에리히2
ERICH2| 에리히2 | |||||||||||||||||||||||||
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| 식별자 | |||||||||||||||||||||||||
| 별칭 | ERIH2, 글루타민 리치 2 | ||||||||||||||||||||||||
| 외부 ID | MGI: 1913998 호몰로진: 75226 GeneCard: ERICH2 | ||||||||||||||||||||||||
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| 직교체 | |||||||||||||||||||||||||
| 종 | 인간 | 마우스 | |||||||||||||||||||||||
| 엔트레스 | |||||||||||||||||||||||||
| 앙상블 | |||||||||||||||||||||||||
| 유니프로트 |
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| RefSeq(mRNA) | |||||||||||||||||||||||||
| RefSeq(단백질) |
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| 위치(UCSC) | n/a | Chr 2: 70.34 – 70.37Mb | |||||||||||||||||||||||
| PubMed 검색 | [2] | [3] | |||||||||||||||||||||||
| 위키다타 | |||||||||||||||||||||||||
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글루탐산염 풍부한 단백질 2는 인간의 단백질로서 ERICH2라는 유전자에 의해 암호화된 것이다.이 단백질은 특히 고환에서 남성 조직에서 많이 발현되며, 단백질은 특히 핵올리 섬유질 중심과 이들 고환세포의 배실체에서 발견된다.[4]단백질은 히스톤 수정과 적절한 히스톤 기능에 역할을 할 수 있음을 나타내는 여러 단백질 상호작용을 가지고 있다.[5]
유전자
ERICH2는 2Q31.1의 인간 염색체 2에 위치한다.[6]그것은 10개의 뚜렷한 전우들을 포함하고 있다.유전자 자체는 2만8930개의 염기쌍이며 EIF2S2P4와 GAD1 유전자가 나란히 있다.[6]ERICH2 유전자의 알려진 파라로그는 없다.
mRNA
ERICH2 전사에서는 세 가지 검증된 고유 mRNA 변형이 생성된다.가장 긴 대본변형은 1,388개의 염기쌍으로 이 중 1,311개가 코딩이다.[6]두 번째 변종은 5' UTR의 첫 번째 변종과 다르다.또한 변형 1과 비교하여 코딩 순서 차이와 뚜렷한 N-단자 차이를 가지고 있다.[6]변형 3은 몇 개의 exon이 없고, 구별되는 3' UTR 및 C-단말 부위가 있다.또한 이 변형은 1,063개의 염기쌍에서 다른 두 개보다 짧다.[6]
단백질
ERICH2 단백질은 길이가 436개의 아미노산이며, 분자량은 약 48,000 kD이며,[7] 등전점은 약 5이다.[7]단백질은 아미노산 프로라인이 풍부하고 타이로신과 글리신이 낮은 것으로 결정된다.
모티브 및 도메인
인간의 ERICH2 단백질에서 알려진 두 개의 모티브가 발견되었다.KKNT 모티브는 cAMP-와 cGMP에 의존하는 단백질 인산화 작용으로, 이 단백질 모티브는 영장류에서만 발견되었다.[8]또한 포유류에게 보존된 FGR 모티브가 있는데, 그것은 아드레날린 현장으로 정의된다.[9]마지막으로 ERICH2 단백질은 32개의 아미노산인 PHA03247 도메인을 포함한다.[6]이 영역은 일반적으로 맞춤법을 통해 보존되지 않으며 함수를 알 수 없다.그것은 헤르페스 버이온을 구성하는 단백질에 존재한다.[10]
구조 및 국산화
2차 구조 예측은 알파 나선형 1개와 베타 가닥 형성을 보여준다.알파 나선은 ERICH2 단백질 만화에서 볼 수 있는 보존된 전체 부분을 포괄한다.베타 가닥은 아미드화 부위에서 12개의 아미노산이 나올 것으로 예측되며 4개의 아미노산을 포함한다.[11]단백질에서 4개의 핵 국산화 신호와 2개의 pat4 신호, 2개의 pat7 신호가 발견되었으며, 그 위치는 만화에서 보여진다.[12]이 단백질이 핵 안에 존재한다는 것은 78%로 예측된다.[12]
표현
ERICH2는 보편적으로 표현되지 않는다.그러나 그것은 발달한 태아의 맥락막과 성인의 고환에서 좁게 표현되는 것으로 나타났다.[14]폐와 여성 조직 표현도 있었지만 표현은 크게 줄었다.[15]단백질은 특히 핵올리 섬유질 중심과 세포 내 배실체에 위치한다.[4][16]
표현규정
ERICH2 단백질에 대한 많은 인산화 부위가 예측된다.티로신에서는 세린과 세레오닌에서만 예측되는 것이 없다.[17][18]단백질의 N-terminus에도 예측 아세틸화 현장이 있으며, 특히 세 번째 아미노산에서도 예측된다.[19]많은 SOX/SRY-섹스/고환자들이 ERIC2의 전사들을 구속하고 조절할 것으로 예측된다.[20]
함수
상호작용 단백질
ERICH2는 H2A 계열의 단백질과 상호작용한다.[5][16]H2A 단백질은 히스톤의 옥타머 구조에서 특히 역할을 한다.ERICH2는 특히 H2AFY 단백질과 상호작용하는 것으로 알려져 있는데, 이 단백질은 안정적인 X 염색체 불활성화에 핵심적인 역할을 하며 특정 뉴클레오솜에서 정상적인 H2A를 대체하여 전사를 억제함으로써 기능할 수 있다.[21]
ERICH2는 또한 특정 암세포의 성장과 증식 조절과 배실 밀매에 작용하는 단백질 SDCB1과 상호작용하는 것으로 알려져 있다.[22]
IWS1 단백질은 또한 ERICH2와 상호작용한다.이 단백질은 전사 인자로 기능하며 RNA 중합효소 II 신장 복합체의 구성을 정의하는 데 핵심적인 역할을 한다.[23]이 콤플렉스는 히스톤 수정과 적절한 스플라이싱의 역할을 한다.
2-하이브리드 검사와 다른 단백질 상호작용 방법은 PSORS1C2 단백질과의 상호작용을 보여주었지만, 이 단백질의 기능은 여전히 알려져 있지 않다.[5]
호몰로지
ERICH2 단백질의 파라로그는 알려져 있지 않다.ERICH2에는 여러 세사에 걸쳐 124개의 알려진 직교법이 있다.[6]
| 속과 종 | 공용 이름 | 분기일(MYA)[24] | 시퀀스 길이(aa) | 시퀀스 ID | 시퀀스 유사성 |
| 호모 사피엔스 | 인간 | 0 | 436 | -- | -- |
| 호세투스 이집트아목 | 이집트 과일박쥐 | 94 | 430 | 58% | 63% |
| 프로피테쿠스 공동의 | 코크렐시파카 | 74 | 323 | 54% | 60% |
| 무스 무스쿨루스 | 마우스 | 90 | 463 | 47% | 56% |
| 우르수스 마리티무스 | 북극곰 | 94 | 296 | 50% | 53% |
| 앨리게이터 미시시피엔시스 | 아메리카 악어 | 320 | 370 | 28% | 38% |
| 탐노피스시탈리스 | 커먼 가터 스네이크 | 320 | 309 | 27% | 37% |
| 칼로힌추스 밀리 | 오스트레일리아의 유령 상어 | 465 | 319 | 22% | 33% |
| 다니오 레리오 | 제브라 피쉬 | 432 | 310 | 24% | 30% |
| 강황색반지반죽반지반죽 | 보라색 바다 우르친 | 627 | 470 | 23% | 25% |
| 크라소스트레아 기가스 | 퍼시픽 오이스터 | 758 | 293 | 17% | 22% |
| 베미시아타바시 | 실버리프 화이트플라이 | 758 | 213 | 13% | 14% |
| 트라이코플렉스 아해렌스 | 트리코플렉스 | 930 | 164 | 12% | 15% |
참조
- ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리스 89: ENSMUSG000075302 - 앙상블, 2017년 5월
- ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ a b "Cell atlas - ERICH2 - The Human Protein Atlas". www.proteinatlas.org. Retrieved 2017-02-17.
- ^ a b c "Results - mentha: the interactome browser". mentha.uniroma2.it. Retrieved 2017-04-27.
- ^ a b c d e f g "ERICH2 glutamate rich 2 [Homo sapiens (human)] - Gene - NCBI". www.ncbi.nlm.nih.gov. Retrieved 2017-02-17.
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- ^ "PROSITE". prosite.expasy.org. Retrieved 2017-02-26.
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- ^ Ludwig, Adriana; Krieger, Marco Aurelio; Ludwig, Adriana; Krieger, Marco Aurelio (2016-12-01). "Genomic and phylogenetic evidence of VIPER retrotransposon domestication in trypanosomatids". Memórias do Instituto Oswaldo Cruz. 111 (12): 765–769. doi:10.1590/0074-02760160224. ISSN 0074-0276. PMC 5146736. PMID 27849219.
- ^ Pearson, William (1999). "Biology workbench". SDSC Biology workbench. Retrieved 2017-02-15.[영구적 데드링크]
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- ^ European Molecular Biology Lab. "Expression Atlas".
- ^ Group, Schuler. "EST Profile - Hs.443729". www.ncbi.nlm.nih.gov. Retrieved 2017-04-27.
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- ^ "H2AFY - Core histone macro-H2A.1 - Homo sapiens (Human) - H2AFY gene & protein". www.uniprot.org. Retrieved 2017-04-27.
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