ADP 리보실레이션 계수
ADP ribosylation factor![]() | |||||||||
식별자 | |||||||||
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기호 | 아르프 | ||||||||
Pfam | PF00025 | ||||||||
인터프로 | IPR006689 | ||||||||
스마트 | ARF | ||||||||
프로사이트 | PDOC01020 | ||||||||
SCOP2 | 1hur / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
OPM 슈퍼 패밀리 | 124 | ||||||||
OPM단백질 | 1ksg | ||||||||
CDD | cd00878 | ||||||||
멤브라노메 | 1103 | ||||||||
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ADP 리보실레이션 인자(ARFs)는 Ras 슈퍼 패밀리의 GTP 결합 단백질 ARF 계열의 구성원이다.진핵 세포에서는 ARF 계열 단백질이 어디에나 존재하며, 포유류 세포에서는 보존도가 높은 6명의 구성원이 확인되었다.ARF는 용해성이 있지만 일반적으로 N-terminus myristoylation 때문에 막과 연관된다.그들은 Vesicular 트래픽의 규제자 역할을 하며 리모델링에 관여한다.
작은 ADP 리보실레이션 인자(Arf) GTP 결합 단백질은 세포내 트래픽에서 베실체 생물 발생의 주요 조절 물질이다.[1]이들은 아를(Arf-like), 아르프(Arf 관련 단백질) 및 원격 관련 사르(Sar(Secupation-관련 및 Ras 관련) 단백질을 포함하는 성장가정의 창립 멤버들이다.아르프 단백질은 비활성 GDP에 바인딩된 형태와 이펙터에 선택적으로 바인딩되는 활성 GTP에 바인딩된 형태 사이에서 순환한다.고전적 구조 GDP/GTP 스위치는 GTP의 감마인산염에 단단히 결합하지만 GDP 뉴클레오티드에는 전혀 결합되지 않는 소위 스위치 1과 스위치 2 지역의 순응적 변화에 의해 특징지어진다.Arf1과 Arf6의 구조 연구는 이러한 단백질들이 스위치 1과 2의 순응적 변화를 특징으로 하지만, 그들은 단백질의 한 쪽에서 다른 쪽으로 구조 정보를 전파하기 위해 추가적이고 독특한 스위치를 사용한다는 점에서 다른 작은 GTP 결합 단백질로부터 벗어난다는 것을 밝혀냈다.
인간 Arf1과 Arf6의 GDP/GTP 구조 주기는 베타2베타3 Strand 연결 스위치 1과 스위치 2(인터스위치) 및 암페타식 나선형 N-단자에도 영향을 미치는 독특한 순응적 변화를 특징으로 한다.GDP에 바인딩된 Arf1과 Arf6에서, 인터스위치는 수축되어 N단자 나선형이 결합하는 포켓을 형성하고, 후자는 비활성 순응을 유지하기 위한 분자 해프 역할을 한다.이러한 단백질의 GTP 결합 형태에서 인터스위치는 스위치 1을 당기고 스위치 2를 위로 올려 GTP를 바인딩할 수 있는 능동적 순응을 복원하는 2-residue 레지스터 시프트를 거친다.이 순응에서, 인터스위치는 단백질로부터 투영되어 결합 주머니를 밀폐하여 N단자 하스프를 압출한다.
조절단백질
ARF는 GTP/GDP 교환 촉진에 관련된 단백질과 다른 기능을 제공하는 단백질 두 가지 유형과 정기적으로 연관된다.ARF는 코팅 단백질 I(COPI)와 클래드린 코팅된 베시클에서 코팅 어셈블리를 제어하는 규제 하위 장치로 작용한다.
GTP/GDP 교환 단백질
ARF는 구아노신 뉴클레오티드(Guanosine triphosphate, GTP)와 구아노신 diphosphate(GDP)의 두 가지 형태에 결합한다.ARF 분자의 모양은 그것이 묶인 형태에 따라 달라지며, 그것이 규제 용량에서 서비스할 수 있게 한다.ARF는 GTP와의 결합과 GDP 사이의 전환을 위해 다른 단백질의 도움을 필요로 한다. GTPase 활성화 단백질(GAPs)은 ARF가 GDP에 결합한 GTP를 가수 분해하도록 강제하고, 구아닌 뉴클레오티드 교환 인자는 ARF가 바운드 GDP 대신에 새로운 GTP 분자를 채택하도록 강제한다.
기타단백질
다른 단백질들은 그것이 GTP나 GDP에 묶여있는지에 따라 ARF와 상호작용을 한다.활성 형태인 ARF*GTP는 코팅 단백질 I(COPI)와 다양한 인광물질을 포함한 베시클 코팅 단백질과 어댑터에 결합한다.그 비활성 형태는 오직 한 종류의 투과성 단백질과 결합하는 것으로 알려져 있다.다른 종류의 ARF는 특히 다른 종류의 이펙터 단백질을 결합한다.
필로제니
현재 알려진 포유류 ARF 단백질은 6개로, ARF의 세 종류로 나뉜다.
구조
ARF는 크기가 약 20 kD인 작은 단백질이다.그들은 GDP/GTP 바인딩 주기 사이의 상대적인 위치를 바꾸는 두 개의 스위치 영역을 포함한다.ARF는 N-단자 영역에서 자주 근위축되며, 이는 막 연결에 기여한다.
예
이 영역을 포함하는 단백질을 인코딩하는 인간의 유전자는 다음과 같다.
- ARF1 ARF3 ARF4 ARF5 ARF6 ARP1
- ARL1 ARL2 ARL2L1 ARL3 ARL4A ARL4C ARL4D ARL5 ARL5A ARL5B
- ARL10 ARL11 ARL13A ARL13B ARL14 ARL15 ARL16 ARL17
- ARL6 ARL7 ARL8A ARL8B ARL9
- MGC57346
- SAR1A SAR1B SAR1P3 사라1 TRIM23
참고 항목
참조
- ^ Pasqualato S, Renault L, Cherfils J (2002). "Arf, Arl, Arp and Sar proteins: A family of GTP-binding proteins with a structural device for 'front-back' communication". EMBO Reports. 3 (11): 1035–1041. doi:10.1093/embo-reports/kvf221. PMC 1307594. PMID 12429613.
추가 읽기
- Donaldson JG, Honda A (2005). "Localization and function of Arf family GTPases". Biochemical Society Transactions. 33 (4): 639–642. doi:10.1042/BST0330639. PMID 16042562.
- Nie Z, Hirsch DS, Randazzo PA (2003). "Arf and its many interactors". Current Opinion in Cell Biology. 15 (4): 396–404. doi:10.1016/S0955-0674(03)00071-1. PMID 12892779.
- Amor JC, Harrison DH, Kahn RA, Ringe D (1994). "Structure of the human ADP-ribosylation factor 1 complexed with GDP". Nature. 372 (6507): 704–708. Bibcode:1994Natur.372..704C. doi:10.1038/372704a0. PMID 7990966. S2CID 4362056.
- Moss J, Vaughan M; Vaughan (1995). "Structure and function of ARF proteins: Activators of cholera toxin and critical components of intracellular vesicular transport processes". The Journal of Biological Chemistry. 270 (21): 12327–12330. doi:10.1074/jbc.270.21.12327. PMID 7759471.
- Boman AL, Kahn RA; Kahn (1995). "Arf proteins: The membrane traffic police?". Trends in Biochemical Sciences. 20 (4): 147–150. doi:10.1016/s0968-0004(00)88991-4. PMID 7770914.
- Kahn RA, Kern FG, Clark J, Gelmann EP, Rulka C (1991). "Human ADP-ribosylation factors. A functionally conserved family of GTP-binding proteins". The Journal of Biological Chemistry. 266 (4): 2606–2614. doi:10.1016/S0021-9258(18)52288-2. PMID 1899243.
외부 링크
- 진핵 선형 모티브 리소스 모티브 클래스 TRG_Cilium_Arf4_1