아폴리포프로테인 B
Apolipoprotein B
아폴리포프로테인B(Apolipoprotein B, ApoB)는 인간에서 아포브 유전자에 의해 인코딩되는 단백질이다.
함수
아폴리포프로테인 B는 모든 조직 내 모든 세포에 콜레스테롤을 포함한 지방분자(지질)를 전달하는 역할을 하는 실로마이크론, VLDL, Lp(a), IDL, LDL 입자(LDL - 일반적으로 심장질환과 혈관질환을 통틀어 '나쁜 콜레스테롤'로 알려져 있다)의 1차 아폴리포프로테이트다. LDL(및 모든 큰) 입자 내 ApoB의 모든 기능적 역할이 다소 불분명하지만, 그것은 입자의 1차 조직 단백질 성분(전체 복합 쉘 내 지방 분자를 둘러싸거나 운반하는 것)이며 이러한 입자의 형성에 절대적으로 필요하다. 또한 분명한 것은 LDL 입자의 아포B가 몸 전체의 다양한 세포에서 LDL 수용체를 위한 리간드 역할을 한다는 것이다(즉, 덜 형식적으로 아포B는 지방을 운반하는 입자가 아포B 수용체를 가진 어떤 세포에도 들어갈 준비가 되어 있고 세포 내에 운반되는 지방을 전달할 준비가 되어 있다는 것을 나타낸다).
메커니즘 부분적으로만 이해되를 통해서 혈관 질환(아테롬성 동맥 경화증)을 일으키는 액자의, ApoB의 높은 수준 특히 높은 LDL입자 농도와 관련된, 가장 주요 운전자, 일반적으로 먼저 당연히 심장 질환으로 증상을 보이고, 뇌졸중 표시되며 많은 몸의 다른 넓은 합병증 progre 수십년간.ssion. ApoB와[5][6] 특히 NMR 검사[7](LDL-입자 농도에 특화된 것)의 농도가 총콜레스테롤이나 LDL-콜레스테롤(NIH가 1970년대 초부터 오랫동안 촉진한 것)보다 혈관/심장질환 운전 생리학의 우수한 지표라는 상당한 증거가 있다. 그러나 주로 역사적 비용/복잡성 이유로 콜레스테롤과 계산에 의한 LDL-콜레스테롤 추정치는 아테롬성 동맥경화증의 위험인자에 대해 가장 일반적으로 촉진되는 지질검사로 남아 있다. ApoB는 ELISA나 족벌측정법 같은 면역측정법을 사용하여 일상적으로 측정된다. 정제되고 자동화된 NMR 방법은 다양한 ApoB 입자 사이의 측정 구분을 가능하게 한다.
유전적 장애
높은 수치의 아포비는 심장병과 관련이 있다. 저혈당백혈증은 아포비 유전자(APOB)의 돌연변이에 의해 발생할 수 있는 유전적 질환이다. 태아세포혈증은 보통 MTP 유전자 MTP의 돌연변이에 의해 발생한다.
또한 유전자 APOB100의 돌연변이는 대사 장애의 유전적 형태인 가족성 고콜로스테롤레지아를 유발할 수 있다.
마우스 스터디
마우스 ApoB homologue, mApoB에 관한 대부분의 관련 정보는 마우스 연구로부터 왔다. 생쥐가 mApoB를 과도하게 누르면 LDL "나쁜 콜레스테롤"의 수치가 증가하고 HDL "좋은 콜레스테롤"[8]의 수치가 감소한다. mApoB 유전자의 기능적 복사본 1개만 들어 있는 생쥐는 고콜레스테롤혈증에 내성을 띠며 반대 효과를 나타낸다. 유전자의 기능적 복제본이 없는 생쥐는 생존할 수 없다.[9]
분자생물학
단백질은 두 가지 주요 이소 형태인 ApoB48과 ApoB100에서 발생한다. 첫째는 소장이 독점적으로 합성하고, 둘째는 간장이 합성한다.[10] apoB-100은 아미노산 4563개로 구성된 apoB 단백질군 중 가장 큰 집단이다.[10] 두 개의 ISO 형식은 모두 APOB와 16kb보다 큰 단일 mRNA 대본에 의해 코드화된다. ApoB48은 RNA 편집에 의해 잔류물 2153의 정지 코돈(UAA)이 생성될 때 생성된다. 궁극적으로 어떤 이소형이 생성되는지를 결정하는 트랜스액션 조직 특유의 스플리싱 유전자가 있는 것으로 보인다.[citation needed] 또는, 수천 bp 업스트림에서 시스 작용 원소가 어떤 ISO 형태를 생산하는지 결정한다는 증거가 있다.[citation needed]
RNA 편집 결과 아포B48과 아포B100은 공통 N단자 시퀀스를 공유하지만 아포B48은 아포B100의 C단자 LDL 수용체 결합 부위가 부족하다. 실제로 아포B48은 아포B100의 수열의 48%를 구성하기 때문에 이른바 '아포B48'이다.
아포비 48은 소장에서 나오는 실로믹론에 대한 독특한 단백질이다. 아포B48은 실로미크론 내 지질의 대부분이 흡수된 후, 실로미크론 잔해의 일부로서 간으로 복귀하는데, 그곳에서 내포되어 퇴화된다.
임상적 유의성
혜택들
선천적 면역체계에서의 역할
매우 저밀도 지단백질과 저밀도 지단백질은 침습성 포도상구균 감염에 필요한 유전자를 상향 조정하는 정족수 감지 시스템을 방해한다. 대립의 메커니즘은 아포B를 S. aureus autoider perromone에 결합시켜 그것의 수용체를 통해 신호를 보내는 것을 방지한다. 아포비가 부족한 생쥐는 침습성 세균감염에 더 취약하다.[11]
역효과
인슐린 저항성에서의 역할
아폴리포프로테인 B의 과잉생산은 지질에 의한 내소포체성 망막 스트레스와 간 내 인슐린 저항성을 유발할 수 있다.[12]
지단백질 및 동맥경화증에서의 역할
ApoB100은 간(VLDL, IDL, LDL[13])에서 유래한 지단백질에서 발견된다. 중요한 것은 간에서 유래한 지단백질당 하나의 ApoB100 분자가 있다는 것이다. 따라서, 그 사실을 이용하여, 혈액순환의 총 ApoB100 농도에 주목함으로써 지단백질 입자의 수를 정량화할 수 있다. 입자당 1개의 ApoB100이 있고 단 1개의 ApoB100이 있기 때문에 입자의 수는 ApoB100 농도에 의해 반영된다. 같은 기술을 개별 리포단백질 클래스(예: LDL)에도 적용할 수 있어 이를 셀 수도 있다.
ApoB100 수준은 관상동맥 심장질환과 관련이 있다는 것은 잘 알려져 있다. 그것들은 LDL-C 농도보다 훨씬 더 나은 예측 변수다.[14][15] 이유: LDL-C는 실제 입자 농도를 반영하지 않으며 콜레스테롤은 이를 운반할 입자가 없으면 용해되거나 (물 속에서) 움직일 수 없다. 이러한 관찰을 이해하기 위한 간단한 방법은 입자당 한 개씩인 ApoB100이 실제 지단백질 입자 농도(그들의 콜레스테롤이나 다른 지질 함량과는 무관)를 반영한다는 사실이다. 이렇게 하면 지질을 동맥벽으로 운반할 수 있는 아포B100 함유 지단백질 입자의 수가 주요 결정요인, 아테롬성경화증과 심장질환의 원인이라는 것을 이해할 수 있다.
위에 설명한 방법 중 하나는 지단백질 입자 수가 많고, 특히 LDL 입자가 많으면 주변 세포의 ApoB100 수용체(즉 LDL 수용체)에서 경쟁으로 이어진다는 점을 고려하는 것이다. 그러한 경쟁은 순환 중인 LDL 입자의 거주 시간을 연장하므로, 산화 및/또는 기타 화학적 변형을 겪을 수 있는 더 큰 기회를 초래할 수 있다. 이러한 변경은 고전적인 LDL 수용체에 의해 제거되는 입자의 능력을 감소시키거나 소위 "스캐빙거" 수용체와 상호작용하는 능력을 증가시킬 수 있다. 최종 결과는 LDL 입자가 이러한 스캐빈저 수용체에 노출되는 것이다. 스캐빈저 수용기는 일반적으로 대식세포에서 발견되는데 콜레스테롤이 많은 대식세포가 "폼세포"로 더 잘 알려져 있다. 거품 세포는 동맥경화성 병변의 특징을 나타낸다. 발포 세포 생성의 가능한 메커니즘 외에도 화학적으로 변형된 LDL 입자 수준의 증가는 내피 손상의 증가로 이어질 수 있다. 이는 혈관 내피에 대한 수정-LDL의 독성 효과뿐만 아니라 면역 이펙터 세포의 모집과 혈소판 활성화를 촉진하는 능력 때문에 발생한다.
인터하트 연구에서는 급성 심근경색이 있었던 환자의 심장마비 위험을 예측하는 데 아포B100 / 아포A1 비율이 아포B100 또는 아포A1 측정치보다 더 효과적이라는 것을 발견했다.[16] (ApoA1은 주요 HDL 단백질이다.)[17] 최근 연구에서 ApoB가 심혈관 질환에 대한 가장 강력한 위험 표시였음에도 불구하고 일반 인구에서 이것은 불분명하다.[18] 작은 연구에 따르면 플루바스타틴 치료에 매일 460mg의 E-EPA와 380mg의 E-DHA(에틸 에스테르)를 함유한 오메가 3 지방산을 첨가하면 초혈성 2형 당뇨병 환자의 아포B48을 낮출 수 있다고 한다.[19]
상호작용
아포B는 apo(a),[20] PPIB,[21] 칼시토닌 수용체[21][22], HSP90B1과 상호작용하는 것으로 나타났다.[21][22] 아포B와 프로테오글리칸, 콜라겐, 피브로넥틴의 상호작용은 아테롬성 경화증을 유발하는 것으로 여겨진다.[23][24]
대화형 경로 지도
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- ^ 대화형 경로 맵은 WikiPathways에서 편집할 수 있다. "Statin_Pathway_WP430".
규정
APOB의 표현은 APOB 5′ UTR 및 3′ UTR의 시스 규제 요소에 의해 규제된다.[25]
RNA 편집
이 단백질의 mRNA는 시티딘에서 우리딘(C to U) 사이트 고유 RNA 편집을 받는다. 아포B100과 아포B48은 동일한 유전자에 의해 인코딩되지만, 번역된 단백질의 차이는 대체 스플라이싱에 의한 것이 아니라 조직 특유의 RNA 편집 이벤트에 의한 것이다. ApoB mRNA 편집은 척추동물에서 관찰된 첫 번째 편집 사례였다.[26] ApoB mRNA의 편집은 모든 태반 포유류에서 일어난다.[27] 초기 폴리뉴클레오티드는 편집된 뉴클레오시드를 포함하지 않기 때문에 전사적으로 편집이 이루어진다.[28]
유형
ApoB mRNA의 C to U 편집에는 C to U 편집 효소 Apolipoprotin B mRNA 편집 효소, 촉매 폴리펩타이드 1(ApoBEC-1)과 기타 보조 인자로 구성된 편집 콤플렉스 또는 홀로엔자임(ediodosome)이 필요하다. ApoBEC-1은 인간에게 있어서 APOBEC1 유전자에 의해 암호화된 단백질이다.[29][1]시티딘탈아미노효소과의 일원이다. ApoBEC-1만으로는 ApoB mRNA 편집에 충분하지 않으며, 편집을 위해 이러한 보조 요인 중 적어도 하나 이상의 APOBEC1 보충 계수(A1CF)[31]가 필요하다. A1CF에는 동일하지 않은 반복측정 3개가 포함되어 있다. RNA 결합 서브유닛 역할을 하며, ApoBEC-1을 편집된 cytidine의 ApoB mRNA 다운스트림으로 유도한다.[32] 다른 보조적 요인은 홀로엔자임(holoenzyme)의 일부인 것으로 알려져 있다. 이 단백질들 중 일부는 확인되었다. 이것들은 특정 회원 정보 결합 단백질 2SYNCRIP(glycine-arginine-tyrosine-rich RNA결합 단백질, GRY-RBP)[34]이종 이형핵 리보 핵 단백질(CUGBP2)[33](hnRNP)-C1(HNRNPC)[35]ApoBEC-1 단백질 ABBP1(HNRNPAB), ABBP2,[36]KH-type 접속 규제 결합 단백질(KHSRP), Bcl-2-associated athanogene 4(BAG4)[37]과 보조 도레미파.ctor(AUX)240.[38] 이러한 모든 단백질은 검출 검사를 사용하여 확인되었으며, 모두 ApoBEC-1, A1CF 또는 ApoB RNA와 상호작용하는 것으로 입증되었다. 편집단지에 있는 이들 보조단백질의 기능은 알 수 없다. ApoB mRNA 편집뿐만 아니라, ApoBEC-1 편집기도 NF1의 mRNA를 편집한다. ApoB mRNA의 mRNA 편집은 인간의 이러한 C-U RNA 편집의 가장 잘 정의된 사례다.
위치
1만4000여 장의 잔여 장기 성적임에도 불구하고 시티딘 1개가 편집 대상이다. ApoB mRNA 내에서 편집에 필요한 26개의 뉴클레오티드로 구성된 시퀀스가 발견된다. 이것은 편집 모티브로 알려져 있다. 이러한 뉴클레오티드(6662–6687)는 현장 고유 돌연변이 유발 실험에 의해 필수적이라고 결정되었다.[39] 편집 사이트에서 하류로 4~5개의 뉴클레오티드 시퀀스의 11개 뉴클레오티드 부분은 계류 시퀀스로 알려진 중요한 영역이다.[40] 스페이서 소자라 불리는 부위는 편집된 뉴클레오사이드와 이 계류 순서 사이에서 2-8 뉴클레오티드가 발견된다.[41] 편집 사이트까지 3㎞의 규제 순서도 있다. 편집 홀로엔자임(Holoenzyme)의 촉매성분인 ApoBEC-1의 활성 부위는 복합체를 mRNA에 결합하는 ACF의 도움을 받아 계류 시퀀스의 AU 농후 영역에 결합하는 것으로 생각된다.[42] 편집된 시티딘 잔류물은 유전자의 exon 26에 위치한 뉴클레오티드 6666에 위치한다. 이 사이트에서 편집하면 코돈이 글루타민 코돈(CAA)에서 인프레임 중지 코돈(UAA)으로 변경된다.[26] 컴퓨터 모델링에서 편집이 발생하는 것을 감지했으며, 편집된 Cytidine은 루프에 위치한다.[40] 편집된 시티딘의 선택도 주변 RNA의 이차 구조에 크게 의존하고 있다. 또한 이 루프 영역이 계류 순서와 ApoB mRNA의 3 3 규제 영역 사이에 형성된다는 징후도 있다.[43] ApoB mRNA에 의해 형성된 예측 이차 구조는 편집할 잔류물과 APOBEC1의 활성 사이트 간 접촉을 허용하고 ACF 및 편집체와 관련된 기타 보조 인자의 결합을 허용하는 것으로 생각된다.
규정
인간의 ApoB mRNA 편집은 조직 조절이 이루어지며, 인간 내 소장의 주요 ApoB 단백질은 ApoB48이다. 편집되지 않은 버전과 함께 대장, 신장, 위장에서 적은 양으로 발생한다.[44] 편집 또한 비편집 버전은 개발 초기에만 번역되어 개발적으로 규제되지만, 편집이 가능한 조직에서는 개발 중에 편집된 형태가 증가한다.[45][46] ApoB mRNA의 편집 수준은 식생활의 변화에 따라 다른 것으로 나타났다. 알코올과 호르몬 수준에 대한 [47][48][49]노출
보존
apoB mRNA 편집은 마우스와 랫드에서도 발생한다. 인간의 편집은 쥐와 쥐의 간에서 65%[50]까지 빈도수까지 발생한다. 그것은 새나 그 이하의 종에서는 관찰되지 않았다.[51]
결과들
구조
편집 결과 코돈 변경으로 인해 프레임 내 정지 코돈이 생성되어 잘린 단백질인 ApoB48이 번역된다. 이 정지 코돈은 단백질의 LDLR 결합 도메인을 포함하는 카복실 종단부가 없는 단백질을 번역하게 된다. 약 4500개의 아미노산을 가지고 있는 완전한 단백질인 ApoB100은 VLDL과 LDL에 존재한다. ApoB100의 많은 부분이 암페타 상태이기 때문에, 그것의 일부 영역의 구조는 기초 지질 상태에 의존한다. 그러나 LDL의 전체 접기는 5개의 주요 도메인을 가진 것과 동일한 것으로 알려져 있다. 최근 인간 체온의 고유 조건에서 LDL의 첫 번째 구조는 16 앵스트롬의 분해능에서 극저온 전자 현미경을 사용하여 발견되었다.[52] ApoB-100의 전체적인 접힘이 확인되었고 도메인의 로컬 구조에서 일부 이질성이 매핑되었다. [ref 필요]
함수
편집은 소장에 표현된 대본에 국한된다. 이 짧은 버전의 단백질은 소장에 특정한 기능을 가지고 있다. ApoB100으로 표현된 전체 길이 간의 주요 기능은 LDL-R의 활성화를 위한 리간드로서이다. 그러나, 편집은 단백질의 LDL-R 결합 부위가 부족하게 된다. 이것은 소장에 관련된 특정한 기능으로서 단백질과 더 짧은 ApoB48 단백질의 기능을 변화시킨다. ApoB48은 ApoB100의 아미노단자 48%와 동일하다.[53] 이 등소형질의 기능은 소장의 지방흡수에 있으며 실로믹론의 합성, 조립 및 분비에 관여한다. 이러한 실로미크론은 식이성 지질을 조직으로 운반하는 반면, 관련 잔류 지질과 함께 남은 실로미크론은 지단백질 수용체와 아폴리포프로틴 E(ApoE)의 상호작용을 통해 간에서 2~3시간 내에 섭취한다. 대부분의 포유류 소장에서 지배적인 아포B 단백질이다. 그것은 지단백질 신진대사의 외생적 경로에 있는 핵심 단백질이다. 아포B48을 함유한 장내 단백질은 잔류 수용체에 의해 흡수되는 실로미크론 잔류 입자에 대사된다.
참고 항목
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추가 읽기
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외부 링크
- RNA 편집 데이터베이스(DARNED).
- 아폴리포프로테이트-B에 관한 연구
- UCSC 게놈 브라우저의 인간 APOB 게놈 위치 및 APOB 유전자 세부 정보 페이지.
