NRXN1

NRXN1
사용 가능한 구조
PDB	Ortholog 검색: PDBe RCSB
PDB ID 코드 목록
	3B3Q
식별자
에일리어스	NRXN1, Hs.22998, PTHSL2, SCZD17, neurexin 1
외부 ID	OMIM : 600565 MGI : 1096391 HomoloGene : 21005 Genecard : NRXN1
유전자 위치(인간)
크르.	2번 염색체(인간)
끝.	51,440,575 bp
유전자 위치(마우스)
크르.	17번 염색체(쥐)
끝.	91,093,071 bp
RNA발현패턴
	상단 표시 위치:
	상부 신경; ; 중측두회; ; 상전두회; ; 두정엽; ; 후중심회; ; 브로드만 23구역; ; 장피질; ; 배측 전전두피질; ; 브로드만 9구역; ; 브로드만 영역 46;
	추가 참조 표현식 데이터
	; ; ; ;
	추가 참조 표현식 데이터
유전자 존재론
분자 함수	금속 이온 결합; 칼슘의존성 단백질결합; 뉴롤리긴족단백질결합; 신호수용체결합; 막간신호수용체활성; 세포접착분자결합; GO:0001948 단백질 결합; 제1형 섬유아세포증식인자수용체결합; 칼슘 이온 결합; 아세틸콜린수용체결합; 칼슘채널조절활성; 시그널링수용체활성;
셀룰러 컴포넌트	막의 적분 성분; 베시클; 핵막; 막; 세포내 소포; 축삭 성장 원뿔; 시냅스; 세포 표면; 세포 접합; 신경세포체; 소포체; 시냅스 전막; 혈장막; 시냅스 전막의 적분; 시냅스 전; 혈장막의 적분 성분; 핵소체; 단백질 함유 복합체; 섀퍼 부수물 - CA1 시냅스; 글루탐산성 시냅스; GABA-ergic 시냅스; 시냅스 전 활성대막의 적분 성분;
생물학적 과정	혈장막세포접착분자를통한칼슘의존성세포접착; 시냅스에 대한 수용체 국재성; 혈장막세포접착분자를통한이호성세포-세포접착; NMDA글루탐산수용체클러스터링; 단백질 국재성 확립; 뉴런세포접착; 감마아미노낙산수용체클러스터링; 신경 신호 전달; 시냅스 후 밀도 조립에 관여하는 게피린 클러스터링; 시냅스후밀도단백질95클러스터링; 학습; AMPA 수용체 활성 조절; 필로포듐 집합체의 음성 조절; 시냅스 전막 조립체; NMDA수용체활성조절; 발성 거동; 시냅스 후 막조립에 관여하는 뉴롤리긴 클러스터링; 어른의 행동; 시냅스 전달의 양성 조절, 글루탐산염; 시냅스 후막 조립체; 세포 접착; 혈관 형성; 흥분성 시냅스 후 전위의 양성 조절; 사회적 행동; 구아닐산인산화효소관련단백질클러스터링; 시냅스 조립체; 시냅스 성숙에 관여하는 단백질 함유 복합체 조립체; 시냅스 소포 클러스터링; 시냅스에 대한 단백질 국재화; 신호 변환; 소뇌과립세포분화; 시냅스 어셈블리의 양성 조절; 시냅스 전 활성대 조립체 양성 조절; 혈장막 단백질 국재 양성 조절; 유전자 발현 양성 조절; 유전자 발현 음성 조절; 단백질인산화효소A신호전달양성조절; 뉴런 투영 발달; 펩티딜세린인산화양성조절; 섬유아세포증식인자수용체신호경로양성조절; 단백질인산화효소B신호전달양성조절; ERK1 및 ERK2 캐스케이드 양의 조절; 칼슘 이온에 대한 세포 반응; 단백질인산화효소C활성양성조절; 발성 학습; 화학적 시냅스 전달; 포도당 자극에 대한 세포 반응에 관여하는 인슐린 분비 조절; 축삭 유도; 프리펄스 억제; 신경근 조절 균형; 시냅스 성숙의 양성 조절; GO:0010554 신경전달물질 분비; 그루밍 행동 조절; 시냅스막 접착; 시냅스 소포 사이클 조절; 시냅스 후 전문화 조립체 규제; 시냅스 전 조립 조절; 시냅스 후 밀도 집합 조절; 엔도카나비노이드에 의한 트랜스시냅스 시그널링;
	출처:아미고 / QuickGO
맞춤법
	9378
	18189
	ENSG00000179915
	ENSMUSG000024109
	P58400; 문제 9ULB1; Q49A31
	P0DI97; Q9CS84
NM_001135659; NM_004801; NM_138735; NM_001320156; NM_001320157;
	NM_001330077; NM_001330078; NM_001330079; NM_001330081; NM_001330082; NM_001330083; NM_001330084; NM_001330085; NM_001330086; NM_001330087; NM_001330088; NM_001330089; NM_001330090; NM_001330091; NM_001330092; NM_001330093; NM_001330094; NM_001330095; NM_001330096; NM_001330097
NM_020252; NM_177284; NM_001346957; NM_001346958; NM_001346959;
	NM_001346960; NM_001346961; NM_001346962; NM_001347419
NP_001129131; NP_001307085; NP_001307086; NP_001317006; NP_001317007;
	NP_001317008; NP_001317010; NP_001317011; NP_001317012; NP_001317013; NP_001317014; NP_001317015; NP_001317016; NP_001317017; NP_001317018; NP_001317019; NP_001317020; NP_001317021; NP_001317022; NP_001317023; NP_001317024; NP_001317025; NP_001317026; NP_004792; NP_620072; NP_001129131.1; NP_004792.1; NP_620072.1; NP_004792.1; NP_004792.1; NP_620072.1
NP_001333886; NP_001333887; NP_001333888; NP_001333889; NP_001333890;
	NP_001333891; NP_001334348; NP_064648; NP_796258; NP_001390248; NP_001390249; NP_001390250; NP_001390251; NP_001390252; NP_001390253; NP_001390254; NP_001390255; NP_001390256; NP_001390257; NP_001390258; NP_001390259; NP_001390260; NP_001390261; NP_0648.3; NP_796258.2
	위키데이터
인간 보기/편집	마우스 표시/편집

Neurexin-1-alpha는 NRXN1 ^[5]유전자에 의해 인간에게 암호화되는 단백질이다.

뉴렉신은 척추동물 신경계에서 세포 접착 분자와 수용체로 기능하는 단백질의 한 종류이다.그것들은 여러 개의 연결되지 않은 유전자에 의해 암호화되며, 두 개의 NRXN1과 NRXN3은 알려진 가장 큰 인간 유전자 중 하나이다.유전자 중 3개(NRXN1-3)는 2개의 대체촉진제를 이용하며 수천 개의 다른 mRNA 전사체 및 단백질 아이소폼을 생성하기 위해 다수의 대체접합 엑손(exon)을 포함한다.대부분의 전사는 업스트림 프로모터에서 생성되고 알파 뉴렉신 이소형을 부호화하며, 훨씬 적은 수의 전사는 다운스트림 프로모터에서 생성되고 베타 뉴렉신 이소형을 부호화한다.알파 뉴렉신은 표피 성장인자 유사(EGF-like) 배열과 라미닌 G 도메인을 포함하고 있으며 뉴렉소필린과 상호작용하는 것으로 나타났다.베타 뉴렉신은 EGF 유사 배열을 결여하고 알파 뉴렉신보다 ^[5]적은 라미닌 G 도메인을 포함한다.

기능.

뉴렉신은 주로 자폐증과 연관된 단백질인 뉴롤리긴과 결합하는 시냅스 전막 세포 접착 분자이다.자폐증은 광범위한 사회적, 인지적 결손이 특징이며,^[6] 이는 부분적으로 뉴런 간의 시냅스 커뮤니케이션 결함으로 인한 것이다.이러한 통신 부족은 종종 NRXN1의 돌연변이와 관련이 있다.NRXN1a(뉴렉신1 알파)의 구조적 변이는 자폐증을 유발하는 ^[7]돌연변이와 일치한다.이 알파 뉴렉신은 칼슘 채널과 소포의 결합 메커니즘을 통한 소통에 관여하여 신경전달물질이 적절하게 방출되도록 합니다.그것들은 글루탐산염과 GABA ^[8]방출에 특히 필요하다.특히 녹아웃 마우스 모델에서 NRXN1a의 코드 엑손에서 결실을 통해 자폐증에 대한 뉴렉신 관여의 함의가 결정되었다.이 쥐들은 사회적 기능이 저하되고, 새로운 상황에서 운동 반응이 감소하며,^[6] 수컷에서 공격적인 행동을 증가시켰다.사회적 기능은 이 유전자와 자폐 스펙트럼 장애와의 연관성에 큰 관련이 있었다.

유전체학

이 유전자는 염색체 2(2p16.3)의 짧은 팔에 있는 단일 복사본에서 발견된다.이 유전자는 길이가 1112,187염기이며 크릭(마이너스) 가닥에 위치하며 1477개의 아미노산(분자량 161.883kDa)의 단백질을 암호화한다.

발현을 방해하는 이 유전자의 돌연변이는 정신분열증, 자폐증, 지적장애(NRXN1 돌연변이와 뇌장애)와 관련이 있다.

상호 작용

NRXN1은 NLGN1과 ^[9]^[10]상호작용하는 것으로 나타났습니다.

레퍼런스

^ ^a ^b ^c GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000179915 - 앙상블, 2017년 5월
^ ^a ^b ^c GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG000024109 - 앙상블, 2017년 5월
^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ ^a ^b "Entrez Gene: NRXN1 neurexin 1".
^ ^a ^b Grayton H.; Missler M.; Collier D.; Fernandes C. (2013). "Altered Social Behaviours in Neurexin 1α Knockout Mice Resemble Core Symptoms in Neurodevelopmental Disorders". PLOS ONE. 8 (6): e67114. Bibcode:2013PLoSO...867114G. doi:10.1371/journal.pone.0067114. PMC 3696036. PMID 23840597.
^ Yan J.; Noltner K.; Feng J.; Li W.; Schroer R.; Skinner C.; Zeng W.; Schwartz C.E.; Sommer S.S. (2008). "Neurexin 1alpha structural variants associated with autism". Neurosci Lett. 438 (3): 368–70. doi:10.1016/j.neulet.2008.04.074. PMID 18490107. S2CID 7520448.
^ Missler M.; Zhang W.; Rohlmann A.; Kattenstroth G.; Hammer R.E.; Gottmann K.; Sudhof T.C. (2003). "Alpha-neurexins couple Ca2+ channels to synaptic vesicle exocytosis". Nature. 423 (6943): 939–948. Bibcode:2003Natur.423..939M. doi:10.1038/nature01755. PMID 12827191. S2CID 10315093.
^ Comoletti, Davide; Flynn Robyn; Jennings Lori L; Chubykin Alexander; Matsumura Takehito; Hasegawa Hana; Südhof Thomas C; Taylor Palmer (Dec 2003). "Characterization of the interaction of a recombinant soluble neuroligin-1 with neurexin-1beta". J. Biol. Chem. United States. 278 (50): 50497–50505. doi:10.1074/jbc.M306803200. ISSN 0021-9258. PMID 14522992.
^ Ichtchenko, K; Nguyen T; Südhof T C (Feb 1996). "Structures, alternative splicing, and neurexin binding of multiple neuroligins". J. Biol. Chem. UNITED STATES. 271 (5): 2676–2682. doi:10.1074/jbc.271.5.2676. ISSN 0021-9258. PMID 8576240.

추가 정보

Missler M, Südhof TC (1998). "Neurexins: three genes and 1001 products". Trends Genet. 14 (1): 20–26. doi:10.1016/S0168-9525(97)01324-3. PMID 9448462.
Nakajima D, Okazaki N, Yamakawa H, et al. (2003). "Construction of expression-ready cDNA clones for KIAA genes: manual curation of 330 KIAA cDNA clones". DNA Res. 9 (3): 99–106. doi:10.1093/dnares/9.3.99. PMID 12168954.
Ushkaryov YA, Petrenko AG, Geppert M, Südhof TC (1992). "Neurexins: synaptic cell surface proteins related to the alpha-latrotoxin receptor and laminin". Science. 257 (5066): 50–56. Bibcode:1992Sci...257...50U. doi:10.1126/science.1621094. PMID 1621094.
Ichtchenko K, Nguyen T, Südhof TC (1996). "Structures, alternative splicing, and neurexin binding of multiple neuroligins". J. Biol. Chem. 271 (5): 2676–2682. doi:10.1074/jbc.271.5.2676. PMID 8576240.
Petrenko AG, Ullrich B, Missler M, et al. (1996). "Structure and evolution of neurexophilin". J. Neurosci. 16 (14): 4360–9. doi:10.1523/JNEUROSCI.16-14-04360.1996. PMC 6578849. PMID 8699246.
Hata Y, Butz S, Südhof TC (1996). "CASK: a novel dlg/PSD95 homolog with an N-terminal calmodulin-dependent protein kinase domain identified by interaction with neurexins". J. Neurosci. 16 (8): 2488–94. doi:10.1523/JNEUROSCI.16-08-02488.1996. PMC 6578772. PMID 8786425.
Perin MS (1996). "Mirror image motifs mediate the interaction of the COOH terminus of multiple synaptotagmins with the neurexins and calmodulin". Biochemistry. 35 (43): 13808–13816. doi:10.1021/bi960853x. PMID 8901523.
Nguyen T, Südhof TC (1997). "Binding properties of neuroligin 1 and neurexin 1beta reveal function as heterophilic cell adhesion molecules". J. Biol. Chem. 272 (41): 26032–26039. doi:10.1074/jbc.272.41.26032. PMID 9325340.
Nagase T, Ishikawa K, Miyajima N, et al. (1998). "Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. IX. The complete sequences of 100 new cDNA clones from brain which can code for large proteins in vitro". DNA Res. 5 (1): 31–39. doi:10.1093/dnares/5.1.31. PMID 9628581.
Missler M, Hammer RE, Südhof TC (1999). "Neurexophilin binding to alpha-neurexins. A single LNS domain functions as an independently folding ligand-binding unit". J. Biol. Chem. 273 (52): 34716–34723. doi:10.1074/jbc.273.52.34716. PMID 9856994.
Kleiderlein JJ, Nisson PE, Jessee J, et al. (1999). "CCG repeats in cDNAs from human brain". Hum. Genet. 103 (6): 666–673. doi:10.1007/s004390050889. PMID 9921901. S2CID 23696667.
Biederer T, Südhof TC (2001). "Mints as adaptors. Direct binding to neurexins and recruitment of munc18". J. Biol. Chem. 275 (51): 39803–39806. doi:10.1074/jbc.C000656200. PMID 11036064.
Koroll M, Rathjen FG, Volkmer H (2001). "The neural cell recognition molecule neurofascin interacts with syntenin-1 but not with syntenin-2, both of which reveal self-associating activity". J. Biol. Chem. 276 (14): 10646–10654. doi:10.1074/jbc.M010647200. PMID 11152476.
Fukuda M, Mikoshiba K (2001). "Characterization of KIAA1427 protein as an atypical synaptotagmin (Syt XIII)". Biochem. J. 354 (Pt 2): 249–57. doi:10.1042/0264-6021:3540249. PMC 1221650. PMID 11171101.
Fukuda M, Mikoshiba K (2001). "Synaptotagmin-like protein 1-3: a novel family of C-terminal-type tandem C2 proteins". Biochem. Biophys. Res. Commun. 281 (5): 1226–1233. doi:10.1006/bbrc.2001.4512. PMID 11243866.
Rowen L, Young J, Birditt B, et al. (2002). "Analysis of the human neurexin genes: alternative splicing and the generation of protein diversity". Genomics. 79 (4): 587–597. doi:10.1006/geno.2002.6734. PMID 11944992.
Tabuchi K, Südhof TC (2002). "Structure and evolution of neurexin genes: insight into the mechanism of alternative splicing". Genomics. 79 (6): 849–859. doi:10.1006/geno.2002.6780. PMID 12036300.
Nakayama M, Kikuno R, Ohara O (2003). "Protein-protein interactions between large proteins: two-hybrid screening using a functionally classified library composed of long cDNAs". Genome Res. 12 (11): 1773–1784. doi:10.1101/gr.406902. PMC 187542. PMID 12421765.

외부 링크

PDB for UniProt: P58400(Neurexin-1-beta)에서 PDBe-KB에서 사용할 수 있는 모든 구조 정보의 개요.

인간 염색체 2번 유전자에 대한 이 기사는 뭉툭한 것이다.위키피디아를 확장함으로써 위키피디아를 도울 수 있습니다.

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000179915 - 앙상블, 2017년 5월

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: 앙상블 릴리즈 89: ENSMUSG000024109 - 앙상블, 2017년 5월

[3] "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[4] "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[entrez-5] "Entrez Gene: NRXN1 neurexin 1".

[Grayton_2013-6] Grayton H.; Missler M.; Collier D.; Fernandes C. (2013). "Altered Social Behaviours in Neurexin 1α Knockout Mice Resemble Core Symptoms in Neurodevelopmental Disorders". PLOS ONE. 8 (6): e67114. Bibcode:2013PLoSO...867114G. doi:10.1371/journal.pone.0067114. PMC 3696036. PMID 23840597.

[7] Yan J.; Noltner K.; Feng J.; Li W.; Schroer R.; Skinner C.; Zeng W.; Schwartz C.E.; Sommer S.S. (2008). "Neurexin 1alpha structural variants associated with autism". Neurosci Lett. 438 (3): 368–70. doi:10.1016/j.neulet.2008.04.074. PMID 18490107. S2CID 7520448.

[8] Missler M.; Zhang W.; Rohlmann A.; Kattenstroth G.; Hammer R.E.; Gottmann K.; Sudhof T.C. (2003). "Alpha-neurexins couple Ca2+ channels to synaptic vesicle exocytosis". Nature. 423 (6943): 939–948. Bibcode:2003Natur.423..939M. doi:10.1038/nature01755. PMID 12827191. S2CID 10315093.

[pmid14522992-9] Comoletti, Davide; Flynn Robyn; Jennings Lori L; Chubykin Alexander; Matsumura Takehito; Hasegawa Hana; Südhof Thomas C; Taylor Palmer (Dec 2003). "Characterization of the interaction of a recombinant soluble neuroligin-1 with neurexin-1beta". J. Biol. Chem. United States. 278 (50): 50497–50505. doi:10.1074/jbc.M306803200. ISSN 0021-9258. PMID 14522992.

[pmid8576240-10] Ichtchenko, K; Nguyen T; Südhof T C (Feb 1996). "Structures, alternative splicing, and neurexin binding of multiple neuroligins". J. Biol. Chem. UNITED STATES. 271 (5): 2676–2682. doi:10.1074/jbc.271.5.2676. ISSN 0021-9258. PMID 8576240.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

Search