사이스틴

Cysteine
시토신, 시스틴, 시티신,시스티신과혼동해서는 안 된다.
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l-사이스틴
L-Cystein - L-Cysteine.svg
L-시스테인의 골격식
Cysteine-from-xtal-3D-bs-17.png
L-cysteine-from-xtal-Mercury-3D-sf.png
이름
IUPAC 이름
사이스틴
기타 이름
2-아미노-3-설프하이드릴프로파노산
식별자
3D 모델(JSmol)
약어 Cys, C
체비
켐벨
켐스파이더
ECHA InfoCard 100.000.145 Edit this at Wikidata
EC 번호
  • 200-158-2
E 넘버 E920(유리제, ...)
케그
펍켐 CID
유니
  • InChi=1S/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H, checkY5,6)
    키: 쉬제이넥즐레이엑스시-우흐프파오야사-N checkY
  • InChi=1/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)/t2-/m0/s1
    키: 쉬제이넥즐레이엑스시-로클브부
  • InChi=1/C3H7NO2S/c4-2(1-7)3(5)6/h2,7H,1,4H2,(H,5,6)
    키: SHUJNEKJLAYXHE-UHFFFAOYAC
  • C([C@H](C(=O)O)N)s
  • Zwitterion: C([C@@H](C(=O)[O-]]]NH3+])S
속성[2]
C3H7NO2S
어금질량 121.15 g·2011−1
외관 백색 결정체 또는 가루
녹는점 240 °C(464 °F, 513 K) 분해
용해성성의
용해성 1.5g/100g 에탄올 19도
+9.4°(HO2, c = 1.3)
부가자료페이지
사이스틴(데이터 페이지)
달리 명시된 경우를 제외하고, 표준 상태(25°C [77°F], 100 kPa)의 재료에 대한 데이터가 제공된다.
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Infobox 참조 자료

사이스틴(Symbol Cys 또는 C;[3] / /sɪstɪiːn/)[4]은 HOHC-CH-(NH2)-CH-SH라는2 공식을 가진 반필수성[5] 단백질 유발 아미노산이다.사이스틴의 티올 사이드 체인은 핵소포체로서 효소 반응을 일으키는 경우가 많다.티올은 산화에 취약해 이황화 유도체 낭진을 공급하는데, 이것은 많은 단백질에서 중요한 구조적 역할을 한다.식품 첨가물로 사용할 때 E번호는 E920이다.그것은 코돈 UGU와 UGC에 의해 암호화되어 있다.

구조

다른 아미노산처럼(단백질의 잔류물이 아닌) 시스테인은 zwitterion으로서 존재한다.시스틴은 d-와 l-글리세랄알데히드에 대한 호몰로지(homology)에 기초한 더 오래된 d/l 표기법에서 치랄성을 가지고 있다.비대칭 탄소 근처에 있는 원자의 원자 수에 근거한 새로운 R/S 시스템에서, 비대칭 탄소 원자의 두 번째 이웃으로서 유황(또는 셀레늄)이 존재하기 때문에, Cysteine (및 셀레노시스테인)은 R chirality를 갖는다.그 위치에 더 가벼운 원자를 가진 나머지 치랄 아미노산은 S 치랄성을 가지고 있다.유황을 셀레늄으로 대체하면 셀레노시스테인이 생긴다.

(R)-Cysteine(왼쪽) 및 (S)-Cysteine(오른쪽) 중립 pH에서 zwitterionic 형태의

식재료

시스테비닐은 고단백 식품에서 잔류물이다.비필수 아미노산으로 분류되지만, 드물게는 특정 대사질환을 가지고 있거나 흡수가 잘 안 되는 신드롬을 앓고 있는 유아, 노인, 개인에게 시스테인이 필수적일 수 있다.시스테인은 보통 충분한 양의 메티오닌이 사용 가능한 경우 정상적인 생리학적 조건에서 인체에 의해 합성될 수 있다.

산업자원

대부분의 l-시스틴은 가금류 깃털이나 돼지 털과 같은 동물성 물질을 가수분해하여 산업적으로 얻는다.달리 널리 알려진 믿음에도 불구하고, 인간의 머리카락이 원료로서 사용되고 있고 유럽연합의 식품 첨가물과 화장품에 대한 사용이 명백하게 금지되어 있다는 증거는 거의 없다.[6][7]유대인 코셔와 무슬림 할랄법을 준수하는 합성 생산 l-시스틴도 가격이 더 비싸긴 하지만 구할 수 있다.[8]합성 경로에는 대장균 돌연변이를 이용한 발효가 포함된다.드구사는 대체 티아졸린에서 오는 루트를 소개했다.[9]이 기술에 따라 l-cysteine은 Phyomonas tiazolinophilum을 이용하여 경락산 2-amino-Δ-thiazoline-4-carboxylic2 acid의 가수분해로 생산된다.[10]

생합성

시스테인 합성:시스타티오닌 베타 신타아제는 상부반응을 촉진하고, 시스타티오닌 감마-랴아제는 하부반응을 촉진한다.

동물에서, 생합성은 아미노산 세린으로부터 시작된다.유황은 중간 S-adenosylmethionine을 통해 호모시스테인으로 전환되는 메티오닌에서 유래한다.그런 다음 시스타티오닌 베타-신타아제는 호모시스테인과 세린을 결합하여 비대칭 티오에더 시스타티오닌을 형성한다.시스타티오닌 감마-리아제는 시스타티오닌을 시스틴과 알파-케토부티레이트로 변환시킨다.식물과 박테리아에서도 시스테인 생합성이 세린에서 시작되는데, 세린 트랜스아세틸라아제 효소에 의해 O-아세틸세린으로 전환된다.시스테인 신타아제 효소는 황화물 선원을 이용하여 이 에스테르를 시스테인으로 변환시켜 아세테이트를 방출한다.[11]

생물학적 함수

시스테인 황하이드릴 그룹은 핵포화성이며 쉽게 산화된다.티올이 이온화되면 반응성이 향상되고 단백질 내 체스틴 잔류물은 pKa 값이 중립성에 가까우므로 세포 내 반응성 티올레이트 형태에 있는 경우가 많다.[12]그것의 높은 반응성 때문에, 시스틴의 황하이드릴 그룹은 수많은 생물학적 기능을 가지고 있다.

항산화 글루타티온의 전구체

티올의 리독스 반응 능력 때문에 시스틴과 시스테비닐 잔류물은 항산화 성질을 가지고 있다.그것의 항산화 특성은 일반적으로 인간과 다른 유기체에서 발생하는 삼페타이드 글루타티온에 표현된다.경구 글루타티온(GSH)의 전신 가용성은 무시할 수 있으므로 구성성 아미노산, 시스테인, 글리신 및 글루탐산으로부터 생합성해야 한다.아미노산 질소가 중간재로서 글루탐산염을 통해 재활용되기 때문에 글루탐산은 보통 충분하지만, 식이 요법 시스테인과 글리신 보충제는 글루타티온의 합성을 향상시킬 수 있다.[13]

철황 성단의 전구체

시스틴은 인간 신진대사에 있어 황화물의 중요한 공급원이다.철-황반과 질소아제의 황화물은 시스틴에서 추출되는데, 이 과정에서 알라닌으로 변환된다.[14]

금속 이온 결합

철-황산단백질 외에 효소의 다른 많은 금속 공작용제들은 시스틸비닐 잔류물의 티올산염 대체제와 결합된다.아연 손가락의 아연과 알코올 탈수소효소, 청동단백질의 구리, 시토크롬 P450의 철, [NiFe]-수소효소의 니켈 등이 그 예다.[15]황하이드릴 그룹도 중금속 친화력이 높아 메탈로티오네인 등 시스테인이 함유된 단백질이 수은, 납, 카드뮴 등 금속을 단단하게 묶게 된다.[16]

단백질 구조에서의 역할

폴리펩타이드 생산을 위한 메신저 RNA 분자의 번역에서 사이스틴은 UGU와 UGC 코돈에 의해 코딩된다.

시스테인은 전통적으로 수성 아미노산으로 간주되어 왔으며, 다른 극성 아미노산의 측면 사슬에 있는 황하이드릴 그룹과 히드록실 그룹 사이의 화학적 평행을 주로 기반으로 한다.그러나, 시스틴 사이드 체인은 미셀의 소수성 상호작용을 비폴라 아미노산 글리신 및 극성 아미노산 세린 내 사이드 체인보다 더 큰 수준으로 안정시키는 것으로 나타났다.[17]단백질의 구조에서 서로 다른 화학적 환경에서 아미노산이 나타나는 빈도의 통계적 분석에서, 자유 사이스틴 잔류물은 단백질의 소수성 영역과 연관되는 것으로 밝혀졌다.그들의 소수성 경향은 메티오닌과 티로신 같은 알려진 비극성 아미노산(티로신은 극지방 방향족이지만 또한 소수성[18])과 같았고, 그 중 세린과 트레오닌과 같은 알려진 극지방 아미노산보다 훨씬 컸다.[19]아미노산을 대부분의 소수성에서 대부분의 소수성까지 순위를 매기는 친수성 척도는 단백질의 이황화 결합을 형성하는 시스테인의 경향에 영향을 받지 않는 방법에 기초할 때에도 끊임없이 스펙트럼의 소수성 끝을 향해 시스테인을 배치한다.따라서, 비록 때때로 약간 극지방,[22] 또는 극지방으로 분류되기도 하지만,[20][21] 시스테인은 현재 소수성 아미노산 사이에 종종 분류된다.[5]

자유 사이스테인 잔류물은 단백질에서 발생하지만, 대부분은 이황화 결합을 형성하기 위해 다른 사이스테인 잔류물과 공밸런스로 결합되어 있는데, 이것은 일부 단백질의 접힘과 안정성에 중요한 역할을 하는데, 보통 세포외 매체에 분비되는 단백질이다.[23]대부분의 셀룰러 컴파트먼트는 환경을 감소시키기 때문에 이황화 결합은 일반적으로 시토솔에서 불안정하며, 아래에 언급된 몇 가지 예외를 가지고 있다.

그림 2: 시스틴(여기에 중립 형태로 표시됨), 이황화 결합으로 결합된 두 개의 시스틴

단백질의 이황화 결합은 시스테인 잔류물의 황하이드릴 그룹의 산화에 의해 형성된다.다른 황 함유 아미노산인 메티오닌은 이황화 결합을 형성할 수 없다.보다 적극적인 산화제는 시스틴을 해당 설핀산과 설폰산으로 변환시킨다.시스테인 잔류물은 단백질의 경직성을 높이고 단백질 내성을 부여하는 기능(단백질 수출은 비용이 많이 드는 과정이기 때문에 필요성을 최소화하는 것이 유리하다)을 교차 연결시켜 귀중한 역할을 한다.세포 내부에서는 폴리펩타이드 내의 시스테인 잔류물 사이의 이황화 교량이 단백질의 3차 구조를 지지한다.인슐린은 두 개의 분리된 펩타이드 체인이 이황화 결합 한 쌍으로 연결되어 있는 낭신 교차링크를 가진 단백질의 한 예다.

이황화 이소머라제 단백질은 이황화 결합의 적절한 형성을 촉진한다; 세포는 탈수체를 내소성 망막으로 전달하여 환경을 산화시킨다.이런 환경에서 일반적으로 시스테인은 시스틴으로 산화되어 더 이상 핵물질로서 기능하지 않는다.

시스틴에 대한 산화 외에도, 시스틴은 수많은 변환 후 수정에 참여한다.뉴클레오필릭 황하이드릴 그룹은 시스틴이 다른 그룹(예: 태교)과 결합할 수 있도록 한다.유비퀴틴 라이거스는 유비퀴틴을 그것의 펜던트, 단백질, 그리고 캐스파이스로 전달하는데, 이것은 세포핵 순환에서 단백질 분해에 관여한다.정수는 종종 촉매 시스테인의 도움을 받아 기능한다.이러한 역할은 일반적으로 환경이 감소하고 있는 세포내 환경에 한정되며, 시스테인은 낭종으로 산화되지 않는다.

적용들

주로 l-enantomer인 시스틴은 식품, 제약, 개인 관리 산업의 선구자다.가장 큰 응용 프로그램 중 하나는 맛의 생산이다.예를 들어, 메이야드 반응에서 설탕과 함께 시스테인의 반응은 고기 맛을 낸다.[24] l-시스테인은 베이킹의 가공 보조제로도 사용된다.[25]

퍼스널 케어 분야에서 사이스틴은 주로 아시아에서 영구파 어플리케이션에 사용된다.다시, 시스틴은 머리카락의 각질에서 이황화 결합을 분해하는 데 사용된다.

사이스틴은 생체 분자 구조와 역학을 조사하기 위한 현장 지시 라벨링 실험의 매우 인기 있는 대상이다.말레미디드는 공효소인 Michael을 첨가하여 선택적으로 시스틴에 부착한다.EPR 또는 파라마그네틱 이완 강화 NMR에 대한 현장 지향 스핀 라벨링도 시스틴을 광범위하게 사용한다.

알코올의 독성 효과 감소

사이스틴은 간 손상과 숙취 등 알코올의 부정적 영향에 대한 예방 또는 해독제로 제안되어 왔다.그것은 아세트알데히드의 독성에 대항한다.시스테인은 아세트알데히드를 아세트산으로 바꾸는 신진대사의 다음 단계를 지원한다.

쥐 연구에서, 실험 동물들은 LD로90 아세트알데히드를 받았다.시스틴을 받은 사람들은 80%의 생존율을 가지고 있었다; 시스틴과 티아민을 모두 투여했을 때, 모든 동물들은 살아남았다.대조군은 생존율이 10%에 달했다.[26]

2020년에 L-cysteine이 인간에게도 효과가 있을 수 있다는 것을 암시하는 기사가 발표되었다.[27]

N-아세틸시스틴

N-Acetyl-l-cysteine은 아세틸 그룹이 질소 원자에 부착되는 시스테인의 파생물이다.이 화합물은 식이 보조제로 판매되며, 아세트아미노펜 과다복용의 경우 해독제로 사용된다.[28]

양

양에게는 양모를 생산하기 위해 시스틴이 요구된다.이것은 필수 아미노산으로 그들의 사료에서 섭취해야 한다.그 결과, 가뭄 상황 동안, 양은 더 적은 양의 털을 생산하지만, 그들만의 시스테인을 만들 수 있는 유전자 변형 양이 개발되었다.[29]

식이 제한

식품 첨가물로 l-cysteine의 동물 유래 공급원은 코셔, 할랄, 비건 또는 채식주의자와 같은 식이 제한에 따른 사람들의 논쟁점이다.[30]이 문제를 피하기 위해 l-cysteine은 또한 미생물이나 다른 합성 공정에서 공급될 수 있다.

참고 항목

참조

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추가 읽기

외부 링크