S100A10

S100A10
S100A10
사용 가능한 구조물
PDB직교 검색: PDBe RCSB
식별자
별칭S100A10, 42C, ANS2L, ANS2L, CAL1L, CLP11, Ca[1], GP11, P11, P10, S100 칼슘 결합 단백질 A10
외부 IDOMIM: 114085 MGI: 1339468 HomoloGene: 2228 GeneCard: S100A10
직교체
종인간마우스
엔트레스

6281

20194

앙상블

ENSG00000197747

ENSMUSG00000041959

유니프로트

P60903

P08207

RefSeq(mRNA)

NM_002966

NM_009112

RefSeq(단백질)

NP_002957

NP_033138

위치(UCSC)Chr 1: 151.98 – 151.99MbChr 3: 93.46 – 93.47Mb
PubMed 검색[3][4]
위키다타
인간 보기/편집마우스 보기/편집

p11로도 알려진 S100 칼슘 결합 단백질 A10(S100A10)은 인간의 S100A10 유전자와 다른 종의 S100a10 유전자에 의해 암호화된 단백질이다[5].[6][7]S100A10은 두 개의 EF-핸드 칼슘 결합 모티브를 포함하는 S100 단백질 계열의 일원이다.S100 단백질은 광범위한 세포의 세포질 및/또는 핵에 국부화되어 있다.그들은 세포 주기 진행과 분화와 같은 많은 세포 과정을 조절한다.S100 단백질은 F-actin의 재구성에 의해 외세포 분열과 내포세포 분열에 관여한다.[7]

p11 단백질은 신경전달물질의 운반과 연결되어 있다.인간과 다른 포유류의 뇌에서 발견되는, 그것은 기분의 조절에 관련되어 있다.게다가 세로토닌 신호 단백질과의 상호작용과 기분장애 증상과의 상관관계 때문에 p11은 약물치료의 새로운 잠재적 대상이다.[8]

유전자

세포의 세포질과 핵에 국부화된 S100 유전자 계열은 1q21 염색체에 성단으로 위치한 최소 13개 부류를 포함한다.[9][10]인간에게는 현재 19명의 가족이 알려져 있으며, 대부분의 S100 유전자가 있다(S100A1에서 S100A16까지).S100 유전자 계열의 단백질은 세포 주기 진행과 분화와 같은 많은 세포 과정을 조절하는 것으로 알려져 있다.[9]

구조

The p11 protein.
p11 단백질 테트라머의 결정학적 구조.디머 쌍(사이언과 녹색) 사이의 이황화 결합은 노란색 막대기로 표현된다.부속서 II의 N단자는 자홍색이다.[11]

p11 단백질은 자유 단량체, 호모디머 또는 부속서 II의 두 개의 분자를 가진 p11 다이머 콤플렉스로 구성된 헤테로테트라머로 발견할 수 있다.호모디머 또는 헤테로테트라머는 차례로 두 개의 이황화 결합을 통해 조광할 수 있다(왼쪽 그림 참조).p11 모노머는 네 개의 알파 나선형으로 구성된 비대칭 단백질이다.단백질의 조광 형태는 H1과 H4 나선 사이를 항타렐 배열로 포장하여 노심에 있는 소수성 영역과 함께 생성된다.

p11의 구조는 나선형-루프-헬릭스 모티브의 한 쌍으로 분류되는데, 칼슘 이온을 인식하고 결합하는 EF-핸드형이라고도 한다.이것은 알려진 모든 S-100 단백질에 공통적이다.루프 L1과 L3 사이에 반병렬 베타 스트랜드에 의해 결합되는 EF-핸드 타입은 N-과 C-termini 반대편의 분자의 같은 면에 위치한다.[11]S-100 계열의 구성원으로서 그 구조는 S-100A1과 S-100B 단백질의 구조와 유사하다.이 종류의 단백질은 사이토스켈레톤 조립체, 세포질 효소, 막 역학 등의 규제에 관여되어 왔다.

P11이 세포골격에 관여하는 것은 세포 전체와 세포막으로 다른 단백질의 이동을 도울 수 있다.단백질 p11의 제2 EF-핸드는 다른 S-100 단백질과 달리 삭제와 대체에 의한 일련의 돌연변이로 인해 칼슘을 결합시킬 수 없다.음전하 인산화물에 유인되는 Annexin II는 Ca2+ 결합 사이트에서 p11에 결합한다.또한, Annexin II는 멤브레인-사이토스켈레톤 상호작용과 멤브레인 전체의 이온 전류 및 물질 규제에 관여하였다.[11]P11과 annexin II는 칼슘의 결합에 의해 활성화된 S-100 단백질의 구조와 기능을 모방하는 이단성 단백질 복합체를 형성한다.이 4중합체 복합체는 p11 조광기보다 안정적이므로, 부속서 II 유전자의 과도한 압착은 p11 단백질의 높은 수준을 초래한다.[11][12]

함수

P11은 부속서 II와의 연관성을 통해 혈장막 단백질과 상호작용하는 세포 구조 비계의 일체형 부분이다.최근에는 그 메커니즘을 알 수 없으나 부속 I로 콤플렉스를 형성하는 것이 발견되었다.세포내막 개발에서 ANAK와 같은 세포질 및 말초막 관련 단백질과 함께 작용한다.P11은 기분 조절, nociceation, 세포 양극화와 관련된 단백질의 이동에 관여되어 왔다.그것은 주로 폐와 신장에 위치하지만 몸 전체의 세포 유형에서 발견된다.혈장막으로 단백질을 밀매하는 일에 관여하며 세포 표면에 수용체로서 표현할 수 있다.운반된 단백질 중 다수는 신호 전달 경로와 이온 채널에 있는 세포 표면 수용체들이다.P11은 nociceation, Ca2+ uptake, 세포 양극화를 촉진한다.부속서 II와 복합된 p11은 수용체와 채널 단백질을 결합하여 세포 표면으로 유도하여 막의 국소화가 증가하고 결과적으로 이러한 단백질의 기능적 발현이 확대된다.[13]

이온 채널은 p11과의 상호작용을 통해 운반되는 몇 가지 단백질 중 하나이다.이러한 단백질 중에는 Na1v.8, TRPV5, TRPV6, TASK-1, ASIC1a 등이 있다. Na1v.8은 세포 손상 후 손실된 나트륨을 대체하는 테트로도톡신 내성 나트륨 채널이다.이러한 채널의 증가된 표현은 막 전체에 걸쳐 나트륨 전류의 크기를 변화시킨다.TRPV5와 TRPV6는 Ca와+ Mg2+ 이온에 선택되는 과도 수용체 전위 채널이다.TASK-1은 2포어+ 도메인 K 채널 TWIK 관련 산 민감 K(TASK)이다.또한 P11은 TASK-1이 소포체 망막을 벗어나는 것을 방지하는 보존 계수로 기능할 수 있다.ASIC1a는 통증 감각 경로에 관여하는 산성 감지 이온 채널로, p11에 의해 조절된다.[13]

정확한 메커니즘은 불분명하지만, p11 단백질은 뇌의 세로토닌 신호 조절에 필수적인 것으로 나타났다.세로토닌(5-hydroxyt립타민 또는 5-HT)은 중추신경계와 말초신경계에서 발견되는 신경전달물질이다.기억력 형성과 학습을 담당하는 메커니즘에 관여하지만, 조절근육 수축, 식욕, 수면, 기분에서의 역할로 가장 잘 알려져 있다.뇌에서 발견되는 세로토닌의 다양한 수치는 임상적 우울증과 같은 기분장애의 발달과 관련이 있다.있는 세로토닌 수용체 단백질과 P11 반응 5-HT1B 같은 하이드록 세로토닌 수용체, 수용체 전위의 행동의 생리학적 영향에 연루된 포만, 수면, 성적인 태도, 체온 조절, 그리고 기억 processes,[14]이 수용체 신호 전달 경로의 바인딩에 의해 활성화 조절 학습 규제serotonin. P11은 5-HT4 수용체의 세포표면 표현도 모집하여 시냅스에서의 농도를 높인다.이로 인해 세로토닌에 의존하는 활동이 더욱 빨라진다. 5-HT는4 중추신경계의 키나아제 활성 조절, 대상 단백질의 인산화, 내분 활동을 촉진하는 데 관여한다.P11은 우울증과 관련된4 뇌의 일부에 5-HT mRNA와 그 단백질이 공존하고 있어 이들의 기능이 연결되어 있고 분위기에 영향을 미친다는 것을 시사한다.[15]

단백질 p11은 세포 표면에 조직형 플라스미노겐 활성제(tPA)와 플라스미노겐의 수용체로서도 제시될 수 있다.[16]많은 세포에 의한 플라스민 생산은 p11에 의존한다.

상호작용

S100A10은 TRPV5, [17]TRPV6, TASK-1, ASIC1a, CTSB,[18] BAD,[19] KCNK3, [20]UBC[21] 및 ANSA2와 상호작용하는 것으로 나타났다.[11][21]

p11과 5-HT1B 사이의 상호작용에는 특수성이 있다.유전자 인코딩 p11을 포함한 29개의 이중 양성 먹이 클론 중 26개를 사용하는 2-하이브리드 스크린에서.이 연구는 p11이 5-HT1B 수용체와 상호작용했지만 5-HT1A2A, 5-HT5A, 5-HT6, 도파민 D 또는1 D 수용체2, 2개의 관련 없는 배트(C{Delta}115 및 pRP21) 또는 빈 플라스미드와 상호작용하지 않음을 보여주었다.[22]구체적인 상호작용은 세 가지 다른 방법으로 검증되었다.Hela 세포와 뇌 조직 p11에서 5-HT1B 수용체와 공임문역류화가 발견되었다; 면역플루오렌스 연구는 세포 표면에서 p11과 5-HT1B 수용체들 사이의 콜로컬화를 보여준다; 그리고 뇌에서 p11 mRNA의 분포는 5-HT1B 수용체 mRNA의 그것과 유사하다.아래 표는 p11과 상호작용하는 단백질과 이러한 상호작용에서[23] p11의 기능적 역할을 보여준다.

표 1.

인터랙터 P11의 생물학적 함수 참조
부속서2길 내측 함수의 규정 [16]
5-HT1B 수용체 세포표면에서의 5-HT1B 수용체 국산화 [22]
NaV1.8 나트륨 채널 플라스마 막에서 NaV1.8 채널 증가 [24]
과제-1 칼륨 채널 플라스마 막에서의 TASK-1 채널의 조절 [20]
ASIC-1 채널 플라스마 막에서 ASIC 채널 증가 [25]
TRPV5/TRPV6 채널 플라스마 막에서 TRPV5/TRPV6 채널 증가 [17]
NS3 바이러스 방출 조정 [26]
세포질인산화효소 A2 아라키돈산 방출 감소 [27]
BAD 사복구제 효과 억제 [19]
HPV16 L2 인간 파필로마바이러스 타입 16의 결합과 진입을 용이하게 한다. [28]

규정

단백질 활성 조절

p11과 부속서 II 콤플렉스는 Ser의 인산화 작용에 의해 조절된다.단백질 키나아제 C(PKC)에 의한 annexin II 분자의 II.이 인산화 작용은 특정 표적 분자에 결합하는 복합체의 능력을 방해한다.단백질 키나제 A(PKA)는 인산염을 활성화시켜 PKC의 효과를 반전시켜, 인산염은 탈인산화를 통해 콤플렉스를 재활성화시킨다.[13]

전사규정

동물에 대한 현재의 실험은 다양한 요인과 생리학적 자극이 p11 단백질 전사의 수준을 조절하는 데 성공했음을 보여주었다.이러한 요인 중 일부는 아래 표에 나와 있다.[23]

표 2

요인 생물계통 참조
덱사메타손 BEAS와 Hela 세포 [29]
변환성장인자-α RGM-1 셀 [30]
표피성장인자 탈극화 BEAS 및 Hela 세포 [31]
질소산화물 기부자들 BEAS와 Hela 세포 [32]
인터페론감마 BEAS 세포 [33]
비타민 D 생쥐 신장 [17]
레티노산 BEAS 세포 [24]
신경 성장 인자 PC12 세포, 랫드 등뿌리 갱년기 [34]
이미프라민 마우스 전두엽 피질 [22]
트롤시프로민 마우스 전두엽 피질 [22]
전기충격 처리 쥐의 전두엽 피질 [22]
좌골신경 병변 쥐를 잡다 [35]
실험 자가면역뇌염 쥐 소뇌 [36]

임상적 유의성

우울증

우울증은 모든 연령과 배경의 사람들에게 영향을 미치는 널리 퍼지고 쇠약해지는 질병이다.우울증은 슬픔, 절망, 비관, 죄책감, 삶에 대한 일반적인 관심 상실, 감정의 행복감이나 낮은 기운의 감퇴를 포함한 감정적 생리학적 증상이 많이 나타나는 것이 특징이다.임상 우울증의 근본적인 병태생리학 및 불안, 조울증, ADD, ADHD, 정신분열증 등 기타 관련 기분장애에 대해서는 거의 알려져 있지 않다.

p11 단백질은 세로토닌 5-HT 수용체와의 상호작용을 통한 세로토닌 시스템에서의 역할 때문에 구체적으로 말하면 우울증과 밀접한 관련이 있다.세로토닌은 심혈관, 신장, 면역, 위장 시스템을 포함한 다양한 시스템에 영향을 미친다.현재 연구는 신경전달물질과 분위기 조절의 관계에 초점을 맞추고 있다.[15]

p11 단백질이 부족한 생쥐는 실험 결과 우울증 같은 행동을 보인다.마우스 게놈에서 단백질 p11의 유전자 코딩이 삭제된 녹아웃 실험으로 우울증 증세를 보였다.이것은 인간에게도 관찰된다.반면 p11 단백질이 충분한 사람은 정상적으로 행동한다.우울증 증상을 보인 생쥐를 항우울제 투여했을 때 항우울제가 행동변화에 영향을 미치면서 p11 수치가 같은 비율로 증가하는 것으로 나타났다.또한, 뇌조직의 사후 비교에서는 대조군 피험자에 비해 우울증에서 p11의 수치가 훨씬 낮았다.p11의 수치는 우울한 인간과 무기력한 쥐에서 상당히 낮은 것으로 밝혀졌는데, 이는 변화된 p11 수치가 우울증 같은 증상의 발달에 관여할 수 있음을 시사한다.

치료

현재 대부분의 약물과 우울증 및 불안요법들은 뉴런들 사이에서 세로토닌 전달 수준을 증가시킨다.매우 성공적인 약품 종류인 선택적 세로토닌 재흡수 억제제(SSRIs)는 뇌세포에 이용 가능한 세로토닌의 양을 상당히 빠르게 증가시키는 것으로 알려져 있다.그럼에도 불구하고, 그들의 치료 효과는 몇 주에서 몇 달이 걸린다.최근의 연구는 단백질 p11이 뉴런 시냅스에서 세로토닌 5-HT 수용체들의 농도를 증가시켜 세로토닌 신호를 훨씬 더 효율적으로 전달한다는 것을 보여준다.세로토닌 1b 수용체(5-HT1B) 및 p11과의 상호작용은 다음과 같이 요약할 수 있다.p11 레벨이 증가하면 세포 표면의 5-HT1B 수용체 수는 비례적으로 증가한다.[8]뉴런 표면의 5-HT1B 수용체 수가 증가하면 시냅스 전체에 걸친 세로토닌 통신의 효과가 증가한다.반면 p11 수준이 떨어지면 시냅스 구획에서 뉴런 내부에서 세포막으로 이동하는 5-HT1B 수용체 수가 줄어들어 시냅스 전체에 걸쳐 세로토닌 신호가 발생할 수 있는 효율이 낮아진다.이러한 발견은 세로토닌 수치가 즉시 약물치료를 통해 도입되지만, 약물이 환자의 우울증을 완화하는 기간은 다른 규제 단백질에 의존할 가능성이 높다는 것을 시사한다.따라서 단백질 p11이 세로토닌 5-HT 수용체와 상호작용을 하고, 기분장애와 단백질이 상관관계가 있다는 증거가 증가함에 따라, 이 단백질은 미래 항우울제 개발 연구의 대상으로 확인되었다.[37]

항우울제를 사용한 치료(트리사이클릭 및 모노아민 산화효소 억제제)와 전기충격요법(ECT)은 이러한 생쥐의 뇌에서 p11의 양이 증가했는데, 이는 동일한 생화학적 변화였다.[8]우울증 증상이 있는 사람과 생쥐에서 p11 단백질의 농도는 비우울증 동물에서 p11의 수치에 비해 상당히 낮았다.수석 연구원인 폴 그린가드와 그의 동료들은 p11 수치를 증가시키면 항우울제 같은 행동을 보이는 생쥐가 나타날 것이고, p11 단백질 수치가 감소하면 그 반대라는 가설을 세웠다.그들은 이 가설을 긍정하기 위해 항우울제와 같은 활동을 측정하는 데 사용되는 시험을 이용했다.그들의 연구 결과에서, 대조군 생쥐에 비해 과도하게 발현된 p11 유전자는 이동성이 증가했고 세포 표면에서 5-HT1B 수용체가 더 많아져 세로토닌 전달이 더 많이 가능했다.연구자들이 쥐의 p11 유전자를 "노크" 했을 때, 그들은 녹아웃된 쥐들이 세포 표면에서 더 적은 수용체를 가지고 있고, 세로토닌 신호를 감소시켰으며, 달콤한 보상에 대한 반응성을 감소시켰으며, 이동성을 감소시켰고, 우울증과 같은 행동의 모든 특징들을 발견했다.또한 p11 녹아웃 생쥐의 5-HT1B 수용체는 제어 생쥐의 수용체에 비해 세로토닌 및 항우울제 반응성이 낮았으며, 이는 더욱 p11을 항우울제 약물의 주요 작용에 포함시킨다.[22]항우울제 조작은 p11 레벨을 증가시키는 반면, 억제제 조작은 그것을 감소시킨다.따라서 항우울제 효과를 얻기 위해서는 항우울제가 p11 단백질의 주요 작용에 초점을 맞추고 단백질 수치를 높여야 한다.[22]

미래 임상시험

현재 국립보건의료원(CC)의 연구는 주요 우울증(MDD)이 있는 사람과 없는 사람의 p11 단백질 수치를 비교하고 환자의 p11 수치가 세로토닌 재흡수 억제제인 시탈로프람(Cetalopram, Cellexa)으로 치료의 영향을 받는지 여부를 판단하는 연구를 위해 참가자를 모집하고 있다.또는 성공적이면 앞으로 MDD에 대한 보다 개인화된 치료가 가능할 것이다.[38]

참조

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