민 시스템

Min System
긴 ΔslmA Δmin 이중 돌연변이 대장균 세포에서 Z-링과 Ter macrodomain의 변위.Z-링 형광은 ZipA-GFP 구성품(녹색)을 사용하여 따르며, 염색체 종단부에는 MatP-mCherry(빨간색)라는 라벨이 붙어 있다.위상 대비 영상(회색)을 겹쳐 셀 윤곽선을 시각화한다.배율은 2μm이다.

민계통은 대장균이 세포분열 전 중격막을 적절히 국산화하기 위한 수단으로 사용하는 세 가지 단백질인 MinC, MinD, MinE로 구성된 메커니즘이다.각 성분은 두 박테리아 극 사이에서 FtsZ 단백질 억제의 동적 진동을 생성하여 세포의 중간 영역을 정밀하게 지정함으로써 세포가 두 개로 정확하게 분할할 수 있도록 한다.이 시스템은 염색체 분리와 분리의 적절한 공간적, 시간적 조절을 보장하기 위해 두 번째 음의 규제 시스템인 핵폐쇄 시스템(NO)과 함께 기능하는 것으로 알려져 있다.null

역사

이 단백질 계열의 초기 발견은 아들러 외 연구진(1967년)에 기인한다.처음에 대장균 돌연변이로 확인되었는데, 제대로 국부성 패혈관을 생성하지 못하여 세균 극지방 근처에서 세포분열이 잘못되어 미니셀이 생성되었다.이것은 작은 배변들이 꼬집어내도록 만들었고, 필수적인 분자 성분이 없어 그것이 생존 가능한 박테리아 세포로 존재할 수 있게 했다.미니셀은 이상세포 분열의 산물인 무색세포로, RNA와 단백질을 함유하고 있으나 염색체 DNA는 거의 또는 전혀 없다.이 발견은 세포 분열을 적절히 통제하기 위해 세포의 중간 영역을 국산화시키는 동적 시스템에 관여하는 세 개의 상호작용 단백질을 식별하는 것으로 이어졌다.null

함수

Min 단백질은 FtsZ 링이 중간 세포 근처를 제외한 다른 곳에 배치되는 것을 방지하고 세포 분열 전 크기 증가를 세포의 중간 FtsZ 중합에 연결하는 공간 규제 메커니즘에 관여한다는 가설을 세우고 있다.null

MinCDE 시스템.MinD-ATP는 세포극에 결합하고, FTSZ 중합체의 형성을 방해하는 MinC도 결합한다.MinE 링은 MinD의 결합 ATP를 가수분해하여 ADP로 바꾸고 콤플렉스를 막에서 방출한다.시스템은 각 극이 주기적으로 분해되는 억제제 농도를 형성할 때 진동한다.

Z-링 중심화

Z-링 형성의 한 모델은 세포가 분열할 만큼 크다는 것을 알려주는 특정 공간신호를 통해서만 형성을 허용한다.[3] MinCDE 시스템은 플라즈마 막의 특정 부분 근처에서 FtsZ 중합성을 방지한다.MinD는 세포 극에서만 멤브레인까지 국소화하며 ATPase와 ATP 바인딩 도메인을 포함한다.MinD는 ATP 결합 순응 상태에서만 막에 결합할 수 있다.일단 닻을 올리면 단백질은 중합되어 민디 성단이 생긴다.이 성단은 MinC라는 또 다른 단백질을 결합한 다음 활성화하는데, MinD에 의해 결합되었을 때만 활동을 한다.[4] MinC는 FtsZ 중합 방지 FtsZ 억제제 역할을 한다.극지방에서 FtsZ 중합 억제제의 고농축은 FtsZ가 중간 셀을 제외한 모든 곳에서 분열을 시작하는 것을 방지한다.[5]

MinE는 세포 중간에 MinCD 단지가 형성되는 것을 막는 일에 관여하고 있다.MinE는 각각의 세포 기둥 근처에 고리를 형성한다.이 반지는 Z-링 같지 않다.대신 MinD의 ATPase를 활성화해 멤브레인에서 MinD를 방출하는 촉매작용을 한다.이것은 민D의 결합 ATP를 가수분해하여 막에 고정시키는 것을 방지한다.null

MinE는 중앙에서 MinD/C 콤플렉스가 형성되는 것을 막지만 극점에 머물 수 있도록 한다.일단 MinD/C 콤플렉스가 출시되면 MinC는 비활성화된다.이것은 MinC가 FtsZ를 비활성화하는 것을 방지한다.그 결과, 이 활동은 Min의 현지화에 지역적 특수성을 부여한다.[6] 따라서 FtsZ는 억제제 MinC의 농도가 최소인 중앙에서만 형성될 수 있다.MinE 링의 형성을 막는 돌연변이는 극지대를 훨씬 넘어 MinCD 존이 확장되어 FTSZ가 중합되는 것을 막고 세포분열을 수행하는 결과를 낳는다.[7] MinD는 MinE 방출 후 막과 다시 연관될 수 있도록 ATP에 다시 바인딩하는 뉴클레오티드 교환 단계가 필요하다.시간 경과로 인해 공간 신호와 연결된 시간적 신호에 대한 단서를 얻을 수 있는 Min 연관성의 주기성이 발생한다.체내 관측 결과 세포 극간 Min 단백질의 진동은 약 50초마다 발생한다는 것을 알 수 있다.[8] 그러나 모든 박테리아 세포분열 시스템에는 Min 단백질의 진동이 필요한 것은 아니다.바실러스 미분열은 세포극에서 MinC와 MinD의 정적인 농도를 가지고 있는 것으로 나타났다.[9] 이 시스템은 여전히 세포 크기를 FtsZ를 통해 중격막을 형성하고 분할하는 능력과 연결시킨다.null

체외재건

민디(cyan)가 미네타(minE)에 쫓기면서 인공막 위에 나선형 파도를 형성했다.

민 단백질의 동적 거동은 인공 지질 빌레이어를 사용하여 체외에서 재구성되었으며,[10] 세포막의 모사로서 지질 구성이[11] 다양하고 구속 기하학이[12] 다르다.가장 먼저 재구성되는 패턴은 MinE가 쫓는 MinD의 소용돌이치는 파동이었고,[13] 이어서 MinD, MinE, MinC 세 단백질 모두의 파동 재구성이었다.[14]중요한 것은 MinD와 MinE가 반응 조건에 따라 매우 다양한 패턴으로 스스로 조직화할 수 있다는 점이다.[15][16]null

이 생물학적 기능에 의해 허용되는 시간적 및 공간적 신호의 범위를 설명하기 위해 추가적인 연구가 필요하다.이러한 체외 시스템은 거주 시간 및 분자 운동성과 같은 특징에 대한 전례 없는 접근을 제공했다.null


참조

  1. ^ De Boer PA, Crossley RE, Rothfield LI (1989). "A division inhibitor and a topological specificity factor coded for by the minicell locus determine proper placement of the division septum in E. coli". Cell. 56 (4): 641–649. doi:10.1016/0092-8674(89)90586-2. PMID 2645057. S2CID 7650379.
  2. ^ Adler HI, Fisher WD, Cohen A, Hardigree AA; Fisher; Cohen; Hardigree (1967). "Miniature Escherichia coli Cells Deficient in DNA". PNAS. 57 (2): 321–326. Bibcode:1967PNAS...57..321A. doi:10.1073/pnas.57.2.321. PMC 335508. PMID 16591472.{{cite journal}}: CS1 maint : 복수이름 : 작성자 목록(링크)
  3. ^ Weart RB, Levin PA (2003). "Growth Rate-Dependent Regulation of Medial FtsZ Ring Formation". J Bacteriol. 185 (9): 2826–2834. doi:10.1128/JB.185.9.2826-2834.2003. PMC 154409. PMID 12700262.
  4. ^ Hu Z, Gogol EP, Lutkenhaus J (2002). "Dynamic assembly of MinD on phospholipid vesicles regulated by ATP and MinE". Proc Natl Acad Sci USA. 99 (10): 6761–6766. Bibcode:2002PNAS...99.6761H. doi:10.1073/pnas.102059099. PMC 124476. PMID 11983867.
  5. ^ Huang KC, Meir Y, Wingreen NS (2003). "Dynamic structures in Escherichia coli: Spontaneous formation of MinE rings and MinD polar zones". Proc Natl Acad Sci USA. 100 (22): 12724–12728. Bibcode:2003PNAS..10012724H. doi:10.1073/pnas.2135445100. PMC 240685. PMID 14569005.
  6. ^ Hu Z, Saez C, Lutkenhaus J (2003). "Recruitment of MinC, an Inhibitor of Z-Ring Formation, to the Membrane in Escherichia coli: Role of MinD and MinE". J Bacteriol. 185 (1): 196–203. doi:10.1128/JB.185.1.196-203.2003. PMC 141945. PMID 12486056.
  7. ^ Hu Z, Lutkenhaus J (2001). "Topological regulation of cell division in E. coli: spatiotemporal oscillation of MinD requires stimulation of its ATPase by MinE and phospholipid". Mol Cell. 7 (6): 1337–1343. doi:10.1016/S1097-2765(01)00273-8. PMID 11430835.
  8. ^ Dajkovic A, Lutkenhaus J (2006). "Z Ring as Executor of Bacterial Cell Division". J Mol Micro Bio. 11 (3–5): 140–151. doi:10.1159/000094050. PMID 16983191. S2CID 10043376.
  9. ^ Marston AL, Thomaides HB, Edwards DH, Sharpe ME, Errington J (1998). "Polar localization of the MinD protein of Bacillus subtilis and its role in selection of the mid-cell division site". Genes Dev. 12 (21): 3419–3430. doi:10.1101/gad.12.21.3419. PMC 317235. PMID 9808628.
  10. ^ Loose, Martin; Fischer-Friedrich, Elisabeth; Ries, Jonas; Kruse, Karsten; Schwille, Petra (2008-05-09). "Spatial regulators for bacterial cell division self-organize into surface waves in vitro". Science. 320 (5877): 789–792. Bibcode:2008Sci...320..789L. doi:10.1126/science.1154413. ISSN 1095-9203. PMID 18467587. S2CID 27134918.
  11. ^ Vecchiarelli, Anthony G.; Li, Min; Mizuuchi, Michiyo; Mizuuchi, Kiyoshi (2014-08-01). "Differential affinities of MinD and MinE to anionic phospholipid influence Min patterning dynamics in vitro". Molecular Microbiology. 93 (3): 453–463. doi:10.1111/mmi.12669. ISSN 1365-2958. PMC 4116444. PMID 24930948.
  12. ^ Zieske, Katja; Schwille, Petra (2014-01-01). "Reconstitution of self-organizing protein gradients as spatial cues in cell-free systems". eLife. 3. doi:10.7554/eLife.03949. ISSN 2050-084X. PMC 4215534. PMID 25271375.
  13. ^ Loose, Martin; Fischer-Friedrich, Elisabeth; Ries, Jonas; Kruse, Karsten; Schwille, Petra (2008-05-09). "Spatial regulators for bacterial cell division self-organize into surface waves in vitro". Science. 320 (5877): 789–792. Bibcode:2008Sci...320..789L. doi:10.1126/science.1154413. ISSN 1095-9203. PMID 18467587. S2CID 27134918.
  14. ^ Loose, Martin; Fischer-Friedrich, Elisabeth; Herold, Christoph; Kruse, Karsten; Schwille, Petra (2011-05-09). "Min protein patterns emerge from rapid rebinding and membrane interaction of MinE". Nat Struct Mol Biol. 18 (5): 577–83. doi:10.1038/nsmb.2037. PMID 21516096. S2CID 30014235.
  15. ^ Ivanov, V.; Mizuuchi, K. (2010-03-08). "Multiple modes of interconverting dynamic pattern formation by bacterial cell division proteins". Proceedings of the National Academy of Sciences. 107 (18): 8071–8078. doi:10.1073/pnas.0911036107. ISSN 0027-8424. PMC 2889524. PMID 20212106.
  16. ^ Vecchiarelli, Anthony G.; Li, Min; Mizuuchi, Michiyo; Hwang, Ling Chin; Seol, Yeonee; Neuman, Keir C.; Mizuuchi, Kiyoshi (2016-03-15). "Membrane-bound MinDE complex acts as a toggle switch that drives Min oscillation coupled to cytoplasmic depletion of MinD". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 113 (11): E1479–1488. Bibcode:2016PNAS..113E1479V. doi:10.1073/pnas.1600644113. ISSN 1091-6490. PMC 4801307. PMID 26884160.