분자생물물리학

Molecular biophysics
리보솜은 단백질 역학을 이용하는 생물학적 기계다.

분자 생물물리학은 물리학, 화학, 공학, 수학, 생물학의 개념을 결합하여 빠르게 진화하는 학문 간 영역이다.[1] 생체 분자 시스템을 이해하고 다양한 복잡성 수준(단일 분자에서 초분자 구조, 바이러스, 소규모 생물 시스템에 이르기까지)에서 분자 구조, 구조 조직, 동적 행동의 측면에서 생물학적 기능을 설명하고자 한다. 이 부문은 분자력 측정, 분자 연관성, 알로스테릭 상호작용, 브라운 운동, 케이블 이론과 같은 주제를 다룬다. [2] 추가적인 연구 분야는 생물물리학의 개요에서 찾을 수 있다. 이 규율은 새로운 실험 접근법뿐만 아니라 미세한 생활 구조를 영상화하고 조작할 수 있는 전문화된 장비와 절차를 개발해야 한다.

개요

분자 생물물리학은 생화학이나 분자생물학의 그것과 유사한 생물학적 문제를 주로 다루며, 생체 분자 현상의 물리적 기초를 찾으려고 한다. 이 분야의 과학자들은 DNA, RNA, 단백질 생합성 사이의 상호작용을 포함한 세포의 다양한 시스템들 간의 상호작용을 이해하는 것뿐만 아니라 이러한 상호작용이 어떻게 조절되는지에 대해 연구한다. 이 질문들에 답하기 위해 매우 다양한 기술들이 사용된다.

X선과 중성자(SAXS/SANS)를 사용한 전자 현미경, X선 결정학, NMR 분광학, 원자력 현미경(AFM) 및 소각 산란(SAS)은 물론 형광 영상 기법도 생물학적 중요성의 구조를 시각화하는 데 자주 사용된다. 단백질 역학은 중성자 스핀 에코 분광법에 의해 관찰될 수 있다. 구조물의 정합성 변화는 이중 편광 간섭계, 원형 이크로이즘, SACS, SANS 등의 기법을 사용하여 측정할 수 있다. 광학 핀셋이나 AFM을 이용한 분자의 직접 조작도 나노스케일에 힘과 거리가 있는 생물학적 사건을 감시하는 데 사용할 수 있다. 분자 생물물리학자들은 복잡한 생물학적 사건을 예를 들어 통계역학, 열역학 및 화학적 운동학을 통해 이해할 수 있는 상호작용을 하는 실체의 체계로 간주하는 경우가 많다. 다양한 분야에서 지식과 실험 기법을 끌어냄으로써, 생물물리학자들은 종종 개별 분자나 분자 복합체의 구조와 상호작용을 직접 관찰, 모델링 또는 조작할 수 있다.

연구 영역

계산생물학

주요 기사: 계산생물학

컴퓨터 생물학은 생물학적, 생태학적, 행동적, 사회적 시스템 연구에 데이터 분석적 및 이론적 방법, 수학 모델링 및 컴퓨터 시뮬레이션 기법의 개발과 적용을 포함한다. 이 분야는 광범위하게 정의되며 생물학, 응용수학, 통계학, 생화학, 화학, 생물물리학, 분자생물학, 유전학, 유전학, 컴퓨터과학, 진화의 기초를 포함한다. 컴퓨터 생물학은 생물학 분야의 신흥 기술을 개발하는 데 중요한 부분이 되었다.[3] 분자 모델링은 분자의 행동을 모델링하거나 모방하는 데 사용되는 이론적 및 계산적 모든 방법을 포함한다. 이 방법들은 작은 화학 시스템에서부터 큰 생물학적 분자 및 물질 조립에 이르는 분자 시스템을 연구하기 위해 컴퓨터 화학, 약물 설계, 컴퓨터 생물학 및 재료 과학 분야에서 사용된다.[4][5]

막 생물물리학

주요 기사: 막 생물물리학

막 생물물리학은 물리적, 계산적, 수학적, 생물물리학적 방법을 이용한 생물학적 막 구조와 기능을 연구하는 학문이다. 이러한 방법들의 조합은 막과 그 구성요소의 열역학적 거동에 대한 정보를 산출하는 다른 종류의 막의 위상도를 만드는 데 사용될 수 있다. 막 생물학과는 반대로 막 생물물리학은 지질 래프트 형성, 지질 및 콜레스테롤 플립플롭 비율, 단백질-지질 결합, 막의 굴절 및 탄력 기능이 세포간 연결에 미치는 영향 등 다양한 막 현상에 대한 정량적 정보와 모델링에 초점을 맞추고 있다.[6]

운동단백질

주요 기사: 운동단백질
미세관 위를 걷는 키네신은 나노스케일에 단백질 영역 역학을 이용한 분자생물학적 기계다.

운동 단백질은 동물 세포의 세포질을 따라 움직일 수 있는 분자 모터의 일종이다. 그들은 화학 에너지를 ATP의 가수 분해에 의해 기계적인 작업으로 전환한다. 좋은 예가 동물에서 근육섬유의 수축을 "모터"하는 근육단백질 미오신이다. 운동 단백질은 세포질에서 가장 활발하게 단백질과 염소를 운반하는 원동력이다. 키네신과 세포질 다이네인은 축수송과 같은 세포내 이동과 축간기구의 형성과 유사분열과 감수분열 시 염색체 분리에 필수적인 역할을 한다. cilia와 flagella에서 발견되는 Axonemal dynein은 세포 운동성, 예를 들어 정자토조아에서 발견되고, 기관에서 발견되는 유동성 수송에 중요하다. 근육수축을 담당하는 미오신, 미세관(microtubular)을 따라 세포 내부의 화물을 핵에서 멀리 이동시키는 키네신, 세포 내부의 화물을 핵 쪽으로 이동시켜 모탈실리아와 플라겔라의 축음박동을 일으키는 다이네인 등의 운동단백질도 있다. "[I]n 효과, [모터실륨]은 분자 복합체에서 600개 이상의 단백질로 구성된 나노마친으로, 많은 단백질들이 나노마친으로 독립적으로 기능하고 있다...플렉시블 링커는 이들이 연결한 이동식 단백질 도메인을 통해 바인딩 파트너를 모집하고 단백질 도메인 역학을 통해 장기적 알러지를 유도할 수 있도록 한다. [7] 다른 생물학적 기계들은 에너지 생산을 담당하는데, 예를 들어, 세포의 에너지 통화인 ATP를 합성하는 데 사용되는 터빈과 같은 운동을 추진하기 위해 피막을 가로질러 양성자 구배로부터 에너지를 이용하는 ATP 싱타아제 같은 것이다.[8] DNA 복제를 위한 DNA 중합체, mRNA 생산을 위한 RNA 중합체, 인트론을 제거하기 위한 스플라이소솜, 단백질을 합성하기 위한 리보솜을 포함한 다른 기계들도 유전자 발현을 책임지고 있다. 이 기계들과 나노 크기의 역학들은 아직 인공적으로 만들어지지 않은 어떤 분자 기계들보다 훨씬 더 복잡하다.[9]

이 분자 모터들은 살아있는 유기체들의 움직임의 필수적인 요소들이다. 일반적으로 모터는 하나의 형태로 에너지를 소비하여 운동이나 기계적인 작업으로 전환시키는 장치로서, 예를 들어 많은 단백질 기반의 분자 모터가 기계적인 작업을 수행하기 위해 ATP의 가수분해로 방출되는 화학적 자유 에너지를 이용한다.[10] 에너지 효율 측면에서, 이러한 종류의 모터는 현재 이용 가능한 인공 모터보다 우수할 수 있다.

리처드 파인만은 나노의학의 미래에 대해 이론을 세웠다. 그는 생물학적 기계를 위한 의학적 사용에 대해 썼다. 파인만과 앨버트 히브스는 특정한 수리 기계들이 언젠가는 (페인만의 표현대로) "의사를 파면"할 수 있을 정도로 크기가 줄어들 수도 있다고 제안했다. 이 아이디어는 파인만의 1959년 에세이 "밑바닥에는 충분한 공간이 있다"에서 논의되었다.[11]

이 생물학적 기계들은 나노 의학에 응용될 수 있다. 예를 들어,[12] 그것들은 암세포를 식별하고 파괴하는 데 사용될 수 있다.[13][14] 분자 나노기술은 분자 조립자, 분자 또는 원자 규모로 물질을 재주문할 수 있는 생물학적 기계의 공학 가능성에 관한 나노기술의 추측성 하위 분야다. 나노의학은 몸에 주입된 나노로봇을 이용하여 손상과 감염을 치료하거나 감지할 수 있다. 분자 나노기술은 매우 이론적이며, 나노기술이 어떤 발명을 할 수 있을지 예측하고 향후 연구를 위한 의제를 제안하고자 한다. 분자 조립기, 나노로봇과 같은 분자 나노기술의 제안된 요소들은 현재의 능력을 훨씬 넘어선다.[15][16]

단백질 폴딩

주요기사 : 단백질접기
구성성 아미노산은 2차, 3차, 2차 단백질 구조를 예측하기 위해 분석할 수 있다.

단백질 접힘은 단백질 체인이 자연적인 3차원 구조인 보통 생물학적으로 기능하는 순응을 신속하고 재현 가능한 방식으로 획득하는 물리적 과정이다. 그것은 임의의 코일에서 폴리펩타이드의 특징적이고 기능적인 3차원 구조로 접히는 물리적인 과정이다.[17] 각각의 단백질은 mRNA의 순서에서 아미노산의 선형 체인으로 변환할 때 펼쳐진 폴리펩타이드나 랜덤 코일로 존재한다. 이 폴리펩타이드에는 안정된(긴 지속되는) 3차원 구조(첫 번째 그림의 왼쪽)가 결여되어 있다. 폴리펩타이드 체인이 리보솜에 의해 합성되면서 선형 체인은 3차원 구조로 접히기 시작한다. 폴딩은 폴리펩타이드 체인의 번역 중에도 발생하기 시작한다. 아미노산은 서로 상호 작용하여 잘 정의된 3차원 구조인 접힌 단백질(그림의 오른쪽 측면)을 생성하는데, 이는 토착상태로 알려져 있다. 결과적인 3차원 구조는 아미노산 시퀀스나 1차 구조(안핀센의 도그마)에 의해 결정된다.[18]

단백질 구조 예측

주요기사 : 단백질구조 예측

단백질 구조 예측은 단백질의 아미노산 염기서열에서 단백질의 3차원 구조를 추론하는 것이다. 즉, 단백질의 접힘과 1차 구조에서 2차 구조와 3차 구조를 예측하는 것이다. 구조 예측은 단백질 설계의 역문제와는 근본적으로 다르다. 단백질 구조 예측은 생물정보학 및 이론화학에 의해 추구되는 가장 중요한 목표 중 하나이다. 단백질 구조 예측은 의학, 약물 설계, 생명공학, 그리고 새로운 효소의 설계에 있어서 매우 중요하다. 2년마다 CASP 실험(단백질 구조 예측 기법의 중요 평가)에서 현재 방법의 성과를 평가한다. 단백질 구조 예측 웹서버에 대한 지속적인 평가는 커뮤니티 프로젝트 COMEO3D에 의해 이루어진다.

분광학

주요 기사: 분광학

NMR, 스핀 라벨 전자 스핀 공명, 라만 분광학, 적외선 분광학, 원형 이분법 등과 같은 분광기법은 중요한 생체분자 및 분자간 상호작용의 구조적 역학을 이해하는 데 널리 사용되어 왔다.

참고 항목

참조

  1. ^ 분자 생물물리학이란 무엇인가?
  2. ^ Jackson, Meyer B. (2006). Molecular and Cellular Biophysics. New York: Cambridge University Press.
  3. ^ Bourne, Philip (2012). "Rise and Demise of Bioinformatics? Promise and Progress". PLoS Computational Biology. 8 (4): e1002487. doi:10.1371/journal.pcbi.1002487. PMC 3343106. PMID 22570600.
  4. ^ "NIH working definition of bioinformatics and computational biology" (PDF). Biomedical Information Science and Technology Initiative. 17 July 2000. Archived from the original (PDF) on 5 September 2012. Retrieved 18 August 2012.
  5. ^ "About the CCMB". Center for Computational Molecular Biology. Retrieved 18 August 2012.
  6. ^ Zimmerberg, Joshua (2006). "Membrane biophysics". Current Biology. 16 (8): R272–R276. doi:10.1016/j.cub.2006.03.050. PMID 16631568.
  7. ^ Satir, Peter; Søren T. Christensen (2008-03-26). "Structure and function of mammalian cilia". Histochemistry and Cell Biology. 129 (6): 687–93. doi:10.1007/s00418-008-0416-9. PMC 2386530. PMID 18365235. 1432-119X.
  8. ^ Kinbara, Kazushi; Aida, Takuzo (2005-04-01). "Toward Intelligent Molecular Machines: Directed Motions of Biological and Artificial Molecules and Assemblies". Chemical Reviews. 105 (4): 1377–1400. doi:10.1021/cr030071r. ISSN 0009-2665. PMID 15826015.
  9. ^ Bu Z, Callaway DJ (2011). "Proteins MOVE! Protein dynamics and long-range allostery in cell signaling". Protein Structure and Diseases. Advances in Protein Chemistry and Structural Biology. Vol. 83. pp. 163–221. doi:10.1016/B978-0-12-381262-9.00005-7. ISBN 9780123812629. PMID 21570668.
  10. ^ Bustamante C, Chemla YR, Forde NR, Izhaky D (2004). "Mechanical processes in biochemistry". Annu. Rev. Biochem. 73: 705–48. doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161542. PMID 15189157.
  11. ^ Feynman RP (December 1959). "There's Plenty of Room at the Bottom". Archived from the original on 2010-02-11. Retrieved 2017-01-01.
  12. ^ Amrute-Nayak, M.; Diensthuber, R. P.; Steffen, W.; Kathmann, D.; Hartmann, F. K.; Fedorov, R.; Urbanke, C.; Manstein, D. J.; Brenner, B.; Tsiavaliaris, G. (2010). "Targeted Optimization of a Protein Nanomachine for Operation in Biohybrid Devices". Angewandte Chemie. 122 (2): 322–326. doi:10.1002/ange.200905200.
  13. ^ Patel, G. M.; Patel, G. C.; Patel, R. B.; Patel, J. K.; Patel, M. (2006). "Nanorobot: A versatile tool in nanomedicine". Journal of Drug Targeting. 14 (2): 63–7. doi:10.1080/10611860600612862. PMID 16608733.
  14. ^ Balasubramanian, S.; Kagan, D.; Jack Hu, C. M.; Campuzano, S.; Lobo-Castañon, M. J.; Lim, N.; Kang, D. Y.; Zimmerman, M.; Zhang, L.; Wang, J. (2011). "Micromachine-Enabled Capture and Isolation of Cancer Cells in Complex Media". Angewandte Chemie International Edition. 50 (18): 4161–4164. doi:10.1002/anie.201100115. PMC 3119711. PMID 21472835.
  15. ^ Freitas, Robert A., Jr.; Havukkala, Ilkka (2005). "Current Status of Nanomedicine and Medical Nanorobotics" (PDF). Journal of Computational and Theoretical Nanoscience. 2 (4): 471. Bibcode:2005JCTN....2..471K. doi:10.1166/jctn.2005.001.
  16. ^ 나노팩토리 협업
  17. ^ Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walters P (2002). "The Shape and Structure of Proteins". Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition. New York and London: Garland Science. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  18. ^ Anfinsen CB (July 1972). "The formation and stabilization of protein structure". The Biochemical Journal. 128 (4): 737–49. doi:10.1042/bj1280737. PMC 1173893. PMID 4565129.


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