신호 인식 입자 RNA

Signal recognition particle RNA
RN7SL1
식별자
에일리어스RN7SL1, 7L1a, 7SL, RN7SL, RNSRP1, 신호인식입자 RNA, RNA, 7SL, 세포질 1, 신호인식입자 7SL1의 RNA 성분
외부 IDOMIM: 612177 GeneCard: RN7SL1
맞춤법
종.인간마우스
엔트레즈

6029

없음

앙상블

ENSG00000276168

없음

유니프로트

n
a

없음

RefSeq(mRNA)

없음

없음

RefSeq(단백질)

없음

없음

장소(UCSC)Chr 14: 49.59 ~49.59 Mb없음
PubMed 검색[2]없음
위키데이터
인간 보기/편집
인간 SRP RNA의 2차 구조. 나선형은 2에서 8까지 번호가 매겨진다.회색 나선형 섹션은 소문자로 이름이 지정됩니다.잔류물은 10 단위로 번호가 매겨진다.5' 엔드와 3' 엔드가 표시됩니다.SRP RNA의 2개의 힌지와 작은(Alu) 도메인과 큰(S, "특정" 도메인)이 강조 표시됩니다.

신호 인식 입자 RNA(7SL, 6S, ffs 또는 4.5S RNA라고도 함)는 신호 인식 입자(SRP) 리보핵단백질 복합체의 일부입니다.SRP는 신호 펩타이드를 인식하고 리보솜에 결합하여 단백질 합성을 중지합니다. SRP 수용체는 막에 내장된 단백질로 막 통과 모공을 포함하고 있다.SRP 리보솜 콤플렉스가 SRP 리셉터에 바인드되면 SRP는 리보솜을 해방하고 드리프트합니다.리보솜은 단백질 합성을 재개하지만, 이제 단백질은 SRP 수용체 막 통과 기공을 통해 이동한다.

이러한 방식으로 SRP는 세포 내에서 단백질의 움직임을 세포막 통과 기공과 결합하도록 지시하며, 이 기공은 단백질이 필요한 곳까지 막을 통과할 수 있도록 합니다.이 복합체의 RNA와 단백질 성분은 보존성이 높지만 생명체의 왕국마다 다릅니다.

일반적인 SINE 패밀리 Alu는 중앙 [3]배열이 삭제된 후 7SL RNA 유전자에서 유래했을 수 있습니다.

진핵생물 SRP는 300-뉴클레오티드 7S RNA와 6개의 단백질 SRPs 72, 68, 54, 19, 14, 9로 구성됩니다.고고 SRP는 7S RNA와 진핵생물 SRP19 및 SRP54 단백질의 상동체로 구성된다.진핵생물과 고고생물의 7S RNA는 매우 유사한 2차 [4]구조를 가지고 있다.

대부분의 박테리아에서 SRP는 RNA 분자(4.5S)와 Ffh 단백질(진핵생물 SRP54 단백질의 상동체)로 구성됩니다.일부 그램 양성 박테리아(예: Bacillus subtilis)는 Alu [5]도메인을 포함하는 더 긴 진핵생물 유사 SRP RNA를 가지고 있다.

진핵생물 및 고세균에서는 8개의 나선형 원소가 긴 링커 [6][7]영역으로 분리된 Alu 및 S 도메인으로 접힙니다.Alu 도메인은 SRP의 [6]펩타이드 사슬 신장 지연 기능을 매개하는 것으로 생각된다.SRP54 M 도메인과 상호작용하는 보편적으로 보존된 나선은 신호 시퀀스 [7][8]인식을 매개한다.SRP19-나선 6 복합체는 SRP 조립에 관여하는 것으로 생각되며 SRP54의 나선 8을 안정화시킨다. 결합[6] 인간에게는 세 가지 기능성 SRP RNA 유전자가 있는데, RN7SL1, RN7SL2, RN7SL3이다.특히 인간 게놈에는 알루 [5]반복을 포함한 SRP RNA 관련 배열이 다량 포함된 것으로 알려져 있다.

검출

SRP RNA는 조류 및 쥐의 발암성 RNA([9]ocorna) 바이러스 입자에서 처음 검출되었다.그 후 SRP RNA는 막 및 폴리섬 [10][11]분율과 관련된 비감염 Hela 세포의 안정적인 구성 요소인 것으로 밝혀졌다.1980년 세포생물학자들은 개의 [12]췌장에서 11S "신호 인식 단백질"(호칭 "SRP")을 정제하여 소포체막을 가로지르는 분비 단백질의 전이를 촉진했다.그 후 SRP가 RNA [13]성분을 포함하고 있다는 것이 밝혀졌다.다른 종의 SRP RNA 유전자를 비교한 결과 SRP RNA의 나선 8이 모든 [14]생명 영역에서 고도로 보존되어 있는 것으로 밝혀졌다.포유동물 SRP RNA의 5µ-end와 3µ-end 근처의 영역은 인간 [15]게놈의 중간 반복 배열의 지배적인 Alu 패밀리와 유사하다.이제 알루 DNA는 중앙 SRP RNA 특이적(S) 단편을 절제하여 SRP RNA에서 유래한 후 역전사하여 인간 [3]염색체의 여러 부위로 통합되는 것으로 이해되고 있다.SRP RNA는 여러 광합성 [16]유기체의 플라스티드 SRP와 여러 외균근균의[17] 핵 리보솜 내부 전사 스페이서 영역 등 일부 세포기관에서도 확인되었다.

전사 및 처리

진핵생물 SRP RNA는 RNA 중합효소 III(Pol III)[18]에 의해 DNA에서 전사된다.RNA 중합효소 III는 또한 5S 리보솜 RNA, tRNA, 7SK RNA 및 U6 스플리세솜 RNA의 유전자를 전사한다.인간 SRP RNA 유전자의 프로모터는 전사 시작 부위의 하류에 위치한 요소를 포함합니다.식물 SRP RNA 프로모터는 업스트림 자극 요소(USE)와 TATA [citation needed]박스를 포함합니다.효모 SRP RNA 유전자는 TATA 박스와 폴 [19]III에 의한 SRP 유전자의 전사를 조절하는 역할을 하는 추가적인 유전자 내 프로모터 배열(A- 및 B-블록이라고 함)을 가지고 있다.유전자는 오퍼론 형태로 구성되며 RNA 중합효소에 [citation needed]의해 전사된다.많은 박테리아의 작은(4.5S) SRP RNA의 5µ 말단은 RNase [citation needed]P에 의해 절단된다.Bacillus subtilis SRP RNA의 끝부분은 RNase III에 의해 처리됩니다.지금까지 SRP RNA 인트론은 [citation needed]관찰되지 않았다.

기능.

변환-트랜스케이션에서의 SRP의 고전적인 기능.세포막은 세포질과 소포체를 분리한다.리보솜(A, P 및 E 부위의 옅은 회색)은 메신저 RNA에 의해 부호화된 신호펩타이드(녹색)와 단백질을 합성한다(5µ-ends 및 3µ-ends의 선으로 표시됨).큰(LD) 도메인과 작은(SD) 도메인을 가진 가늘고 긴 SRP(파란색)는 막 상주 SRP 수용체(SR)와 복합체를 형성한다.SRP가 분리되면 단백질은 채널 또는 트랜스클로콘을 통해 막을 통과합니다.신호펩타이드는 신호펩타이드펩티드가수분해효소(SP)와 올리고사카릴전달효소(OT)에 의해 변형된 단백질에 의해 제거될 수 있다.

동시 변환 전위

SRP RNA는 SRP의 크고 작은 영역의 필수적인 부분입니다.이 작은 도메인의 기능은 리보솜 결합 SRP가 막 상주 SRP 수용체(SR)와 연관될 수 있을 때까지 단백질 번역을 지연시키는 것이다.큰 도메인 내에서 신호펩타이드 충전 SRP의 SRP RNA는 2개의 구아노신3인산(GTP) 분자의 가수분해를 촉진한다.이 반응은 SRP 수용체와 리보솜에서 SRP를 방출하여 번역을 계속하고 단백질이 트랜스클로콘으로 [20]들어갈 수 있도록 합니다.단백질은 (번역 중에) 공동 번역으로 막을 횡단하여 다른 세포 구획 또는 세포 외 공간으로 들어갑니다.진핵생물에서 표적은 소포체(ER)의 막이다.고고학에서 SRP는 혈장막으로 [21]단백질을 전달합니다.박테리아에서 SRP는 주로 단백질을 내막에 [22]통합한다.

번역 후 전송

SRP는 또한 합성이 완료된 후 단백질 분류(번역 후 단백질 분류)에 참여한다.진핵생물에서는 C말단에 소수성 삽입배열을 가진 꼬리 부착단백질이 SRP에 [23]의해 소포체(ER)에 공급된다.마찬가지로 SRP는 엽록체의 [24]틸라코이드막으로의 핵 부호화 단백질 수입에 번역 후 도움을 준다.

구조.

SRP RNA 특징 및 명명법.인간의 SRP RNA 2차 구조는 옅은 회색으로 윤곽이 드러나고 5µ-ends와 3µ-ends가 표시됩니다.보존된 모티브는 짙은 회색으로 표시됩니다.나선형에는 1부터 12까지의 번호가 매겨지고 나선형 단면은 소문자로 지정되며 나선형 삽입은 점수로 지정됩니다.헬리컬 3, 4의 꼭대기 루프와 헬리컬 6, 8의 3차 상호작용을 점선으로 나타낸다.

2005년, 모든 SRP RNA에 대한 명명법은 12개의 나선형의 번호 체계를 제안했다.나선 섹션은 소문자 접미사(예: 5a)로 명명된다.삽입물 또는 나선형 "가지"에는 점 번호가 부여된다(예: 9.1 및 12.1).

SRP RNA는 크기 및 구조적 특징의 수와 관련하여 광범위한 계통 발생 스펙트럼에 걸쳐 있습니다(아래 SRP RNA 2차 구조 예 참조).가장 작은 기능성 SRP RNA는 마이코플라스마 및 관련 종에서 발견되었다.대장균 SRP RNA(4.5S RNA라고도 함)는 114개의 뉴클레오티드 잔기로 구성되며 RNA 스템루프를 형성한다.그램 양성 박테리아인 Bacillus subtilis는 고고학 호몰로그와 유사하지만 SRP RNA 나선 6이 없는 더 큰 6S SRP RNA를 암호화한다.고생 SRP RNA는 나선형 1~8을 가지며 나선형 7이 없으며 나선형 3 및 나선형 4의 꼭대기 루프를 포함하는 3차 구조를 특징으로 한다.진핵생물 SRP RNA는 나선 1이 없고 다양한 크기의 나선 7을 포함한다.일부 원생동물 SRP RNA는 나선형 3과 4를 감소시킨다.아스코마이코타 SRP RNA는 전체적으로 축소된 작은 도메인을 가지며 나선형 3과 4가 없다.현재까지 알려진 가장 큰 SRP RNA는 나선형 5에 삽입되어 나선형 9~12를 획득한 효모(Sakcharomycetes)와 확장된 나선형 7에서 발견된다.종자식물은 매우 다양한 SRP RNA를 [4]발현한다.

모티브

4가지 보존된 특징(모티브)이 식별되었습니다(그림에 진한 회색으로 표시됨). (1) SRP54 바인딩 모티브, (2) Helix 6 GNAR 테트라루프 모티브, (3) 5e 모티브 및 (4) UGU(NR) [citation needed]모티브.

SRP54 바인딩

나선부 8a, 8b와 인접한 염기쌍 8b 사이의 비대칭 루프는 모든 SRP RNA의 현저한 특성이다. 나선부 8b는 단백질 SRP54([7]세균에서는 Ffh라 불린다)의 결합에 적합한 RNA에 평탄한 소구 형성에 기여하는 비 왓슨-크릭 염기쌍을 포함한다.나선 8의 꼭대기 루프에는 종에 따라 4, 5, 또는 6개의 잔류물이 포함되어 있습니다.그것은 첫 번째로서 고도로 보존된 구아노신을 가지고 있고 마지막 루프 잔기로서 아데노신을 가지고 있다.이 특성은 Helix 6 GNAR 테트라루프 [25]모티브의 세 번째 아데노신 잔기와의 상호작용에 필요하다.

Helix 6 GNAR 4중 루프

진핵생물 및 고세균의 SRP RNA는 나선 6에 GNAR 테트라루프(N은 모든 뉴클레오티드에 대한 것이고 R은 퓨린에 대한 것이다)를 가지고 있다.저장된 아데노신 잔기는 단백질 SRP19의 [26]결합에 중요하다.이 아데노신은 나선 [27]8의 꼭대기 루프에 위치한 또 다른 아데노신 잔기와 3차 상호작용을 한다.

5e

5e 모티브의 11개의 뉴클레오티드는 3개의 뉴클레오티드의 [5]루프에 의해 간섭되는 4개의 염기쌍을 형성한다.진핵생물에서 루프의 제1뉴클레오티드는 단백질 SRP72의 [28]결합에 필요한 아데노신이다.

UGU(NR)

UGU(NR) 모티브는 작은(Alu) SRP 도메인에서 나선형 3과 4를 연결합니다.나선형 3, 4가 결여된 균류 SRP RNA는 나선형 [5]2의 루프 내에 모티브를 포함한다.이는 RNA [29]U턴의 일부로서 SRP9/14 단백질 헤테로디머의 결합에 중요하다.

이차적인

SRP RNA 2차 구조의 예

제3의

SRP RNA
식별자
RfamCL00003
기타 데이터
PDB 구조PDBe 2IY3, 1Z43, 1RY1, 1QZW, 1MFQ, 1L9A, 1LNG, 1JID, 1E8S, 1E8O, 1DUL, 1DUH, 1D4R, 28SP, 28SR, 28SR, 28SR, 28SR, 1LNG, 1LG, 1LG, 1LG, 1LG, 1LG, 1LG, 1L, 1L, 1L, 1L, 1L, 1L, 1L, 1L, 1L, 1L, 1L, 1L, 1

X선 결정학, 핵자기공명(NMR), 저온전자현미경법(cryo-EM)은 다양한 종의 SRP RNA 부분의 분자 구조를 결정하기 위해 사용되어 왔다.사용 가능한 PDB 구조는 RNA 분자가 자유롭거나 하나 이상의 SRP 단백질에 결합되었을 때 나타납니다.

대표적인 SRP의 결정 구조

결합단백질

참고 항목: 신호 인식 입자

하나 이상의 SRP 단백질이 SRP RNA에 결합하여 기능성 SRP를 조립한다.SRP 단백질은 킬로달톤 [31]단위로 측정된 대략적인 분자량에 따라 이름이 붙여집니다.대부분의 세균성 SRP는 SRP RNA와 SRP54로 구성되어 있다.시조 SRP는 SRP54와 SRP19 단백질을 포함하고 있다.진핵생물에서 SRP RNA는 뉴클레오스 영역에서 수입된 SRP 단백질 SRP9/14, SRP19 및 SRP68/72와 결합한다.이 사전 SRP는 세포로 [32]운반되어 단백질 SRP54와 결합합니다.유리 또는 SRP RNA 결합 단백질 SRP9/14, SRP19 또는 SRP54의 분자 구조는 고해상도로 알려져 있다.

SRP9 및 SRP14

SRP9와 SRP14는 구조적으로 관련되어 있으며,[29] 작은(Alu) 도메인의 SRP RNA에 결합하는 SRP9/14 헤테로디머를 형성한다.효모 SRP는 SRP9가 없으며 구조적으로 관련된 결합단백질 SRP21을 포함한다.효모 SRP14는 결정 중에 균질층을 형성하며 Alu와 [33]결합하지 않는다.SRP9/14는 tRNA 유사 [34]분자를 가진 트라이파노소마의 SRP에 존재하지 않는다.

SRP19

SRP19는 진핵생물 및 고세균의 SRP에서 발견된다.그 주된 역할은 SRP RNA 헬리클 6과 [30]8을 적절히 배열하여 SRP54, SRP68 및 SRP72의 결합을 위한 SRP RNA를 준비하는 것이다.효모 SRP에는 SRP19의 [35]보다 큰 상동어인 Sec65p가 포함되어 있습니다.

SRP54

단백질 SRP54(세균에서 Ffh로 명명됨)는 모든 SRP의 필수 성분입니다.N-말단(N) 도메인, GTPase(G) 도메인 및 메티오닌 리치([36][37]M) 도메인의 3가지 기능 도메인으로 구성됩니다.

SRP68 및 SRP72

단백질 SRP68과 SRP72는 진핵생물 SRP의 큰 영역의 구조적으로 관련이 없는 구성 요소이다.이들은 안정적인 SRP68/72 헤테로다이머를 형성합니다.인간 SRP68 단백질의 약 1/3은 SRP [38]RNA에 결합하는 것으로 나타났다. SRP72의 C 말단 근처에 위치한 비교적 작은 영역은 5e SRP RNA [28][39]모티브에 결합한다.

레퍼런스

  1. ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리즈 89: ENSG00000276168 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  3. ^ a b Ullu E, Tschudi C (1984). "Alu sequences are processed 7SL RNA genes". Nature. 312 (5990): 171–172. Bibcode:1984Natur.312..171U. doi:10.1038/312171a0. PMID 6209580. S2CID 4328237.
  4. ^ a b Rosenblad MA, Larsen N, Samuelsson T, Zwieb C (2009). "Kinship in the SRP RNA family". RNA Biology. 6 (5): 508–516. doi:10.4161/rna.6.5.9753. PMID 19838050.
  5. ^ a b c d Regalia M, Rosenblad MA, Samuelsson T (August 2002). "Prediction of signal recognition particle RNA genes". Nucleic Acids Research. 30 (15): 3368–3377. doi:10.1093/nar/gkf468. PMC 137091. PMID 12140321.
  6. ^ a b c Wild K, Weichenrieder O, Strub K, Sinning I, Cusack S (February 2002). "Towards the structure of the mammalian signal recognition particle". Current Opinion in Structural Biology. 12 (1): 72–81. doi:10.1016/S0959-440X(02)00292-0. PMID 11839493.
  7. ^ a b c Batey RT, Rambo RP, Lucast L, Rha B, Doudna JA (February 2000). "Crystal structure of the ribonucleoprotein core of the signal recognition particle". Science. 287 (5456): 1232–1239. Bibcode:2000Sci...287.1232B. doi:10.1126/science.287.5456.1232. PMID 10678824.
  8. ^ Batey RT, Sagar MB, Doudna JA (March 2001). "Structural and energetic analysis of RNA recognition by a universally conserved protein from the signal recognition particle". Journal of Molecular Biology. 307 (1): 229–246. doi:10.1006/jmbi.2000.4454. PMID 11243816.
  9. ^ Bishop JM, Levinson WE, Sullivan D, Fanshier L, Quintrell N, Jackson J (December 1970). "The low molecular weight RNAs of Rous sarcoma virus. II. The 7 S RNA". Virology. 42 (4): 927–937. doi:10.1016/0042-6822(70)90341-7. PMID 4321311.
  10. ^ Walker TA, Pace NR, Erikson RL, Erikson E, Behr F (September 1974). "The 7S RNA common to oncornaviruses and normal cells is associated with polyribosomes". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 71 (9): 3390–3394. Bibcode:1974PNAS...71.3390W. doi:10.1073/pnas.71.9.3390. PMC 433778. PMID 4530311.
  11. ^ Zieve G, Penman S (May 1976). "Small RNA species of the HeLa cell: metabolism and subcellular localization". Cell. 8 (1): 19–31. doi:10.1016/0092-8674(76)90181-1. PMID 954090. S2CID 26928799.
  12. ^ Walter P, Ibrahimi I, Blobel G (November 1981). "Translocation of proteins across the endoplasmic reticulum. I. Signal recognition protein (SRP) binds to in-vitro-assembled polysomes synthesizing secretory protein". The Journal of Cell Biology. 91 (2 Pt 1): 545–550. doi:10.1083/jcb.91.2.545. PMC 2111968. PMID 7309795.
  13. ^ Walter P, Blobel G (October 1982). "Signal recognition particle contains a 7S RNA essential for protein translocation across the endoplasmic reticulum". Nature. 299 (5885): 691–698. Bibcode:1982Natur.299..691W. doi:10.1038/299691a0. PMID 6181418. S2CID 4237513.
  14. ^ Larsen N, Zwieb C (January 1991). "SRP-RNA sequence alignment and secondary structure". Nucleic Acids Research. 19 (2): 209–215. doi:10.1093/nar/19.2.209. PMC 333582. PMID 1707519.
  15. ^ Ullu E, Murphy S, Melli M (May 1982). "Human 7SL RNA consists of a 140 nucleotide middle-repetitive sequence inserted in an alu sequence". Cell. 29 (1): 195–202. doi:10.1016/0092-8674(82)90103-9. PMID 6179628. S2CID 12709599.
  16. ^ Rosenblad MA, Samuelsson T (November 2004). "Identification of chloroplast signal recognition particle RNA genes". Plant & Cell Physiology. 45 (11): 1633–1639. doi:10.1093/pcp/pch185. PMID 15574839.
  17. ^ Alm Rosenblad M, Martin MP, Tedersoo T, Ryberg MR, Larsson E, Wurzbacher C, Abarenkov K, Nilsson RH (2016). "Detection of signal recognition particle (SRP) RNAs in the nuclear ribosomal internal transcribed spacer 1 (ITS1) of three lineages of ectomycorrhizal fungi". MycoKeys. 13: 21–33. doi:10.3897/mycokeys.13.8579.
  18. ^ Dieci G, Fiorino G, Castelnuovo M, Teichmann M, Pagano A (December 2007). "The expanding RNA polymerase III transcriptome". Trends in Genetics. 23 (12): 614–622. doi:10.1016/j.tig.2007.09.001. hdl:11381/1706964. PMID 17977614.
  19. ^ Dieci G, Giuliodori S, Catellani M, Percudani R, Ottonello S (March 2002). "Intragenic promoter adaptation and facilitated RNA polymerase III recycling in the transcription of SCR1, the 7SL RNA gene of Saccharomyces cerevisiae". The Journal of Biological Chemistry. 277 (9): 6903–6914. doi:10.1074/jbc.M105036200. PMID 11741971.
  20. ^ Shan SO, Walter P (February 2005). "Co-translational protein targeting by the signal recognition particle". FEBS Letters. 579 (4): 921–926. doi:10.1016/j.febslet.2004.11.049. PMID 15680975. S2CID 46046514.
  21. ^ Zwieb C, Eichler J (March 2002). "Getting on target: the archaeal signal recognition particle". Archaea. 1 (1): 27–34. doi:10.1155/2002/729649. PMC 2685543. PMID 15803656.
  22. ^ Ulbrandt ND, Newitt JA, Bernstein HD (January 1997). "The E. coli signal recognition particle is required for the insertion of a subset of inner membrane proteins". Cell. 88 (2): 187–196. doi:10.1016/S0092-8674(00)81839-5. PMID 9008159. S2CID 15246619.
  23. ^ Abell BM, Pool MR, Schlenker O, Sinning I, High S (July 2004). "Signal recognition particle mediates post-translational targeting in eukaryotes". The EMBO Journal. 23 (14): 2755–2764. doi:10.1038/sj.emboj.7600281. PMC 514945. PMID 15229647.
  24. ^ Schuenemann D, Gupta S, Persello-Cartieaux F, Klimyuk VI, Jones JD, Nussaume L, Hoffman NE (August 1998). "A novel signal recognition particle targets light-harvesting proteins to the thylakoid membranes". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 95 (17): 10312–10316. Bibcode:1998PNAS...9510312S. doi:10.1073/pnas.95.17.10312. PMC 21505. PMID 9707644.
  25. ^ Zwieb C, van Nues RW, Rosenblad MA, Brown JD, Samuelsson T (January 2005). "A nomenclature for all signal recognition particle RNAs". RNA. 11 (1): 7–13. doi:10.1261/rna.7203605. PMC 1370686. PMID 15611297.
  26. ^ Zwieb C (August 1992). "Recognition of a tetranucleotide loop of signal recognition particle RNA by protein SRP19". The Journal of Biological Chemistry. 267 (22): 15650–15656. doi:10.1016/S0021-9258(19)49585-9. PMID 1379233.
  27. ^ a b Hainzl T, Huang S, Sauer-Eriksson AE (June 2002). "Structure of the SRP19 RNA complex and implications for signal recognition particle assembly". Nature. 417 (6890): 767–771. Bibcode:2002Natur.417..767H. doi:10.1038/nature00768. PMID 12050674. S2CID 2509475.
  28. ^ a b Iakhiaeva E, Wower J, Wower IK, Zwieb C (June 2008). "The 5e motif of eukaryotic signal recognition particle RNA contains a conserved adenosine for the binding of SRP72". RNA. 14 (6): 1143–1153. doi:10.1261/rna.979508. PMC 2390789. PMID 18441046.
  29. ^ a b Weichenrieder O, Wild K, Strub K, Cusack S (November 2000). "Structure and assembly of the Alu domain of the mammalian signal recognition particle". Nature. 408 (6809): 167–173. Bibcode:2000Natur.408..167W. doi:10.1038/35041507. PMID 11089964. S2CID 4427070.
  30. ^ a b Kuglstatter A, Oubridge C, Nagai K (2002). "Induced structural changes of 7SL RNA during the assembly of human signal recognition particle". Nat Struct Biol. 9 (10): 740–744. doi:10.1038/nsb843. PMID 12244299. S2CID 9543041.
  31. ^ Walter P, Blobel G (September 1983). "Disassembly and reconstitution of signal recognition particle". Cell. 34 (2): 525–533. doi:10.1016/0092-8674(83)90385-9. PMID 6413076. S2CID 17907778.
  32. ^ Politz JC, Yarovoi S, Kilroy SM, Gowda K, Zwieb C, Pederson T (January 2000). "Signal recognition particle components in the nucleolus". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 97 (1): 55–60. Bibcode:2000PNAS...97...55P. doi:10.1073/pnas.97.1.55. PMC 26615. PMID 10618370.
  33. ^ Brooks MA, Ravelli RB, McCarthy AA, Strub K, Cusack S (May 2009). "Structure of SRP14 from the Schizosaccharomyces pombe signal recognition particle". Acta Crystallographica Section D. 65 (Pt 5): 421–433. doi:10.1107/S0907444909005484. PMID 19390147.
  34. ^ Liu L, Ben-Shlomo H, Xu YX, Stern MZ, Goncharov I, Zhang Y, Michaeli S (May 2003). "The trypanosomatid signal recognition particle consists of two RNA molecules, a 7SL RNA homologue and a novel tRNA-like molecule". The Journal of Biological Chemistry. 278 (20): 18271–18280. doi:10.1074/jbc.M209215200. PMID 12606550.
  35. ^ Hann BC, Stirling CJ, Walter P (April 1992). "SEC65 gene product is a subunit of the yeast signal recognition particle required for its integrity". Nature. 356 (6369): 532–533. Bibcode:1992Natur.356..532H. doi:10.1038/356532a0. PMID 1313947. S2CID 4287636.
  36. ^ Römisch K, Webb J, Herz J, Prehn S, Frank R, Vingron M, Dobberstein B (August 1989). "Homology of 54K protein of signal-recognition particle, docking protein and two E. coli proteins with putative GTP-binding domains" (PDF). Nature. 340 (6233): 478–482. Bibcode:1989Natur.340..478R. doi:10.1038/340478a0. PMID 2502717. S2CID 4343347.
  37. ^ Bernstein HD, Poritz MA, Strub K, Hoben PJ, Brenner S, Walter P (August 1989). "Model for signal sequence recognition from amino-acid sequence of 54K subunit of signal recognition particle". Nature. 340 (6233): 482–486. Bibcode:1989Natur.340..482B. doi:10.1038/340482a0. PMID 2502718. S2CID 619959.
  38. ^ Iakhiaeva E, Bhuiyan SH, Yin J, Zwieb C (June 2006). "Protein SRP68 of human signal recognition particle: identification of the RNA and SRP72 binding domains". Protein Science. 15 (6): 1290–1302. doi:10.1110/ps.051861406. PMC 2242529. PMID 16672232.
  39. ^ Iakhiaeva E, Yin J, Zwieb C (January 2005). "Identification of an RNA-binding domain in human SRP72". Journal of Molecular Biology. 345 (4): 659–666. doi:10.1016/j.jmb.2004.10.087. PMID 15588816.

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