연-핑거 단백질에서, 그것은 일반적으로 다른 BTB 도메인과 동이량체를 형성하고, 이종이량체화를 매개하고, 전사 코어 프레스를 모집합니다.[5]

참고문헌

  1. ^ Ahmad KF, Engel CK, Privé GG (October 1998). "Crystal structure of the BTB domain from PLZF". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 95 (21): 12123–12128. Bibcode:1998PNAS...9512123F. doi:10.1073/pnas.95.21.12123. PMC 22795. PMID 9770450.
  2. ^ a b Zollman S, Godt D, Privé GG, Couderc JL, Laski FA (October 1994). "The BTB domain, found primarily in zinc finger proteins, defines an evolutionarily conserved family that includes several developmentally regulated genes in Drosophila". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 91 (22): 10717–10721. Bibcode:1994PNAS...9110717Z. doi:10.1073/pnas.91.22.10717. PMC 45093. PMID 7938017.
  3. ^ a b Bardwell VJ, Treisman R (July 1994). "The POZ domain: a conserved protein-protein interaction motif". Genes & Development. 8 (14): 1664–1677. doi:10.1101/gad.8.14.1664. PMID 7958847. S2CID 27334252.
  4. ^ a b c d Stogios PJ, Downs GS, Jauhal JJ, Nandra SK, Privé GG (2005-09-15). "Sequence and structural analysis of BTB domain proteins". Genome Biology. 6 (10): R82. doi:10.1186/gb-2005-6-10-r82. PMC 1257465. PMID 16207353.
  5. ^ a b c Perez-Torrado R, Yamada D, Defossez PA (December 2006). "Born to bind: the BTB protein-protein interaction domain". BioEssays. 28 (12): 1194–1202. doi:10.1002/bies.20500. PMID 17120193. S2CID 23248814.
  6. ^ Melnick A, Ahmad KF, Arai S, Polinger A, Ball H, Borden KL, et al. (September 2000). "In-depth mutational analysis of the promyelocytic leukemia zinc finger BTB/POZ domain reveals motifs and residues required for biological and transcriptional functions". Molecular and Cellular Biology. 20 (17): 6550–6567. doi:10.1128/MCB.20.17.6550-6567.2000. PMC 86130. PMID 10938130.
  7. ^ Bomont P, Cavalier L, Blondeau F, Ben Hamida C, Belal S, Tazir M, et al. (November 2000). "The gene encoding gigaxonin, a new member of the cytoskeletal BTB/kelch repeat family, is mutated in giant axonal neuropathy". Nature Genetics. 26 (3): 370–374. doi:10.1038/81701. PMID 11062483. S2CID 2917153.
  8. ^ Furukawa M, He YJ, Borchers C, Xiong Y (November 2003). "Targeting of protein ubiquitination by BTB-Cullin 3-Roc1 ubiquitin ligases". Nature Cell Biology. 5 (11): 1001–1007. doi:10.1038/ncb1056. PMID 14528312. S2CID 22937928.
  9. ^ Pintard L, Willis JH, Willems A, Johnson JL, Srayko M, Kurz T, et al. (September 2003). "The BTB protein MEL-26 is a substrate-specific adaptor of the CUL-3 ubiquitin-ligase". Nature. 425 (6955): 311–316. Bibcode:2003Natur.425..311P. doi:10.1038/nature01959. PMID 13679921. S2CID 4425748.
  10. ^ Geyer R, Wee S, Anderson S, Yates J, Wolf DA (September 2003). "BTB/POZ domain proteins are putative substrate adaptors for cullin 3 ubiquitin ligases". Molecular Cell. 12 (3): 783–790. doi:10.1016/s1097-2765(03)00341-1. PMID 14527422.
  11. ^ Minor DL, Lin YF, Mobley BC, Avelar A, Jan YN, Jan LY, Berger JM (September 2000). "The polar T1 interface is linked to conformational changes that open the voltage-gated potassium channel". Cell. 102 (5): 657–670. doi:10.1016/s0092-8674(00)00088-x. PMID 11007484. S2CID 776305.
  12. ^ Bonchuk A, Balagurov K, Georgiev P (February 2023). "BTB domains: A structural view of evolution, multimerization, and protein-protein interactions". BioEssays. 45 (2): e2200179. doi:10.1002/bies.202200179. PMID 36449605. S2CID 254122488.
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