HHV 캡시드 포탈 단백질

HHV capsid portal protein
HHV 캡시드 포탈 단백질
식별자
유기체?
기호UL6
유니프로트P10190

HHV 캡시드 포탈 단백질(HSV-1 U-6L 단백질)은 헤르페스 심플렉스 바이러스(HSV-1)의 캡시드에서 원통형 포탈을 형성하는 단백질이다.이 단백질은 헤르페스 유전자 U-6의L 전사 제품이기 때문에 일반적으로 HSV-1 U-6L 단백질이라고 불린다.

헤르페스 바이러스 DNA는 캡시드 포탈을 통해 캡시드를 드나든다.캡시드 포탈은 링으로 배열된 12개의 포탈 단백질 카피에 의해 형성된다; 단백질은 그들이 서로 달라붙을 수 있도록 해주는 아미노산의 루신 지퍼 서열을 포함하고 있다.[1]각 동면 캡시드는 하나의 꼭지점에 위치한 단일 포탈을 포함한다.[2][3]

포탈은 초기 캡시드 조립 중에 형성되며 프로캡시드를 구성하는 비계 단백질과 상호작용한다.[4][5] [6] 캡시드가 거의 완성되면, 바이러스성 DNA는 포탈과 박테리오파지 종말제와 유사한 DNA 결합 단백질 복합체에 의해 캡시드(즉,[7] DNA가 캡시드)로 들어간다.여러 연구는 캡시드 포탈 단백질과 박테리오파지 포탈 단백질 사이의 진화적 관계를 제시한다.[2][7]

바이러스가 세포에 감염되면, 바이러스 DNA가 캡시드에서 방출되는 것이 필요하다.헤르페스 바이러스 DNA는 캡시드 포탈을 통해 빠져나간다.[8]

HSV-1 유전자 U-6의L 유전자 서열은 헤르페스비르과(Herpesvirae)과에 걸쳐 보존되어 있으며, 이 유전자 계열은 "Herpesvirus UL6 유사" 유전자 계열로 알려져 있다.[9]'U-6L'은 '유니크롱(Unique-LongL)'이라는 이름의 바이러스 게놈 부분에서 발견된 여섯 번째(6번째) 개방형 판독 프레임에 의해 단백질이 유전적으로 암호화된다는 의미를 가진 명명법이다.

연구

아미노산 염기서열 위치에 의한 연구
pU-6L 아미노산 범위 요약 참조
E121, A618, Q621 포인트 돌연변이가 포털 어셈블리 억제제 WAY-150138에 저항을 부여함 2000년[10] 판 자이글 외
198-295 포털이 없는 미숙한 B-capsid 양식 삭제 2007년[3] 넬리세리 등
322-416 포털을 포함하는 미성숙 B-capsids에서 삭제 돌연변이 생성 2007년[3] 넬리세리 등
409-473
L429, L436 돌연변이 연구에 따르면 포탈 링 형성에 필요한 퍼팅 루신 지퍼 2007년[3] 넬리세리 등
R676년 카르복실(C)-단자 끝 NCBI 시퀀스[11]
pU-26L.5 "Scaffolding 단백질" 아미노산 범위 요약 참조
143-151 삭제L 시 U-6 포털 어셈블리 억제 가수, 외, 2005[6]

도데카메리카 구조

2004년에 수행된 연구는 U-6가L 11, 12, 13, 14 단위 중합체를 형성한다고 예측하기 위해 전자 현미경을 사용했다.doDecamic의 형태는 가장 가능성이 높은 것으로 밝혀졌다.[2]

2007년 전자현미경 검사로 개선하여 포탈이 비포트L 정점에서 발견된 U-19 펜타머 대신 12개의 캡시드 정점 중 하나에 12개의 단위 중합체라는 것을 알아낼 수 있었다.[1]

류신 지퍼로 단백질 간 밀착력 부여

U-6L 아미노산 염기서열의 삭제와 돌연변이를 이용한 연구는 예측된 뤼신 지퍼 모티브의 뤼신 잔류물이 도데카메리카 링 구조 형성을 위해 필요함을 입증했다.[3]

Capsid Assembly의 초기 참여

포탈 유닛의 조립은 바이러스 생성의 캡시드를 구축하는 초기 단계다.포탈이 없는 상태에서 조립된 캡시드는 포탈이 부족하다.[4]

캡시드 비계단백질과의 상호작용

2003년에 젤 일렉트로포레시스 연구는 온전한 U-6L 포탈이 체외에서 바이러스성 단백질 U-26과L 연관되어 있다는 것을 증명했다.이 연관성은 HHV 캡슐화의 티우레아 억제제인 WAY-150138의 작용으로 반감을 사고 있다.[5]

2006년 추가 조사 결과, 포털과 캡시드의 조립은 U-6과L "스캐폴딩" 단백질 U-26L.5, 아미노산 143 ~ 151의 상호작용에 따라 결정된다는 것이 밝혀졌다.[6]

종단 복합체와의 상호작용

U-6은L 캡시드 조립 시 U-15L/U-28L 단백질 복합체와 연관된다.U-15L/U-28은L 바이러스성 DNA와 결합하고 캡시드 조립 시 바이러스성 DNA를 캡시드 안에 포장하여 종말제와 같은 목적을 제공하는 것으로 여겨진다.[7]

DNA 유출 시 기능

DNA는 단일 선형 세그먼트에서 캡시드를 빠져나간다.DNA 출구는 U-6에L 의해 통제될 수 있으며 온도나 환경 단백질에 의존한다.[8]

참조

  1. ^ a b Cardone G, Winkler DC, Trus BL, Cheng N, Heuser JE, Newcomb WW, Brown JC, Steven AC (2007-05-10). "Visualization of the herpes simplex virus portal in situ by cryo-electron tomography". Virology. 361 (2): 426–34. doi:10.1016/j.virol.2006.10.047. PMC 1930166. PMID 17188319.
  2. ^ a b c Trus BL, Cheng N, Newcomb WW, Homa FL, Brown JC, Steven AC (November 2004). "Structure and polymorphism of the UL6 portal protein of herpes simplex virus type 1". Journal of Virology. 78 (22): 12668–71. doi:10.1128/JVI.78.22.12668-12671.2004. PMC 525097. PMID 15507654.(조항 : [1])
  3. ^ a b c d e Nellissery JK, Szczepaniak R, Lamberti C, Weller SK (2007-06-20). "A putative leucine zipper within the HSV-1 UL6 protein is required for portal ring formation". Journal of Virology. 81 (17): 8868–77. doi:10.1128/JVI.00739-07. PMC 1951442. PMID 17581990.
  4. ^ a b Newcomb WW, Homa FL, Brown JC (August 2005). "Involvement of the portal at an early step in herpes simplex virus capsid assembly". Journal of Virology. 79 (16): 10540–6. doi:10.1128/JVI.79.16.10540-10546.2005. PMC 1182615. PMID 16051846.
  5. ^ a b Newcomb WW, Thomsen DR, Homa FL, Brown JC (September 2003). "Assembly of the herpes simplex virus capsid: identification of soluble scaffold-portal complexes and their role in formation of portal-containing capsids". Journal of Virology. 77 (18): 9862–71. doi:10.1128/JVI.77.18.9862-9871.2003. PMC 224603. PMID 12941896. (조항 : [2])
  6. ^ a b c Singer GP, Newcomb WW, Thomsen DR, Homa FL, Brown JC (2005). "Identification of a region in the herpes simplex virus scaffolding protein required for interaction with the portal". Journal of Virology. 79 (1): 132–9. doi:10.1128/JVI.79.1.132-139.2005. PMC 538710. PMID 15596809.
  7. ^ a b c White CA, Stow ND, Patel AH, Hughes M, Preston VG (June 2003). "Herpes Simplex Virus Type 1 Portal Protein UL6 Interacts with the Putative Terminase Subunits UL15 and UL28". Journal of Virology. 77 (11): 6351–8. doi:10.1128/JVI.77.11.6351-6358.2003. PMC 154995. PMID 12743292.
  8. ^ a b Newcomb WW, Booy FP, Brown JC (2007-05-13). "Uncoating the Herpes Simplex Virus Genome". Journal of Molecular Biology. 370 (4): 633–42. doi:10.1016/j.jmb.2007.05.023. PMC 1975772. PMID 17540405.
  9. ^ NCBI의 보존된 도메인 보기와 같은 헤르페스바이러스 UL6
  10. ^ Marja van Zeijl; Jeanette Fairhurst; Thomas R. Jones; Steven K. Vernon; John Morin; James LaRocque; Boris Feld; Bryan O'Hara; Jonathan D. Bloom; Stephen V. Johann (October 2000). "Novel Class of Thiourea Compounds That Inhibit Herpes Simplex Virus Type 1 DNA Cleavage and Encapsidation: Resistance Maps to the UL6 Gene". Journal of Virology. 74 (19): 9054–9061. doi:10.1128/JVI.74.19.9054-9061.2000. PMC 102102. PMID 10982350.
  11. ^ NCBI에서 HSV-1 U-6L 아미노산 시퀀스