모공형성독소

Pore-forming toxin
산아우레우스산α-혈액(PDB:7AHL)

모공형성단백질(PFTs, 모공형성독소라고도 함)은 보통 박테리아에 의해 생성되며 많은 단백질 엑소톡신을 포함하지만 리세닌을 생성하는 지렁이와 같은 다른 유기체에 의해 생성될 수도 있다.그들은 표적 세포의 막에 조절되지 않은 모공을 만들기 때문에 종종 세포독성이 있다(즉, 그들은 세포를 죽인다).

종류들

PFT는 다음 중 하나로 구성될 수 있는 그들의 막 통과 채널의[1] 알파 헬리컬 또는 베타 배럴 아키텍처에 따라 두 가지 범주로 나눌 수 있습니다.

기타 카테고리:

TCDB에 따르면 다음과 같은 모공 형성 독소가 있습니다.

베타포어형성독소

류코시딘
식별자
기호.류코시딘
팜PF07968
인터프로IPR001340
TCDB1. C.3
OPM 슈퍼 패밀리35
OPM단백질일곱 살

β-PFT는 구조적 특성 때문에 이름이 붙여졌다. 즉, 대부분 β-스트랜드 기반 도메인으로 구성된다.이들은 서로 다른 서열을 가지며 Pfam에 의해 Leukocidins, Etx-Mtx2, Toxin-10 및 aegerolysin을 포함한 다수의 패밀리로 분류된다.X선 결정학적 구조는 몇 가지 공통점을 드러냈습니다. α-헤몰리신과[3] 판톤-발렌틴 류코시딘[4] S는 구조적으로 관련이 있습니다.마찬가지로 에어로리신과[5] 클로스트리디알 엡실론-톡신입니다.[6]및 Mtx2는 Etx/Mtx2 [7]패밀리로 링크됩니다.

γ-PFTs에는 해충 방제를 위해 상업적으로 관심이 있는 많은 독소가 포함되어 있습니다.이 독소들은 강력하지만 또한 제한된 범위의 표적 곤충들에게 매우 특이적이기 때문에 안전한 생물학적 방제제가 됩니다.

Etx/Mtx2 패밀리의 살충성분으로는 인간 질병의 모기 벡터를 제어할 수 있는 리시니바실러스 스페이커스의 Mtx2와[7] Mtx3와[8] 병충해 방제 가능한[9] Cry15, Cry23, Cry33, Cry38, Cry45, Cry51, Cry60, Cry64, Cry74가 있다.

Toxin-10 패밀리의 살충성 독소는 에어로리신 및 Etx/Mtx2 독소 구조와 전반적으로 유사하지만 두 가지 주목할 만한 특징이 다르다.이러한 모든 독소는 머리 도메인과 더 크고 확장된 베타 시트 꼬리 도메인을 특징으로 하지만, Toxin_10 패밀리에서 머리는 1차 아미노산 배열의 N 말단 영역에서만 형성되는 반면, 단백질 배열 전체의 영역은 Etx/Mtx2 독소에서 머리 도메인에 기여한다.또한 Toxin_10 단백질의 헤드 도메인은 탄수화물 결합 도메인의 렉틴 유사 특성을 나타낸다.독소_10 단백질의 유일한 자연 표적은 곤충이다.Cry36과 [9]Cry78을 제외하고 Toxin_10 독소는 2분위, 2분위 독소로 작용한다.파트너는 이런 조합에 프로틴 사로 다른 구조적 그룹에, 개인은 독소:Lysinibacillus sphaericus의 빈mosquitocidal 독소 안에 두Toxin_10 단백질(BinA과 BinB)단체 행동을 하다;[11]은 Toxin_10 Cry49은3-domain 독소 가족 Cry48에 빨간 집모기 mosqu에 대한 활동에는 상호 의존적에 따라 속할 수 있다.그것o 유충;[12] 그리고 Bacillus thuringiensis Toxin_10 단백질 Cry35가 Aegerolysin 계열 Cry34와 상호작용하여 Western Corn Rootworm을 [13]죽인다.이 독소 쌍은 스마트스택스 콘과 같은 곤충 내성 식물에 포함되어 있습니다.

동작 모드

모공 형태 α-헤몰리신(핑크/레드)과 수용 형태 PVL(페일 그린/그린)의 구조적 비교.PVL의 녹색 부분은 α-Haemolyin과 같이 '빨간' 형태로 '점멸'한다고 가정한다.(PDB: 7AHL, 1T5R)

β-PFT는 수용성 모노머로 존재하는 이형 단백질로, 모공을 구성하는 다량체 조립체를 형성하기 위해 결합됩니다.그림 1은 β-PFT의 첫 번째 결정구조인 α-헤몰리신의 모공형상을 나타내며, 7개의 α-헤몰리신 단량체가 모여 버섯 모양의 모공을 형성한다.버섯의 '뚜껑'은 세포 표면에 있고 버섯의 '줄기'는 세포막을 뚫고 침투하여 세포막을 투과시킨다(후술 참조).'스토크'는 14개의 스트랜드 β-배럴로 구성되며, 각 모노머로부터 2개의 스트랜드가 기증됩니다.

모공형태의 Vibrio colerae cytolysin의[14] 구조도 7중합체이지만, 황색포도상구균 감마 용혈신은[15] 팔중합체 모공을 드러내 결과적으로 16줄의 'stalk'를 가진다.

판톤-발렌틴 류코시딘 S 구조는[16] 매우 관련성이 높은 구조를 나타내지만 용해성 단량체 상태에 있다.이는 '스토크' 형성에 관여하는 스트랜드가 그림 2와 같이 매우 다른 형태임을 보여준다.

모공 형태 α-헤몰리신(핑크/레드)과 수용 형태 PVL(페일 그린/그린)의 구조적 비교.PVL의 녹색부분은 α-Haemolyin과 같이 '빨간' 형태로 '빠져 나간다'고 가정한다. (PDB: 7AHL, 1T5R) β-PFTs는 수용성 모노머로서 존재하는 이형단백질이며, 그 후 집합하여 모공을 구성하는 다량체를 형성한다.그림 1은 β-PFT의 첫 번째 결정구조인 α-헤몰리신의 모공형상을 나타내며, 7개의 α-헤몰리신 단량체가 모여 버섯 모양의 모공을 형성한다.버섯의 '뚜껑'은 세포 표면에 있고 버섯의 '줄기'는 세포막을 뚫고 침투하여 세포막을 투과시킨다(후술 참조).'스토크'는 14개의 스트랜드 β-배럴로 구성되며, 각 모노머로부터 2개의 스트랜드가 기증됩니다.Vibrio colerae cytolysin PDB:3O44의[17] 모공 형태도 7중합체이지만, 황색포도상구균 감마-헤몰리신(PDB:3B07)[18]은 8중합체 모공을 드러내 16가닥의 '스토크'가 된다.판톤-발렌틴류코시딘S구조(PDB: 1T5R)[4]는 매우 관련성이 높은 구조를 나타내지만 용해성 단량체 상태에 있다.이는 '스토크' 형성에 관여하는 스트랜드가 그림 2와 같이 매우 다른 형태임을 보여준다.리시니바실러스 스페이커스의 빈 독소는 인공막과[19] [20]배양 중인 모기 세포에 모공을 형성할 수 있는 반면, 그것은 또한 재활용 엔도솜에서의 독소의 흡수를 포함한 일련의 다른 세포 변화를 야기하며, 크고 자기매직적인[21] 소포의 생성과 세포 사멸의 궁극적인 원인은 아포토시스일 [22]수 있다.세포생물학에 대한 유사한 영향은 다른 Toxin_10 활동에서도[23][24] 볼 수 있지만 독성에 대한 이러한 사건의 역할은 여전히 확립되어야 한다.

어셈블리

용해성 모노머와 막 관련 프로토머 사이의 올리고머로의 전환은 간단하지 않다.β-PFT는 CDC와 유사한 조립 경로(나중에 콜레스테롤 의존성 시톨리신 참조)를 따르며, 세포 표면(경우에 따라 수용체 매개 방식)에 사전 포자 상태로 먼저 조립되어야 한다.그 후 막스패닝 단면이 형성되어 막에 삽입되는 대규모 배좌변화가 일어난다.막으로 들어가는 부분, 즉 머리라고 불리는 부분은 보통 무극성 소수성이고, 이것은 에너지적으로 모공 형성 [1]독소의 삽입을 유리하게 만듭니다.

특이성

클로스트리디알 γ-톡신 및 클로스트리디움 퍼프링겐스 엔테로톡신(CPE)[25]과 같은 일부 β-PFT는 특정 수용체(CPE를 위한 특정 클라우딘, γ-톡신을 위한 GPI 앵커 또는 기타 당류)를 통해 세포막에 결합하여 올리고머 형성을 가능하게 한다.

Lysinibacillus Sphaericus Bin Toxin_10 성분은 Culex[26] 및 Anopheles 모기의 중간구트에서 GPI 고정 알파 글리코시다아제를 특이적으로 인식하지만 Aedes [27]모기에서 발견되는 관련 단백질은 특이성을 부여하지 않는다.

모공의 세포 치사 효과

모공이 형성되면 세포에 들어갈 수 있는 것과 나갈 수 없는 것의 엄격한 조절이 흐트러집니다.세포 내의 아미노산과 뉴클레오티드와 같은 이온과 작은 분자가 흘러나오고, 주변 조직으로부터 물이 유입된다.세포에 중요한 작은 분자를 잃는 것은 단백질 합성과 다른 중요한 세포 반응을 방해할 수 있다.이온, 특히 칼슘의 손실은 세포 신호 경로를 자극적으로 활성화하거나 비활성화할 수 있습니다.셀에 물이 제어되지 않은 상태로 들어가면 셀이 걷잡을 수 없이 팽창할 수 있습니다. 이것은 블리딩이라고 불리는 과정을 야기합니다. 이 과정에서 세포막의 많은 부분이 뒤틀리고 늘어나는 내부 압력에 의해 무너집니다.결과적으로 셀이 버스트할 가능성이 있습니다.특히 알파-스타필로톡신의 영향을 받는 무핵적혈구는 단백질 헤모글로빈의 손실과 함께 용혈작용을 한다.

바이너리 독소

주요 기사:탄저균독소 및 AB독소

바이너리 독소에는 여러 가지 종류가 있다.바이너리 독소라는 용어는 단순히 독성 활동에 두 성분이 모두 필요한 두 부분 독소를 의미합니다.몇 가지 β-PFT가 이진 독소를 형성한다.

위에서 설명한 바와 같이, 대부분의 Toxin_10 패밀리 단백질은 Toxin_10 또는 다른 구조 계열에 속할 수 있는 파트너 단백질과 함께 이진 독소의 일부로 작용한다.개별 구성요소의 상호 작용은 현재까지 잘 연구되지 않았습니다.상업적으로 중요한 다른 베타 시트 독소 또한 2진수이다.여기에는 바실러스 [28]튜링기엔시스의 Cry23/Cry37 독소가 포함됩니다.이들 독소는 Cry34/Cry35 바이너리 독소와 구조적으로 유사하지만 어느 성분도 확립된 Pfam 패밀리와 일치하지 않으며 더 큰 Cry23 단백질의 특징은 Cry35가 속한 Toxin_10 패밀리보다 Etx/Mtx2 패밀리와 더 공통적입니다.

효소이원독소

일부 2원 독소는 효소 성분과 막 상호작용과 효소 성분의 세포 진입에 관여하는 성분으로 구성되어 있다.막 상호작용 구성요소는 베타 시트가 풍부한 구조 도메인을 가질 수 있습니다.탄저균 치사 및 부종 독소와 같은 이진 독소(주문서:탄저균 독소), C. perfringens iota 독소 및 C. 디피실 세포-치사 독소는 두 가지 성분(이항성)으로 구성된다.

  • 효소 성분 – A
  • 막변화 성분 – B

B성분은 βPFT에 대해 상기와 같이 균질화합체 모공을 형성함으로써 표적세포에 효소 '페이로드'(A 서브유닛)의 진입을 촉진한다.그런 다음 A 성분이 세포에 들어가 다음 중 하나의 방법으로 정상적인 세포 기능을 억제합니다.

ADP 리보실화

ADP-리보실화는 다양한 종의 다른 박테리아 독소에 의해 사용되는 일반적인 효소적 방법이다.C. perfringens iota toxin, C. botulinum C2 toxin 등의 독소는 G-actin의 아르기닌 잔기 177 표면에 리보실-ADP 부분을 부착한다.이것은 F-actin을 형성하기 위한 G-actin 조립을 방지하고, 따라서 세포 골격이 분해되어 세포 사멸을 초래한다.ADP-리보실전달효소 패밀리의 살충성분에는 리시니바실루스 스페이리쿠스의[29] Mtx1 독소와 바실루스 튜링기엔시스의 Vip1/Vip2 독소와 그람 음성세균의 그람독소(Photorhabdus, Xenorhabdus 등)의 일부 독소가 포함된다.Mtx1 단백질의 베타 시트가 풍부한 영역은 당지질 [30]상호작용에 관여할 수 있는 렉틴 유사 배열이다.

마이트젠활성화단백질인산화효소단백질분해효소(MAPKK)

탄저균 독소 치사 독소의 A 성분은 아연-메탈로프로테아제이며, 이는 보존된 마이트젠 활성 단백질 키나제 계열에 대한 특이성을 보여준다.이러한 단백질의 손실은 세포 신호 전달의 파괴를 초래하고, 이는 다시 세포를 외부 자극에 둔감하게 만듭니다. 따라서 면역 반응이 트리거되지 않습니다.

cAMP 세포내 수치 상승

탄저균 독소 부종 독소는 표적 세포로 칼슘 이온 유입을 유발한다.이는 후속적으로 세포 내 cAMP 수치를 상승시킨다.이것은 백혈구 증식, 식세포증, 그리고 염증성 사이토카인 방출을 억제함으로써 어떤 종류의 면역 반응도 크게 바꿀 수 있습니다.

콜레스테롤 의존성 세포리신

Nneumolyin 프리 포어의 전자파 재구성
a) Perfringolyin[31] O의 구조 및 b) PluMACPF의 [32]구조.두 단백질 모두 막을 풀고 관통하는 두 개의 작은 α-나선 클러스터는 분홍색이다. (PDB: 1PFO, 2QP2)

폐렴구균의 폐렴구균과 같은 CDC는 30~44개의 [33]단량체를 포함하는 260O(26nm)의 모공을 형성한다.뉴몰리신의 전자현미경 연구는 비록 훨씬 더 큰 규모이긴 하지만, α-하메모리신을 연상시키는 방식으로 각 모노머의 α-헬리시 그룹이 막에 걸쳐 확장되고 양친매틱 β-헤어핀으로 변하는 구조 변화를 겪기 전에 큰 다량체 말초막 복합체로 조립된다는 것을 보여준다.g 3. CDC는 MACPF 계열의 모공형성 독소와 상동하며, 두 계열 모두 공통 메커니즘을 사용할 것을 권장한다(그림4).[32]진핵생물 MACPF 단백질은 면역 방어 기능을 하며 천공 및 보체 C9과 [34]같은 단백질에서 발견됩니다.

Clostridium perfringens로부터의 perfringolyin과 밀접하게 관련된 고도로 보존된 콜레스테롤 의존성 시톨리신 패밀리는 Bacillales목의 세균에 의해 생성되며 안톨리신,[26] 알베올리신 및 스파에리신을 포함한다.스파에리콜린은 정제 [35]단백질을 주입한 제한된 범위의 곤충들에게 독성을 보이는 것으로 나타났다.

생물학적 기능

박테리아는 이러한 독소를 만드는데 많은 시간과 에너지를 투자할 수 있습니다: CPE는 포자 형성 [citation needed]시 C. perfringens의 건조 질량의 15%까지 차지할 수 있습니다.독소의 목적은 다음 중 하나로 생각됩니다.

  • 예를 들어 [36]대식세포에 의한 식세포 방어
  • 숙주 안에서, 예를 들어 [36]콜레라균의 증식에 이로운 반응을 일으킨다.살충성 세균의 경우, 살충성 세균을 죽여서 사체에 풍부한 영양분을 공급하여 세균의 성장을 돕는다.
  • 음식: 표적 세포가 파열되어 내용물을 방출한 후, 박테리아는 영양분을 찾기 위해 잔해를 청소하거나 위와 같이, 곤충 사체를 세균이 서식하게 할 수 있습니다.
  • 환경:포유류의 면역 반응은 혐기성 박테리아가 [citation needed]필요로 하는 혐기성 환경을 조성하는데 도움을 준다.

「 」를 참조해 주세요.

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