캘빈 사이클

Calvin cycle
The internal structure of a chloroplast
엽록체의 내부 구조

광합성의 캘빈 사이클, 빛에 독립적인 반응, 바이오 합성 위상, 암흑 반응, 또는 광합성 탄소 감소(PCR) 사이클은[1] 이산화탄소와 다른 화합물을 포도당으로 전환하는 화학 반응이다. 캘빈 주기는 모든 광합성 진핵생물 및 많은 광합성 박테리아에 존재한다. 식물에서, 이러한 반응은 태일라코이드 막 밖에 있는 엽록체의 액체로 채워진 영역인 스트로마에서 일어난다. 이러한 반응은 빛에 의존하는 반응의 제품(ATP와 NADPH)을 취하며, 그것들에 대해 추가적인 화학적 과정을 수행한다. 캘빈 사이클은 식물이 사용할 당을 생산하기 위해 빛에 의존하는 반응으로부터 오는 감소하는 힘을 ATP와 NADPH를 사용한다. 이러한 기질들은 단계적 과정에서의 당분을 생성하기 위한 일련의 환산화 반응에 사용된다. 모든 에너지가 열로 손실되기 때문에 CO2를
설탕으로 바꾸는 직접적인 반응은 없다. 광자립반응에는 총칭하여 칼뱅 사이클이라고 하는 세 가지 단계가 있는데, 카르복실화, 감소반응, 리불로스 1,5비스포스페이트(Rubulose 1,5-bisphosphate, Rubulose) 재생이다.

"어두운 반응"이라고 불리지만, 캘빈 사이클은 실제로 어둠 속에서나 밤 시간에 일어나는 것은 아니다. 이 과정에서 수명이 짧고 빛에 의존하는 반응에서 나오는 NADP를 줄여야 하기 때문이다. 어둠 속에서, 식물들은 대신 식물에 에너지를 공급하기 위해 녹말 저장고에서 자당류를 방출한다. 따라서 캘빈 주기는 광합성의 종류(C3 탄소 고정, C4 탄소 고정, CAM)와는 무관하게 빛이 이용될 때 발생한다. CAM 식물들은 매일 밤 말산을 그들의 빈터에 저장하여 낮까지 방출하여 이 과정이 잘 되도록 한다.[2]

다른 대사 경로에 대한 결합

이산화탄소를 줄이는 데 필요한 에너지는 광의존 반응 동안 광시스템 I에서 생성된 NADPH에 의해 제공되기 때문에 이러한 반응은 틸라코이드 전자 운송 체인과 밀접하게 결합된다. C2 사이클이라고도 하는 광자극의 과정은 루비스의 대체 반응에서 비롯되기 때문에 캘빈 사이클과도 결합된다.CO 효소, 그리고 그것의 마지막 부산물은 또 다른 글리세랄데히드-3-P이다.

캘빈 사이클

캘빈 사이클 및 탄소 고정 개요

캘빈 사이클, 캘빈-벤슨-바스햄(CBB) 사이클, 환원 펜토오스 인산염 사이클(RPP 사이클) 또는 C3 사이클은 광합성 유기체에서 엽록체 스트로마에서 일어나는 일련의 생화학적 리독스 반응이다. 이 사이클은 1950년 버클리 캘리포니아 대학의 멜빈 캘빈, 제임스 배스햄, 앤드류 벤슨에[3] 의해 방사성 동위원소 탄소-14를 사용하여 발견되었다.

광합성은 세포에서 두 단계로 일어난다. 첫 번째 단계에서 빛에 의존하는 반응은 빛의 에너지를 포착하여 에너지 저장 및 운반 분자 ATP와 NADPH를 만드는 데 사용한다. 캘빈 사이클은 단명 전자적으로 흥분된 운반체의 에너지를 이용하여 이산화탄소와 물을 유기 화합물로[4] 변환시켜 유기체(그리고 그것을 먹고 사는 동물들에 의해)가 사용할 수 있다. 이러한 일련의 반응을 탄소 고정이라고도 한다. 사이클의 핵심 효소는 루비스라고 불린다.CO. 다음의 생화학적 방정식에서 화학종(인산 및 카르복실산)은 pH가 지배하는 다양한 이온화 상태 중 평형화 상태에 존재한다.

캘빈 사이클의 효소는 글루코네제네시스, 펜토오스 인산염 경로와 같은 다른 대사 경로에서 사용되는 대부분의 효소와 기능적으로 동등하지만 캘빈 사이클의 효소는 세포 사이토솔 대신 엽록체 스트로마에서 발견되어 반응을 분리시킨다. 그것들은 빛("어두운 반응"이라는 이름이 오해의 소지가 있는 이유), 그리고 빛에 의존하는 반응의 산물에 의해서도 활성화된다. 이러한 규제 기능은 캘빈 사이클이 이산화탄소에 다시 공급되는 것을 방지한다. 에너지(ATP의 형태로)는 순생산성이 없는 이러한 반응을 수행하는 데 낭비될 것이다.

캘빈 사이클에서 반응의 합은 다음과 같다.

3 CO
2 + 6 NADPH + 6 H+ + 9 ATP → 글리세알데히드-3-인산염(G3P) + 6 NADP+ + 9 ADP + 3 HO
2 + 8i P(Pi = 무기인산염)

헥소오스(6탄소) 당은 칼빈 사이클의 산물이 아니다. 많은 텍스트가 광합성의 산물을 CHO로
6
12
6 나열하고 있지만, 이는 주로 미토콘드리아에서 6탄소 당이 산화되는 호흡 방정식에 대항하는 편의성이다. 캘빈 사이클의 탄수화물 제품은 3-탄소 설탕 인산염 분자, 즉 글리세랄알데히드-3-인산염(G3P)이다.

단계

캘빈 사이클의 1단계에서는 CO2
 분자가 2개의 3탄소 분자(글리세알데히드 3-인산염 또는 G3P) 중 하나로 통합되어, 광의존 단계에서 생성되었던 ATP의 2개 분자와 NADPH의 2개 분자를 소모한다. 관련된 세 가지 단계는 다음과 같다.

캘빈 사이클 단계 1(검은색 원자는 탄소 원자를 나타냄)
캘빈 사이클 2단계와 3단계 결합
  1. 루비스 효소CO는 리불로스-1,5-비스인산염, 5-탄소 화합물인 Rubbp의 탄복제를 2단계 반응으로 이산화탄소(총 6탄소)에 의해 촉매한다.[5] 1단계 제품은 CO나
    2 O를
    2 포획할 수 있는 에니돌-엔자임 콤플렉스다.     따라서 에네디올-엔자임 콤플렉스가 진짜 카르복실라제/산소화효소다. The CO
    2     that is captured by enediol in second step produces an unstable six-carbon compound called 2-carboxy 3-keto 1,5-biphosphoribotol (CKABP[6]) (or 3-keto-2-carboxyarabinitol 1,5-bisphosphate) that immediately splits into 2 molecules of 3-phosphoglycerate (also written as 3-phosphoglyceric acid, PGA, 3PGA, or 3-PGA), a 3-carbon compound.[7]
  2. 인광글리세레이트키나아제는 ATP(광의존 단계에서 생성된 것)에 의해 3-PGA의 인산화효소를 촉매한다. 1,3-Bisphosphoglycerate(글리세레이트-1,3-bisphosphate)와 ADP가 제품이다. (단, 주기에 진입하는 CO마다
    2 2개의 3-PGA가 생산되므로, 이 단계에서는 고정 CO당
    2     2개의 ATP를 활용한다.)
  3. 글리세랄데히드 3-인산염 탈수소효소는 NADPH(빛에 의존하는 단계의 또 다른 산물)에 의한 1,3BPGA의 감소를 촉매로 한다. 글리세랄데히드 3-인산염(G3P, GP, TP, PGAL, GAP라고도 함)이 생성되며 NADPH 자체가 산화되어 NADP가+ 된다. 다시, CO
    2     fixed 당 2 NADPH를 활용된다.
캘빈 사이클의 재생 단계

캘빈 사이클의 다음 단계는 RuBP를 재생하는 것이다. 5개의 G3P 분자는 3개의 RuBP 분자를 생성하며, ATP의 3개의 분자를 사용한다. 각 CO2
 분자는 2개의 G3P 분자를 생성하므로, 3개의 CO2
 분자는 6개의 G3P 분자를 생성하며, 이 중 5개는 RuBP 재생에 사용되어 3개의 CO2
 분자당 1개의 G3P 분자의 순이익이 남는다(관련 탄소 원자의 수로 예상됨).

구조 공식으로 C3 사이클 단순화

재생 단계는 단계별로 세분할 수 있다.

  1. Triose phosphate isomerase는 모든 G3P를 역방향으로 디히드록시세톤 인산염(DHAP)으로 변환하는데, 이 역시 3탄소 분자인 것이다.
  2. 알돌라제와 과당-1,6-bisphosphatase는 G3P와 DHAP를 과당 6-인산염(6C)으로 변환한다. 인산염 이온은 용액으로 손실된다.
  3. 그러면 다른 CO를
    2 고정하면 G3P가 2개 더 생성된다.
  4. F6P는 트랜스케톨라아제에 의해 2개의 탄소를 제거하여 에리스로즈-4-인산염(E4P)을 제공한다. Transketolase에 있는 두 개의 탄소가 G3P에 추가되어 케토오스 자일룰로스-5-인산염(Xu5P)을 준다.
  5. E4P와 DHAP(2차 CO
    2     고정에서 G3P 중 하나로 형성된)는 알돌라아제 효소에 의해 세도헥툴로스-1,7-비스인산(7C)으로 변환된다.
  6. 세도헵툴로스-1,7-비스인산효소(식물에 고유한 칼뱅 사이클의 3가지 효소 중 하나)는 세도헵툴로스-1,7-비스인산염을 세도헵툴로스-7-인산염으로 분해하여 무기인산 이온을 용액으로 방출한다.
  7. 세 번째 CO를
    2 고정하면 G3P가 2개 더 생성된다.     케토오스 S7P에는 트랜케톨라아제(transketolase)에 의해 2개의 탄소가 제거되어 리보오스-5인산염(R5P)을 주고, 트랜케톨라제에 남아 있는 2개의 탄소가 G3P 중 하나로 옮겨져 또 하나의 쉬5P를 준다. 이로써 1개의 G3P가 3 CO
    2     고정제품으로 남게 되며, 3개의 펜토스가 생성되어 Ru5P로 변환할 수 있다.
  8. R5P는 인산염 이소머레이즈에 의해 리불로스-5-인산염(Ru5P, RuP)으로 변환된다. Su5P는 인지질 경화효소에 의해 RuP로 변환된다.
  9. 마지막으로 인포리불로키나아제(통로의 다른 식물 고유 효소) 인포릴레이스는 RuP를 Rubulose-1,5-bisphosphate, RuBP로 만들어 캘빈 사이클을 완료한다. 이것은 하나의 ATP의 입력을 필요로 한다.

따라서 생산된 6개의 G3P 중 5개는 3개의 RubBP(5C) 분자(총 15개의 탄소)를 만드는 데 사용되며, 이후 16진수로 변환하는 데 1개의 G3P만 사용할 수 있다. 이를 위해서는 3개의 CO
2 분자당 9개의 ATP 분자와 6개의 NADPH 분자가 필요하다. 전체 캘빈 사이클의 방정식은 아래 도식으로 표시된다.

캘빈 사이클의 전체 방정식(검은색 원자는 탄소 원자를 나타냄)

루비스코도 광자극에서 CO
2 대신 O와
2 경쟁적으로 반응한다. 고온에서는 광자극 비율이 더 높다. 광자극은 RuBP를 3-PGA와 2-인산소글리콜레이트로 변화시키고, 이 분자는 글리콜레이트, 글리옥살레이트를 통해 글리신으로 변환할 수 있다. 글리신 분할계통과 테트라하이드로폴레이트를 통해 두 개의 글리신이 세린 +CO로
2 변환된다. 세린은 다시 3인산염으로 변환될 수 있다. 따라서, 2개의 인산염색체에서 나온 4개의 탄소 중 3개만이 3-PGA로 다시 변환될 수 있다. 광자극은
2 CO를 고정하는 것이 아니라 이 과정이 CO의
2 상실로 이어지기 때문에 발전소에 매우 부정적인 결과를 가져온다는 것을 알 수 있다. C4 탄소 고정은 광자극을 피하기 위해 진화했지만, 예를 들어 옥수수는 매우 따뜻하거나 열대성 기후인 특정 식물에서만 발생할 수 있다.

상품들

캘빈 사이클의 1회 회전의 즉각적인 생산물은 글리세알데히드-3-인산염(G3P) 분자 2개, ADP 3개, NADP+ 2개(ADP와 NADP는+ 실제로 "제품"이 아니다)이다. 그것들은 재생되고 나중에 빛에 의존하는 반응에 다시 사용된다. 각각의 G3P 분자는 3개의 탄소로 구성되어 있다. 캘빈 사이클이 계속되려면 Rubulose 1,5-bisphosphate(리불로스 1,5-bisphosphate)를 재생성해야 한다. 그래서 2개의 G3P 분자 중 5개의 탄소가 이를 위해 사용된다. 따라서 각 턴마다 가지고 놀 수 있는 순탄소(net carbon)는 단 1개뿐이다. 1개의 잉여 G3P를 생성하려면 3개의 탄소가 필요하며, 따라서 캘빈 사이클을 3회 돌린다. 포도당 분자 하나를 만들기 위해서는 (2 G3P 분자에서 생성될 수 있다) 칼빈 사이클의 6바퀴가 필요할 것이다. 잉여 G3P는 식물이 필요로 하는 것에 따라 녹말, 자당, 셀룰로오스 같은 다른 탄수화물을 형성하는 데도 사용될 수 있다.[8]

빛에 의존하는 규제

주요 기사: 빛에 의존하는 반응

이러한 반응은 어둠이나 밤에 발생하지 않는다. 세 번째 단계에서는 NADP를 줄여야 하기 때문에 사이클 효소의 빛에 의존하는 조절이 있다.

사이클을 켜거나 꺼야 할 때 두 가지 조절 시스템이 작동하고 있는데, 사이클 효소의 일부를 활성화하는 티오레독신/페레독신 활성화 시스템과 캘빈 사이클에서 활성화된 루비스코 효소 활성화 시스템이다.

티오레독신/페레독신 시스템은 효소 글리세알데히드-3-P 탈수소효소, 글리세알데히드-3-P인산효소, 과당-1,6-비스인산효소, 세도헥툴로스-1,7-비스인산효소, 리불로스-5-인산효소 키나아제를 활성화시켜 공정의 핵심 포인트다. 이것은 빛이 이용 가능할 때, 전자가 그것을 통해 순환할 때 태라코이드 전자 사슬의 광시스템 I 복합체에서 페레독신 단백질이 감소하기 때문에 발생한다.[9] 그리고 나서 페레독신은 티오레독신 단백질에 결합하여 감소시킨다. 티오레독신 단백질은 이 모든 효소에서 발견되는 낭포 결합을 끊음으로써 순환 효소를 활성화시킨다. 이것은 효소를 비활성화하는 다른 단백질들에 의해 동일한 결합이 다시 형성되면서 역동적인 과정이다. 이 과정이 시사하는 바는 효소가 대부분 낮에 활성화되어 있고 더 이상 사용할 수 있는 감소된 페레독소가 없을 때 어둠 속에서 비활성화된다는 것이다.

루비스코 효소는 자체적이고 더 복잡한 활성화 과정을 가지고 있다. 특정 리신 아미노산을 카바밀화하여 효소를 활성화해야 한다. 이 리신은 RuBP에 바인딩되며, 비장착 상태로 두면 비기능 상태로 이어진다. RuBisCo activase라고 불리는 특정 활성효소 효소는 리신에서 양성자 하나를 제거하고 이산화탄소 분자의 결합을 가능하게 함으로써 이 카바밀화 과정을 돕는다. 그때도 루비스코 효소는 기능을 발휘하려면 라이신에 묶인 마그네슘 이온이 필요하기 때문에 아직 기능하지 않는다. 이 마그네슘 이온은 전자 흐름에서 양성자의 활발한 펌핑으로 인해 내부 pH가 떨어질 때 태일라코이드 루멘에서 방출된다. RuBisCo 활성제 자체는 인산화 작용으로 인한 스트로마 내 ATP 농도의 증가에 의해 활성화된다.

참조

인용구
  1. ^ Silverstein, Alvin (2008). Photosynthesis. Twenty-First Century Books. p. 21. ISBN 9780822567981.
  2. ^ Cushman, John C. (2001). "A plastic photosynthetic adaptation to arid environments". Plant Physiology. 127 (4): 1439–1448. doi:10.1104/pp.010818. PMC 1540176. PMID 11743087.
  3. ^ Bassham J, Benson A, Calvin M (1950). "The path of carbon in photosynthesis" (PDF). J Biol Chem. 185 (2): 781–7. doi:10.2172/910351. PMID 14774424. Archived from the original (PDF) on 2009-02-19. Retrieved 2013-07-03.
  4. ^ Campbell, Neil A.; Brad Williamson; Robin J. Heyden (2006). Biology: Exploring Life. Boston, Massachusetts: Pearson Prentice Hall. ISBN 0-13-250882-6.
  5. ^ Farazdaghi H (2009). "Modeling the Kinetics of Activation and Reaction of RuBisCO from Gas Exchange". Advances in Photosynthesis and Respiration. 29 (IV): 275–294. doi:10.1007/978-1-4020-9237-4_12. ISBN 978-1-4020-9236-7.
  6. ^ Lorimer, G.H.; Andrews, T.J.; Pierce, J.; Schloss, J.V. (1986). "2´-carboxy-3-keto-D-arabinitol 1,5-bisphosphate, the six-carbon intermediate of the ribulose bisphosphate carboxylase reaction". Phil. Trans. R. Soc. Lond. B. 313: 397–407. doi:10.1098/rstb.1986.0046.
  7. ^ 캠벨, 그리고 리스 생물학: 제8판 198페이지. 벤자민 커밍스, 2007년 12월 7일
  8. ^ 러셀, 울프 외 연구진생물학: 생명의 다양성을 탐구하는 것.토론토:Nelson College Native, 1번째 Ed, 2010년 1권, 페이지 151
  9. ^ Besse, I; Buchanan, B (1997). "Thioredoxin-linked animal and plant processes: the new generation". Bot. Bull. Acad. Sin. 38: 1–11.
참고 문헌 목록

추가 읽기

외부 링크