루브레독신
Rubredoxin |
| 루브레독신 | |||||||||
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 녹농균 올레오보란스의 루브레독소 도메인 Ⅱ | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호 | 루브레독신 | ||||||||
| Pfam | PF00301 | ||||||||
| Pfam 씨 | CL0045 | ||||||||
| 인터프로 | IPR004039 | ||||||||
| 프로사이트 | PDOC00179 | ||||||||
| SCOP2 | 7rxn / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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루브레독신(Rubredoxins)은 유황금속화세균과 고고학에서 발견되는 저분자중량의 철분 함유 단백질이다. 때때로 루브레독신은 철황 단백질로 분류되지만, 철황 단백질과 대조적으로 루브레독신은 무기성 황화물을 함유하지 않는다. 시토크롬, 페레독신, 리스케 단백질처럼 루브레독신은 생물학적 시스템에서 전자전달에 참여한다.
구조
다수의 루브레독신 3-D 구조가 해결됐다. 접히는 α+β 등급에 속하며, 2 α-헬리스크와 2-3 β-스트랜드를 가지고 있다. 루브레독신 활성 사이트는 거의 정규 4면체를 형성하는 보존된 4개의 시스틴 잔류물의 황수기에 의해 조정되는 철 이온을 함유하고 있다. 이것은 철황 단백질의 명명법과 유사하게 [1Fe-0S] 또는 FeS10 시스템으로 표시되기도 한다. 대부분의 루브레독신은 용해성이 있지만, 산소 광자극성 물질에는 루브레독신 A라고 불리는 막 결합 루브레독신이 존재한다.[1]
루브레독신은 일렉트로닉 전송 과정을 수행한다. 중심 철 원자는 +2와 +3 산화 상태 사이에서 변화한다. 두 산화 상태 모두에서 금속은 높은 스핀을 유지하므로 구조적 변화를 최소화하는 데 도움이 된다. 루브레독신의 감소 가능성은 일반적으로 +50 mV ~ -50 mV 범위에 있다.
이 철-설퍼 단백질은 전자 운반체로서 금속 중심 변화를 구별하기 쉽다: 산화 상태가 불그스름하다(리간드 금속 전하 전달로 인해), 감소된 상태는 무색하다(전자 전이에는 적외선 수준의 에너지가 있어 사람의 눈으로 감지할 수 없기 때문이다).
일부 생화학적 반응에서 루브레독신
- EC1.14.15.2 캠퍼스호르 1,2-monooxygenase [(+--camphar, 환원-rubredoxin:oxygen oxidoratease, 1,2-lactonizing]
- (+-borneane-2,5-dione + 감소된 루브레독신 + O2 = 5-oxo-1,2-캠핑홀리드 + 산화 루브레독신 + HO2)
- EC1.14.15.3 알칸 1-monooxygenase (알칸, 환원 루브레독신:oxygen 1-oxidoreductase)
- 옥탄 + 환원 루브레독신 + O2 = 1-옥탄올 + 산화 루브레독신 + HO2
- EC1.15.1.2 과산화물 환원효소(루브레독신:과산화 산화효소)
- 환원 루브레독신 + 과산화수소 + 2H+ = 루브레독신 + HO22
- EC1.18.1.1 루브레독신 -NAD+ 환원효소(Rubredoxin:NAD+ 산화효소)
- 환원 루브레독신 + NAD+ = 산화 루브레독신 + NADH+ + H
- EC1.18.1.4 루브레독신 -NAD(P)+ 환원효소(rubredoxin:NAD(P)+ 산화효소)
- 환원 루브레독신 + NAD(P) += 산화 루브레독신 + NAD(P)H+ + H
전자전달율
전자 환율은 가시 흡수(490nm) 스펙트럼의 표준 운동학적 측정에 의해 정확하게 결정된다.[2] 전자전달률은 전자 커플링, 재구성 에너지, 반응 자유 에너지(ΔG°)의 세 가지 매개변수를 가진다.
단백질 메커니즘 및 효과
루브레독신의 전자전달 반응은 Fe3+ to Fe의2+ 감소에 의한 가역성 Fe3+/Fe2+ redox 커플링과 Leu41의 순응적 변화에 의한 탕구 메커니즘에 의해 수행된다.[3]
Fe3+ to Fe를2+ 줄이면 4개의 Fe-S 결합 길이가 증가하고 S(Cys)에 대한 아미드-NH H-결합이 짧아진다. 루브레독신의 Fe2+ 구조 감소는 아미드-NH H-본딩의 S-Cys에 대한 정전기 안정화를 소폭 증가시켜 보다 빠른 전자전달을 가능하게 하는 낮은 재편성에너지로 이어진다.[3]
Leu41의 비극 사이드체인의 순응적 변화를 포함하는 탕구 메커니즘은 Fe2+ 산화 상태를 더욱 안정시킨다. Leu41에서 Alanine으로의 현장 지도 돌연변이 유발은 페레독스3+/2+ 전위의 50mV 변화를 보여준다.[4] 더 작은 CH를3 대체하는 것은 Leu41 사이드 체인이 Fe3+ 산화 상태보다 Fe2+ 산화 상태를 더 안정화시킨다는 것을 보여준다. 감소된 Fe2+ 상태의 X선 구조는 Leu41 사이드 체인이 "개방형 순응"에서 40%, "폐쇄된 순응"에서 60%의 서로 다른 순응을 채택하는 것을 보여준다.[3] Leu41의 비극 사이드 체인은 개방 또는 폐쇄형 순응을 채택하여 리독스 사이트에 대한 접근을 제어한다. 감소된 Fe2+ 상태에서 Leu41 사이드 체인은 Cys 9 Sγ로부터 멀리 향하며, Cys 9 Sγ를 노출시키고 Fe3+/Fe2+ 센터의 극성을 증가시킨다. [1] 감소된 상태의 낮은 Fe2+ cation 변화는 물을 강하게 끌어당기는 Cys 9 Sγ-donor에 더 높은 음전하를 남긴다. 그 결과, 물은 Cys 9 Sγ tiolate로 침투하여 H-bonds를 형성할 수 있으며, 이는 대문이 닫히는 것을 막아 개방적인 순응을 초래한다. 이와는 대조적으로 산화된 Fe3+ 상태는 물을 강하게 끌어당기지 않는 음전하가 덜한 Cys 9 S 9-donor를 생성한다. Cys 9 Sγ에 물을 H 본딩하지 않고 대문은 닫힌 채로 남아 있다. 따라서 르우41의 순응은 물의 존재와 루브레독신의 산화 상태에 의해 결정된다. [Fe(S-Cys)]4 활성 부지에 대한 물의 근접성은 Fe2+ 산화 상태의 높은 순 음전하를 안정화한다.[3] Fe2+ 산화 상태의 안정화는 감소 전위를 보다 양의 E 값으로0 이동시킨다. [3]
참고 항목
참조
- ^ Calderon RH, García-Cerdán JG, Malnoë A, Cook R, Russell JJ, Gaw C, et al. (September 2013). "A conserved rubredoxin is necessary for photosystem II accumulation in diverse oxygenic photoautotrophs". The Journal of Biological Chemistry. 288 (37): 26688–26696. doi:10.1074/jbc.M113.487629. PMC 3772215. PMID 23900844.
- ^ Jacks CA, Bennett LE, Raymond WN, Lovenberg W (April 1974). "Electron transport to clostridial rubredoxin: kinetics of the reduction by hexaammineruthenium(II), vanadous and chromous ions". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 71 (4): 1118–1122. doi:10.1073/pnas.71.4.1118. PMC 388174. PMID 4524621.
- ^ a b c d e Min T, Ergenekan CE, Eidsness MK, Ichiye T, Kang C (March 2001). "Leucine 41 is a gate for water entry in the reduction of Clostridium pasteurianum rubredoxin". Protein Science. 10 (3): 613–621. doi:10.1110/gad.34501. PMC 2374124. PMID 11344329.
- ^ Park IY, Youn B, Harley JL, Eidsness MK, Smith E, Ichiye T, Kang C (June 2004). "The unique hydrogen bonded water in the reduced form of Clostridium pasteurianum rubredoxin and its possible role in electron transfer". Journal of Biological Inorganic Chemistry. 9 (4): 423–428. doi:10.1007/s00775-004-0542-3. PMID 15067525.
추가 읽기
- Lippard SJ, Berg JM (1994). Principles of Bioinorganic Chemistry. University Science Books. ISBN 978-0-935702-72-9.
- Fraústo da Silva J, Williams R (2001). The biological chemistry of the elements: The inorganic chemistry of life (2nd ed.). Oxford University Press. ISBN 978-0-19-850848-9.
