복제단백질

Replication protein A
복제단백질
(추적자)
1L1O Replication protein A.png
이것은 인간 복제 단백질 A의 이미지 입니다.PDB: 1L1O Proteopedia 단백질 A 복제 단백질 A
함수손상된 DNA 결합, 단일 가닥의 DNA 결합
서브유닛명 유전자 염색체 위치
복제단백질 A1 RPA1 17번 씨 페이지 13.3
복제단백질 A2 RPA2 1번 씨 p35.3
복제단백질 A3 RPA3 7번 씨 p21.3
RPA가 표시된 DNA 합성 단계

복제 단백질 A(RPA)는 진핵 세포에서 단일 가닥 DNA(ssDNA)에 결합하는 주요 단백질이다.[1][2]시험관내 RPA는 RNA나 이중 가닥 DNA보다 ssDNA에 대해 훨씬 높은 친화력을 보인다.[3]

DNA 복제 중 RPA는 단일 가닥 DNA(ssDNA)가 스스로 휘거나 2차 구조를 형성하는 것을 방지한다.이것은 중합효소가 그것을 복제할 수 있도록 DNA를 분해하지 않게 한다.RPA는 또한 DNA 수리와 감수분열의 프로단계 1에서 중요한 과정인 동질 재조합의 초기 단계 동안 ssDNA에 결합된다.

DNA 손상 물질에 대한 과민성은 RPA 유전자의 돌연변이에 의해 발생할 수 있다.[4]DNA 복제에서 그것의 역할과 마찬가지로, 이것은 ssDNA가 스스로 결합하는 것을 방지한다(자체 완성). 그래서 결과적인 뉴클레오프로틴 필라멘트는 Rad51과 그 공동요인에 의해 결합될 수 있다.[5]

RPA는 또한 뉴클레오티드 절개 수리 과정에서 DNA에 결합된다.이 결합은 수리 과정에서 수리 단지를 안정화시킨다.박테리아 호몰로그는 단일 가닥 결합 단백질(SSB)이라고 불린다.

구조

RPA는 RPA1 (70kDa 서브 유닛), RPA2 (32kDa 서브 유닛) 및 RPA3 (14kDa 서브 유닛)로 구성된 헤테로트리머다.3개의 RPA 하위 단위는 RPA를 단일 가닥 DNA에 바인딩하는 4개의 OB-폴드(올리곤뉴클레오티드/올리고사카라이드 결합)를 포함하고 있다. RPA는 1:1:1 스토이치측정법이 더 균일하지만 CST 복합 헤테로트리머와 많은 특징을 공유한다.[2][3][6]

참고 항목

참조

  1. ^ Wold, MS (1997). "Replication protein A: heterotrimeric, single-stranded DNA-binding protein required for eukaryotic DNA metabolism". Annual Review of Biochemistry. 66 (1): 61–92. doi:10.1146/annurev.biochem.66.1.61. PMID 9242902.
  2. ^ a b Chen R, Wold MS (2014). "Replication protein A: single-stranded DNA's first responder: dynamic DNA-interactions allow replication protein A to direct single-strand DNA intermediates into different pathways for synthesis or repair". BioEssays. 36 (12): 1156–1161. doi:10.1002/bies.201400107. PMC 4629251. PMID 25171654.
  3. ^ a b Flynn RL, Zou L (2010). "Oligonucleotide/oligosaccharide-binding fold proteins: a growing family of genome guardians". Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology. 45 (4): 266–275. doi:10.3109/10409238.2010.488216. PMC 2906097. PMID 20515430.
  4. ^ Zou, Yue; Liu, Yiyong; Wu, Xiaoming; Shell, Steven M. (2006-08-01). "Functions of human replication protein A (RPA): from DNA replication to DNA damage and stress responses". Journal of Cellular Physiology. 208 (2): 267–273. doi:10.1002/jcp.20622. ISSN 0021-9541. PMC 3107514. PMID 16523492.
  5. ^ Xuan, L; Wolf-Dietrich, H (2008). "Homologous recombination in DNA repair and DNA damage tolerance". Cell Research. 18 (99): 99–113. doi:10.1038/cr.2008.1. PMC 3087377. PMID 18166982.
  6. ^ Lue NF, Zhou R, Chico L, Mao N, Steinberg-Neifach O, Ha T (2013). "The telomere capping complex CST has an unusual stoichiometry, makes multipartite interaction with G-Tails, and unfolds higher-order G-tail structures" (PDF). PLOS Genetics. 9 (1): e1003145. doi:10.1371/journal.pgen.1003145. PMC 3536697. PMID 23300477.