시로염소페로첼라타아제
Sirohydrochlorin ferrochelatase| 시로염소페로첼라타아제 | |||||||||
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| 식별자 | |||||||||
| EC 번호 | 4.99.1.4 | ||||||||
| 데이터베이스 | |||||||||
| 인텐츠 | IntEnz 뷰 | ||||||||
| 브렌다 | 브렌다 엔트리 | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme 뷰 | ||||||||
| 케그 | KEGG 엔트리 | ||||||||
| 메타사이크 | 대사 경로 | ||||||||
| 프라이머리 | 프로필 | ||||||||
| PDB 구조 | RCSB PDB PDBe PDBum | ||||||||
| 진 온톨로지 | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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효소학에서 시로염소 페로첼라타아제(EC 4.99.1.4)는 화학 반응을 촉매하는 효소이다.
- 시로염소 + Fe2+ { \ 시로헴 + 2H+
따라서 이 효소의 두 가지 기질은 시로염소와 Fe2이며+, 두 가지 생성물은 시로헴과+ [1][2][3]H이다.
이 효소는 리아제 계열에 속하며, 구체적으로 다른 하위 등급에 맞지 않는 "모든" 리아제 분류에 속합니다.이 효소 클래스의 계통명은 시로헴 페로리아제(시로염소린 형성)이다.이 효소는 SirB로도 알려져 있으며 모든 식물과 질산염 및 황산염 동화/멸균에 존재한다.시로헴은 아질산염과 아황산 환원효소의 동화 및 소멸성 아질산염의 공동 인자이다.시로헴은 중앙 테트라피롤 분자 우로포르피리노겐 III로부터 합성되며, 이는 테트라피롤 생합성 경로의 첫 번째 분기점을 형성하고, 다른 가지는 헴/클로로필 분지를 형성한다.시로헴 분기는 메틸화, 탈수소 및 페로켈화의 3단계로 구성되며, 마지막 단계는 시로염소 페로켈라타아제에 의해 수행됩니다.
시로염소린 페로첼라타아제(Sirohydrochlorin Ferrochelatase)는 등급 II 킬라타아제이다. 즉, Mg-첼라타아제와 같은 등급 I 킬라타아제와는 달리 활성에 ATP를 필요로 하지 않는다.대장균에서 시로헴 생합성의 세 단계는 모두 CysG라고 불리는 단일 다기능성 효소에 의해 수행되고, 효모 사카로미세스 세레비시아에는 마지막 두 단계가 Met8p라고 불리는 이관능성 효소에 의해 수행됩니다.CysG와 Met8p는 공통 접힘을 공유하지만 SirB와 관련이 없으며 소위 클래스 III 킬라타아제를 구성합니다.SirB는 CbiX 계열 단백질에 속하며, 식물 SirB는 박테리아 SirB의 절반 길이로 N- 및 C-말단 반쪽과 정렬되어 있어 긴 형태가 짧은 형태의 유전자 복제와 융합에서 진화했음을 시사한다.
모든 육지 식물과 특정 녹조로부터 시로염소 페로첼라타아제(Sirohydrochlorin ferrochelatase)는 박테리아나 다른 조류가 아닌 철황 클러스터로 구성되며, 철황 클러스터는 세포 환경의 산화환원 상태에 따라 [2Fe-2S]와 [4Fe-4S] 형태를 전환할 수 있다.클러스터의 전환이 어떤 역할을 할 수 있는지는 명확하게 결정되지 않았지만 시로헴 생합성의 중요한 산화환원 조절에 관여하는 것으로 가정된다.
레퍼런스
- ^ Saha, Kaushik; Webb, Michael E.; Rigby, Stephen E. J.; Leech, Helen K.; Warren, Martin J.; Smith, Alison G. (2012). "Characterization of the evolutionarily conserved iron–sulfur cluster of sirohydrochlorin ferrochelatase from Arabidopsis thaliana". Biochemical Journal. 444 (2): 227–237. doi:10.1042/BJ20111993. ISSN 0264-6021. PMID 22414210.
- ^ Warren MJ; Raux, E; Brindley, AA; Leech, HK; Wilson, KS; Hill, CP; Warren, MJ (2002). "The structure of Saccharomyces cerevisiae Met8p, a bifunctional dehydrogenase and ferrochelatase". EMBO J. 21 (9): 2068–75. doi:10.1093/emboj/21.9.2068. PMC 125995. PMID 11980703.
- ^ Warren MJ, Raux E, Schubert HL, Escalante-Semerena JC (2002). "The biosynthesis of adenosylcobalamin (vitamin B12)". Nat. Prod. Rep. 19 (4): 390–412. doi:10.1039/b108967f. PMID 12195810.
