TIMP2

TIMP2
TIMP2
Protein TIMP2 PDB 1bqq.png
사용 가능한 구조물
PDB직교 검색: PDBe RCSB
식별자
별칭TIMP2, CSC-21K, DDC8, TIMP 메탈롭티다제 억제제 2
외부 IDOMIM: 188825 MGI: 98753 HomoloGene: 2444 GeneCard: TIMP2
직교체
종인간마우스
엔트레스

7077

21858

앙상블

ENSG00000035862

ENSMUSG00000017466

유니프로트

P16035

P25785

RefSeq(mRNA)

NM_003255

NM_011594

RefSeq(단백질)

NP_003246

n/a

위치(UCSC)Cr 17: 78.85 – 78.93MbChr 11: 118.19 – 118.25Mb
PubMed 검색[3][4]
위키다타
인간 보기/편집마우스 보기/편집

야금단백질제2(TIMP2)의 조직억제제는 유전자로 해당 단백질이다.이 유전자는 TIMP 유전자 계열의 일원이다.그 단백질은 전이 억제제로 여겨진다.[citation needed]

함수

이 유전자 계열에 의해 인코딩된 단백질은 세포외 기질의 분해에 관여하는 펩티다아제 그룹인 매트릭스 메탈로프로테아제(MMP)의 자연 억제제다.야금성 단백질에 대한 억제 역할 외에도 인코딩된 단백질은 내피세포의 증식을 직접 억제하는 능력에서 TIMP 가족들 사이에서 독특한 역할을 한다.그 결과 인코딩된 단백질은 혈관신생 인자에 대응하여 정지조직의 확산을 억제하고 세포외 기질의 리모델링을 진행 중인 조직에서 프로테아제 활성을 억제함으로써 조직 자기주치의 유지에 중요한 역할을 할 수 있다.[5]TIMP2는 MMP 억제제와 활성제의 기능을 겸한다.TIMP는 활성 MMP를 억제하지만 다른 TIMP는 다른 MMP보다 서로 다른 MMP를 더 잘 억제한다.예를 들어 TIMP-1은 TIMP-2보다 MMP-7, MMP-9, MMP-1, MMP-3를 더 잘 억제하고 TIMP-2는 다른 TIMP-2보다 효과적으로 MMP-2를 억제한다.[6]

멜라노사이트 세포에서는 TIMP2 유전자 발현이 MITF에 의해 조절될 수 있다.[7]

보다 최근의 발견은 TIMP2가 해마 기능과 인지 기능에 중요한 역할을 한다는 것이다.그것은 인간의 탯줄혈액이 주어졌을 때 늙은 쥐에게 주어지는 이익에 중요한 역할을 한다.[8][9]

상호작용

TIMP2는 다음과 상호 작용하는 것으로 나타났다.

참고 항목

참조

  1. ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리스 89: ENSG00000035862 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리스 89: ENSMUSG00000017466 - 앙상블, 2017년 5월
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ "Entrez Gene: TIMP2 TIMP metallopeptidase inhibitor 2".
  6. ^ Bourboulia D, Stetler-Stevenson WG (Jun 2010). "Matrix metalloproteinases (MMPs) and tissue inhibitors of metalloproteinases (TIMPs): Positive and negative regulators in tumor cell adhesion". Seminars in Cancer Biology. 20 (3): 161–8. doi:10.1016/j.semcancer.2010.05.002. PMC 2941566. PMID 20470890.
  7. ^ Hoek KS, Schlegel NC, Eichhoff OM, Widmer DS, Praetorius C, Einarsson SO, Valgeirsdottir S, Bergsteinsdottir K, Schepsky A, Dummer R, Steingrimsson E (2008). "Novel MITF targets identified using a two-step DNA microarray strategy". Pigment Cell Melanoma Res. 21 (6): 665–76. doi:10.1111/j.1755-148X.2008.00505.x. PMID 19067971. S2CID 24698373.
  8. ^ Joseph Castellano; et al. (Apr 27, 2017). "Human umbilical cord plasma proteins revitalize hippocampal function in aged mice". Nature. 544 (7651): 488–492. doi:10.1038/nature22067. PMC 5586222. PMID 28424512.
  9. ^ "Blood from human babies makes brains of elderly mice young again". New Scientist. Apr 29, 2017.
  10. ^ Zucker S, Drews M, Conner C, Foda HD, DeClerck YA, Langley KE, Bahou WF, Docherty AJ, Cao J (January 1998). "Tissue inhibitor of metalloproteinase-2 (TIMP-2) binds to the catalytic domain of the cell surface receptor, membrane type 1-matrix metalloproteinase 1 (MT1-MMP)". J. Biol. Chem. 273 (2): 1216–22. doi:10.1074/jbc.273.2.1216. PMID 9422789.
  11. ^ Morgunova E, Tuuttila A, Bergmann U, Tryggvason K (May 2002). "Structural insight into the complex formation of latent matrix metalloproteinase 2 with tissue inhibitor of metalloproteinase 2". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (11): 7414–9. doi:10.1073/pnas.102185399. PMC 124245. PMID 12032297.
  12. ^ Overall CM, Tam E, McQuibban GA, Morrison C, Wallon UM, Bigg HF, King AE, Roberts CR (December 2000). "Domain interactions in the gelatinase A.TIMP-2.MT1-MMP activation complex. The ectodomain of the 44-kDa form of membrane type-1 matrix metalloproteinase does not modulate gelatinase A activation". J. Biol. Chem. 275 (50): 39497–506. doi:10.1074/jbc.M005932200. PMID 10991943.
  13. ^ Bigg HF, Shi YE, Liu YE, Steffensen B, Overall CM (June 1997). "Specific, high affinity binding of tissue inhibitor of metalloproteinases-4 (TIMP-4) to the COOH-terminal hemopexin-like domain of human gelatinase A. TIMP-4 binds progelatinase A and the COOH-terminal domain in a similar manner to TIMP-2". J. Biol. Chem. 272 (24): 15496–500. doi:10.1074/jbc.272.24.15496. PMID 9182583.
  14. ^ Kai HS, Butler GS, Morrison CJ, King AE, Pelman GR, Overall CM (December 2002). "Utilization of a novel recombinant myoglobin fusion protein expression system to characterize the tissue inhibitor of metalloproteinase (TIMP)-4 and TIMP-2 C-terminal domain and tails by mutagenesis. The importance of acidic residues in binding the MMP-2 hemopexin C-domain". J. Biol. Chem. 277 (50): 48696–707. doi:10.1074/jbc.M209177200. PMID 12374789.

추가 읽기

  • Liotta LA, Stetler-Stevenson W, Steeg PS (1991). "Metastasis suppressor genes". Important Adv. Oncol.: 85–100. PMID 1869284.
  • Stetler-Stevenson WG, Seo DW (2005). "TIMP-2: an endogenous inhibitor of angiogenesis". Trends in Molecular Medicine. 11 (3): 97–103. doi:10.1016/j.molmed.2005.01.007. PMID 15760767.

외부 링크

  • 펩타이드제와 그 억제제를 위한 MEROPS 온라인 데이터베이스: I35.002
  • PDBe-KB에서 UniProt: P16035(Metalloproteinase 억제제 2)에 대한 PDB의 모든 구조 정보 개요.


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