레티놀결합단백질

Retinol-binding protein
RBP라고도 하는 RNA단백질과혼동해서는 안 된다 결합.
레티놀 결합 단백질(플라스마), 휴먼.

레티놀 결합 단백질(RBP)은 다양한 기능을 가진 단백질 계열이다.그것들은 레티놀을 묶는 운반 단백질이다.레티놀 결합 단백질에 대한 평가는 건강 관련 영양 연구에서 내장 단백질 질량을 결정하는 데 사용된다.

레티놀과 레티노산은 유전자 발현과 배아의 전반적인 발달에 결정적인 역할을 한다.그러나 이러한 물질들 중 한 가지에 대한 결손이나 과잉은 초기 배아 사망률이나 발달 기형을 유발할 수 있다.성공적인 임신을 위해 필요한 레티놀의 운반과 신진대사의 조절은 RBP를 통해 이루어진다.레티놀 결합 단백질은 소, 난자, 포신의 자궁, 배아, 외피 조직 내에서 확인되었으며, 이는 RBP가 배아에 대한 적절한 레티놀 노출과 모태 인터페이스에서의 성공적인 이동에 역할을 한다는 것을 분명히 보여준다.좋지 않은 RBP 표현이 임신에 미치는 정확한 영향과 해당 표현에 대한 임계 수준을 결정하기 위해서는 추가 연구가 필요하다.

유전자

임신 중 RBP

레티놀은 다양한 신체조직의 성장과 분화에 결정적인 역할을 하며, 태아가 레티놀 농도의 변화에 극도로 민감해 자연 낙태를 유발할 수 있고 발달 과정에서 기형이 발생할 수 있다는 것이 이전부터 특징이었다.[1][2]성숙한 동물 내에서 레티놀은 RBP에 묶여 원하는 대상 조직으로 간에서 순환계를 통해 운반된다.RBP는 또한 운반 단백질인 트란스티레틴에 결합된다.[3]RBP가 셀룰러 가용성을 위해 레티놀을 방출하는 과정은 여전히 알려져 있지 않고 간결하게 결정되지 않는다.[4][5][6]

합성 사이트

전통적으로 RBP는 간 내에서 합성되며, 분비물은 레티놀 농도에 의존한다.그러나 농도 수준은 일정하게 유지되는 RBP 메신저 RNA(mRNA)의 전사에는 영향을 미치지 않는 것으로 보인다.[7][8]문헌에 따르면, 소 내막내막은 RBP 합성의 위치뿐만 아니라 다양한 가축 종의 개념 조직과 장외 조직으로도 확인되었다.[9][10][11][12]

종류들

  1. 혈청 내 레티놀 운반 차량인 혈장 레티놀 결합 단백질.[13]
  2. CRBP I/II, 레티놀 및 대사물의 운반에 관여하는 세포 결합 단백질,[14] 저장용 레티닐 에스테르 또는 레티노산으로의 운반.
  3. CRABPs, 높은 친화력으로 레티놀과 레티노산을 결합할 수 있는 세포 레티노산 결합 단백질.[15][16][17]또한 핵수용체에 대한 레티노산의 규제 및 이용가능성 등 레티노산 신호 경로의 여러 측면에 KABP가 관여하고 있는 것도 특징이다.[18]

잉태 중 가축 종에 존재

보바인/오빈

혈장에서 발견된 것과 동일한 RBP는 난소와 소의 태반 조직에서 확인되었으며, RBP가 임신 중 레티놀 운반과 신진대사에 매우 관여할 수 있음을 시사한다.[2][10]그러나 정확한 표현 시기는 아직 밝혀지지 않았다.소의 개념 RBP와 면역항생화학에 특화된 항이세럼을 이용하여 임신 초기 단계별로 RBP의 존재를 확인하였다.[2]강한 면역 억제와 혼합이 관의 대류에서 관찰되었지만 13일차에는 구형 배반포구가 관찰되지 않았다.RBP mRNA는 임신 45일째에 초리온, 알란투아, 사면 등의 상피세포로 국부화되었다.[2]마지막으로 RBP mRNA가 코틀레돈, 태반에 대한 태아의 기여, 태아/모태 교환을 위한 자궁 상피 부착 부위에서 검출되었다.[2]개념체, 자궁외막 및 태아-모자 인터페이스 개발에서 RBP의 표현은 자궁외막에 의한 RBP로 인해 발생하는 레티놀 운반과 신진대사에 대한 어떤 규제가 있을 수 있음을 나타낸다.[10]임신한 보바인의 자궁 안에서, 발강과 선상피 속의 RBP 합성은 주기동물의 RBP 합성과 상당히 유사하다는 것이 밝혀졌지만, 제철 주기의 17일째에 이르면 RBP의 수준은 일정하게 유지되고 잉태하는 동안 계속해서 상승한다.[19]난소 스테로이드제가 자궁 RBP표현을 조절하는 역할을 할 수도 있다는 제안도 나왔다.[19]

포신

앞서 언급한 레티놀 결합 단백질(RBP, CRBP, CRBP, CRABP)의 세 종류는 모두 면역항화학을 통해 임신 중 포르신 태반 내에서 확인되었다.[14]앞에서 언급한 바와 같이 레티놀과 레티노산은 유전자 발현의 조절제로서 콘셉투스의 적절한 발전과 성장을 위해 필요하다.[14]Porcine은 댐과 태아 사이에 더 큰 분자를 운반할 수 있는 아폴라-그랜드 하위 단위를 가진 확산형 태반을 보여준다.RBP와 CRBP는 자궁내막샘과 아황색 영양체에서 확인되었으며, 이는 RBP가 레티놀을 글랜드에서 콘셉투스의 열대지방으로 운반하는 데 매우 중요한 역할을 한다는 것을 시사한다.[14]RBP 표현은 노른자 주머니, 근위축, 난관, 그리고 수많은 다른 태아 조직 내에서 또한 확인되었다.[9]

참고 항목

  • STRA6(비타민 A 수용체)

참조

  1. ^ Wolf G (July 1984). "Multiple functions of vitamin A". Physiological Reviews. 64 (3): 873–937. doi:10.1152/physrev.1984.64.3.873. PMID 6377341.
  2. ^ a b c d e Liu KH, Doré JJ, Roberts MP, Krishnan R, Hopkins FM, Godkin JD (August 1993). "Expression and cellular localization of retinol-binding protein messenger ribonucleic acid in bovine blastocysts and extraembryonic membranes". Biology of Reproduction. 49 (2): 393–400. doi:10.1095/biolreprod49.2.393. PMID 8373966.
  3. ^ Hendriks HF, Brouwer A, Knook DL (1987). "The role of hepatic fat-storing (stellate) cells in retinoid metabolism". Hepatology. 7 (6): 1368–71. doi:10.1002/hep.1840070630. PMID 3315935. S2CID 44339135.
  4. ^ Hodam JR, St Hilaire P, Creek KE (August 1991). "Comparison of the rate of uptake and biologic effects of retinol added to human keratinocytes either directly to the culture medium or bound to serum retinol-binding protein". The Journal of Investigative Dermatology. 97 (2): 298–304. doi:10.1111/1523-1747.ep12480562. PMID 2071940.
  5. ^ MacDonald PN, Bok D, Ong DE (June 1990). "Localization of cellular retinol-binding protein and retinol-binding protein in cells comprising the blood-brain barrier of rat and human". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 87 (11): 4265–9. Bibcode:1990PNAS...87.4265M. doi:10.1073/pnas.87.11.4265. PMC 54089. PMID 2190219.
  6. ^ van Bennekum AM, Blaner WS, Seifert-Bock I, Moukides M, Brouwer A, Hendriks HF (February 1993). "Retinol uptake from retinol-binding protein (RBP) by liver parenchymal cells in vitro does not specifically depend on its binding to RBP". Biochemistry. 32 (7): 1727–33. doi:10.1021/bi00058a005. PMID 8439537.
  7. ^ Blaner WS, Hendriks HF, Brouwer A, de Leeuw AM, Knook DL, Goodman DS (October 1985). "Retinoids, retinoid-binding proteins, and retinyl palmitate hydrolase distributions in different types of rat liver cells". Journal of Lipid Research. 26 (10): 1241–51. doi:10.1016/S0022-2275(20)34272-3. PMID 4067418.
  8. ^ Soprano DR, Soprano KJ, Goodman DS (February 1986). "Retinol-binding protein messenger RNA levels in the liver and in extrahepatic tissues of the rat". Journal of Lipid Research. 27 (2): 166–71. doi:10.1016/S0022-2275(20)38843-X. PMID 3754273.
  9. ^ a b Harney JP, Smith LC, Simmen RC, Fliss AE, Bazer FW (May 1994). "Retinol-binding protein: immunolocalization of protein and abundance of messenger ribonucleic acid in conceptus and maternal tissues during pregnancy in pigs". Biology of Reproduction. 50 (5): 1126–35. doi:10.1095/biolreprod50.5.1126. PMID 8025169.
  10. ^ a b c Liu KH, Godkin JD (December 1992). "Characterization and immunolocalization of bovine uterine retinol-binding protein". Biology of Reproduction. 47 (6): 1099–104. doi:10.1095/biolreprod47.6.1099. PMID 1493174.
  11. ^ Liu KH, Gao KX, Baumbach GA, Godkin JD (January 1992). "Purification and immunolocalization of ovine placental retinol-binding protein". Biology of Reproduction. 46 (1): 23–9. doi:10.1095/biolreprod46.1.23. PMID 1547313.
  12. ^ Thomas DG, James SL, Fudge A, Odgers C, Teubner J, Simmer K (June 1991). "Delivery of vitamin A from parenteral nutrition solutions in neonates". Journal of Paediatrics and Child Health. 27 (3): 180–3. doi:10.1111/j.1440-1754.1991.tb00382.x. PMID 1909535. S2CID 9670196.
  13. ^ Soprano DR, Gyda M, Jiang H, Harnish DC, Ugen K, Satre M, Chen L, Soprano KJ, Kochhar DM (March 1994). "A sustained elevation in retinoic acid receptor-beta 2 mRNA and protein occurs during retinoic acid-induced fetal dysmorphogenesis". Mechanisms of Development. 45 (3): 243–53. doi:10.1016/0925-4773(94)90011-6. PMID 8011556. S2CID 46392586.
  14. ^ a b c d Johansson S, Dencker L, Dantzer V (January 2001). "Immunohistochemical localization of retinoid binding proteins at the materno-fetal interface of the porcine epitheliochorial placenta". Biology of Reproduction. 64 (1): 60–8. doi:10.1095/biolreprod64.1.60. PMID 11133659.
  15. ^ Li E, Norris AW (1996). "Structure/function of cytoplasmic vitamin A-binding proteins". Annual Review of Nutrition. 16: 205–34. doi:10.1146/annurev.nutr.16.1.205. PMID 8839926.
  16. ^ Napoli JL, Boerman MH, Chai X, Zhai Y, Fiorella PD (June 1995). "Enzymes and binding proteins affecting retinoic acid concentrations". The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology. 53 (1–6): 497–502. doi:10.1016/0960-0760(95)00096-i. PMID 7626500. S2CID 10670925.
  17. ^ Napoli, J.L. (1996). "Retinoic acid biosynthesis and metabolism". The FASEB Journal. 10 (9): 993–1001. doi:10.1096/fasebj.10.9.8801182. PMID 8801182. S2CID 26008872.
  18. ^ Gustafson AL, Donovan M, Annerwall E, Dencker L, Eriksson U (August 1996). "Nuclear import of cellular retinoic acid-binding protein type I in mouse embryonic cells". Mechanisms of Development. 58 (1–2): 27–38. doi:10.1016/s0925-4773(96)00554-0. PMID 8887314. S2CID 18772488.
  19. ^ a b MacKenzie SH, Roberts MP, Liu KH, Doré JJ, Godkin JD (December 1997). "Bovine endometrial retinol-binding protein secretion, messenger ribonucleic acid expression, and cellular localization during the estrous cycle and early pregnancy". Biology of Reproduction. 57 (6): 1445–50. doi:10.1095/biolreprod57.6.1445. PMID 9408253.

추가 읽기

외부 링크