글리세린알데히드3-인산탈수소효소
Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase| 갭DH | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 식별자 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 에일리어스 | GAPDH, GAPD, G3PD, HEL-S-162eP, 글리세린알데히드-3-인산탈수소효소 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 외부 ID | OMIM : 138400 MGI : 5434255 HomoloGene : 107053 GenCard : GAPDH | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 위키데이터 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 글리세린알데히드3-인산탈수소효소, NAD결합도메인 | |||||||||
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 2.5앙스트롬 분해능으로 서머스 아쿠아티쿠스 d-피루알데히드-3-인산탈수소효소의 분자구조에서 관찰되는 효소 내열성의 결정인자 | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호. | Gp_dh_N | ||||||||
| 팜 | PF00044 | ||||||||
| 빠맘 클랜 | CL0063 | ||||||||
| 인터프로 | IPR020828 | ||||||||
| 프로 사이트 | PDOC00069 | ||||||||
| SCOP2 | 1gd1 / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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| 글리세린알데히드3-인산탈수소효소, C말단 도메인 | |||||||||
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 파이로코커스호리코시 ot3에서 유래한 글리세린알데히드-3-인산탈수소효소의 결정구조 | |||||||||
| 식별자 | |||||||||
| 기호. | Gp_dh_C | ||||||||
| 팜 | PF02800 | ||||||||
| 빠맘 클랜 | CL0139 | ||||||||
| 인터프로 | IPR020829 | ||||||||
| 프로 사이트 | PDOC00069 | ||||||||
| SCOP2 | 1gd1 / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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글리세린알데히드 3-인산탈수소효소(GAPDH)(EC 1.2.1.12)는 당분해 6단계를 촉매하여 에너지 및 탄소 분자의 포도당을 분해하는 역할을 하는 약 37kDa의 효소이다.이 오랫동안 확립된 대사 기능 외에도, GAPDH는 최근 전사 활성화,[4] 아포토시스 시작, 골지 소낭으로의 ER 및 빠른 축삭 또는 축삭 또는 축삭 [5]운반을 포함한 여러 비대사 과정에 관여하고 있다.정자에서는 고환 특이적 이소효소 GAPDHS가 발현된다.
구조.
정상적인 세포 조건 하에서 세포질 GAPDH는 주로 사량체로 존재한다.이 형태는 각각 단일 촉매 티올기를 포함하고 효소의 촉매 [6][7]기능에 중요한 4개의 동일한 37-kDa 서브유닛으로 구성됩니다.핵 GAPDH는 pH 8.3–8.[7]7의 등전점(pI)을 증가시켰다. 특히, 효소 활성 부위의 시스테인 잔류물 C152는 산화 [7]스트레스에 의한 아포토시스 유도에 필요하다.특히 세포질 GAPDH의 번역 후 변형은 해당과정 [6]외의 기능에 기여한다.
GAPDH는 8개의 스플라이스 변형을 가진 단일 mRNA 전사체를 생성하는 단일 유전자에 의해 암호화되지만, 아이소폼은 [7]정자에서만 발현되는 별도의 유전자로 존재한다.
반응
| 글리세린알데히드3-인산 | 글리세린알데히드인산탈수소효소 | D-글리세린산 1,3-이인산염 | |
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| NAD+ + Pi | NADH + H+ | ||
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| NAD+ + Pi | NADH + H+ | ||
KEGG 경로 데이터베이스의 복합 C00118. KEGG 경로 데이터베이스의 효소 1.2.1.12. KEGG 경로 데이터베이스에서의 반응 R01063. KEGG 경로 데이터베이스의 화합물 C00236.
G3P의 2단계 변환
첫 번째 반응은 글리세린알데히드 3-인산(G3P)이 위치-1에서 산화(도표에서는 해당과정의 4번째 탄소로 표시됨)되는 것으로, 알데히드는 카르본산(δG°'=-50 kJ/mol(-12kcal/mol)으로 전환되고 NAD+는 동시에 NAD로 환원된다.
이 높은 발기성 산화 반응에 의해 방출되는 에너지는 무기 인산염 분자가 GAP 중간체로 전달되어 높은 포스포릴 전달 전위를 가진 생성물인 1,3-bisphosphoglycerate(1,3-B-PG)를 형성하는 엔더곤성 2차 반응(δG°'=+50 kJ/mol(+12kcal/mol))을 구동한다.
이는 산화와 결합된 인산화의 한 예이며, 전체적인 반응은 다소 엔더거닉(δG°'=+6.3 kJ/mol(+1.5))이다.여기서 에너지 커플링은 GAPDH에 의해 가능합니다.
메커니즘
GAPDH는 이 반응의 2단계(인산화)의 매우 큰 활성화 에너지를 감소시키기 위해 공유기 촉매와 일반 염기 촉매 작용을 사용한다.
1: 산화
첫째, GAPDH 활성 부위의 시스테인 잔기는 GAP의 카르보닐기를 공격하여 헤미티오아세탈 중간체(공가 촉매)를 생성한다.
헤미티오아세탈은 효소의 활성 부위(일반 염기 촉매 작용)에 있는 히스티딘 잔기에 의해 탈양성된다.탈양성자는 후속 티오에스테르 중간체에서의 카르보닐기의 개질 및 수소화물 이온의 방출을 촉진한다.
다음으로, NAD의 인접하고+ 단단히 결합된 분자가 수소 이온을 받아들여 NADH를 형성하고 헤미티오아세탈은 티오에스테르로 산화된다.
이 티오에스테르 종은 GAPDH가 없는 상태에서 GAP가 산화되었을 때 발생할 수 있는 카르본산 종보다 에너지에서 훨씬 더 높다(카본산 종은 에너지가 너무 낮아서 반응의 두 번째 단계(인산화)에 대한 에너지 장벽이 너무 높고, 따라서 반응이 너무 느리고 불안정하다).살아 있는 유기체에게 가망이 있다.)
2: 인산화
NADH는 활성 부위에서 나와 다른 분자의+ NAD로 대체되며, 양전하는 다음 단계 및 최종 단계의 전이 상태에서 음전하를 띤 카르보닐 산소를 안정화시킵니다.마지막으로 무기인산염 분자가 티오에스테르를 공격하여 사면체 중간체를 형성하고, 이 중간체는 붕괴하여 1,3-비스포스포글리세린산염 및 효소의 시스테인 잔기의 티올기를 방출한다.
규정
이 단백질은 알로스테릭 [8]조절의 모르핀 모델을 사용할 수 있다.
기능.
대사
글리세린알데하이드 3-인산탈수소효소(GAPDH)는 이름 그대로 글리세린알데하이드 3-인산의 D-글리세린산 1,3-이인산으로의 전환을 촉매한다.이것은 진핵세포의 세포졸에서 일어나는 에너지와 탄소 분자 공급의 중요한 경로인 포도당의 해당 분해의 여섯 번째 단계이다.변환은 2개의 스텝으로 이루어집니다.첫 번째 단계는 유리하고 두 번째 불리한 단계가 발생하도록 허용한다.
전사 및 아포토시스
GAPDH 자체는 전사를 활성화할 수 있습니다.OCA-S 전사 공동활성화제 복합체는 GAPDH와 젖산탈수소효소를 포함하고 있으며, 이 두 가지 단백질은 이전에는 신진대사에 관여하는 것으로만 생각되었다.GAPDH는 세포와 핵 사이를 이동하며, 따라서 대사 상태를 유전자 [9]전사와 연관시킬 수 있다.
2005년 Hara 등은 GAPDH가 아포토시스를 개시한다는 것을 보여주었다.이것은 제3의 기능은 아니지만 위에서 설명한 전사 활성화와 같이 DNA에 대한 GAPDH 결합에 의해 매개되는 활성으로 볼 수 있다.연구는 GAPDH가 세포 스트레스에 반응하여 NO에 의해 S-니트로실화되어 유비퀴틴 연결효소인 단백질 SIAH1과 결합하는 것을 보여주었다.복합체는 Siah1이 핵단백질을 분해 대상으로 삼는 핵으로 이동하며, 따라서 조절된 세포 [10]폐쇄를 시작한다.후속 연구에서 그룹은 파킨슨병을 치료하기 위해 임상적으로 사용된 데프레닐이 GAPDH의 S-니트로시화를 방지함으로써 GAPDH의 아포토시스 작용을 강하게 감소시키고 따라서 [11]약물로 사용될 수 있음을 입증했다.
대사 스위치
GAPDH는 산화 스트레스 하에서 [12]가역 대사 스위치로 작용한다.세포가 산화제에 노출되면, 그들은 과도한 양의 항산화 보조인자 NADPH를 필요로 한다.세포질에서 NADPH는 몇 가지 효소에 의해 NADP+로부터 환원되며, 그 중 3개는 펜토오스 인산 경로의 첫 단계를 촉매한다.산화제 처리는 GAPDH의 불활성화를 일으킨다. 이 불활성화는 일시적으로 대사 플럭스를 당분해에서 펜토스 인산 경로로 재루팅하여 세포가 더 많은 NADPH를 [13]생성하도록 한다.스트레스 조건에서 NADPH는 글루타레독신과 티오레독신을 포함한 일부 항산화 시스템에 필요하며 글루타티온의 재활용에 필수적이다.
ER-골지 간 교통편
GAPDH는 또한 소포에서 분비된 단백질의 수송 경로의 일부인 골지 기기로의 소포 운반에 관여하는 것으로 보인다.GAPDH는 랍2에 의해 ER의 소포관 클러스터로 모집되어 COP 1 소포를 형성하는 데 도움이 되는 것으로 밝혀졌다.GAPDH는 Src에 [14]의해 티로신 인산화 과정을 통해 활성화된다.
추가 기능
GAPDH는 다른 많은 효소들과 마찬가지로 여러 가지 기능을 가지고 있다.해당과정의 6단계에 촉매작용을 하는 것 외에, 최근의 증거는 다른 세포 과정에서 GAPDH를 포함한다.GAPDH는 세포 철 항상성을 [15]유지하는 맥락에서, 특히 [16]세포 내에서 불안정한 헴을 위한 샤페론 단백질로서 고차 다기능성을 보이는 것으로 설명되었다.이것은 연구원들에게 놀라운 일이었지만, 새로운 단백질을 처음부터 진화시키는 대신 기존 단백질을 재사용하고 적응시키는 것은 진화적으로 의미가 있다.
로드 컨트롤로 사용
GAPDH 유전자는 대부분의 조직과 세포에서 안정적이고 높은 수준으로 발현되는 경우가 많기 때문에 하우스키핑 유전자로 간주된다.이러한 이유로 GAPDH는 생물학적 연구자에 의해 웨스턴 블롯의 부하 제어 및 qPCR의 제어제로 일반적으로 사용된다.그러나 연구자들은 특정 조건에서 [17]GAPDH의 다른 조절을 보고하였다.예를 들어 전사인자 MZF-1은 GAPDH [18]유전자를 조절하는 것으로 나타났다.저산소증은 또한 GAPDH를 [19]강하게 상향 조정하기 때문에 부하 제어로서 GAPDH를 사용하는 것은 신중하게 검토되어야 한다.
셀룰러 디스트리뷰션
해당과정의 모든 단계는 세포막에서 일어나며, GAPDH에 의해 촉매되는 반응도 일어난다. 적혈구에서는 GAPDH와 다른 여러 해당과효소가 세포막 내부의 복합체로 모인다.그 과정은 인산화와 [20]산화에 의해 조절되는 것으로 보인다.여러 당분해 효소를 서로 가까이 가져가는 것은 포도당 분해의 전반적인 속도를 크게 높일 것으로 예상된다.최근 연구에 따르면 GAPDH는 세포막 a의 외부에서 철의존적 방식으로 발현되며 세포 철의 항상성을 [21][22]유지하는 역할을 한다.
임상적 의의
암
GAPDH는 피부 흑색종과 같은 여러 인간 암에서 과다 발현되며, 그 발현은 종양 [23][24]진행과 양의 상관관계가 있다.해당과정 및 항아포토시스 기능은 종양세포의 증식과 보호에 기여하여 종양유전성을 촉진한다.특히 GAPDH는 스핑고리피드 세라마이드를 자극하는 화학요법 약물에 의해 유도되는 텔로미어 단축에 대해 보호한다.한편, 산화적 스트레스와 같은 조건은 GAPDH 기능을 손상시켜 세포의 노화와 죽음을 [7]초래한다.또한 GAPDH의 고갈은 종양 세포의 노화를 유도하는 데 성공하여 종양 성장을 제어하는 [25]새로운 치료 전략을 제시한다.
신경 퇴화
GAPDH는 주로 그 질병이나 장애에 특화된 다른 단백질과의 상호작용을 통해 여러 신경변성 질환과 장애에 관련되어 있다.이러한 상호작용은 에너지 대사뿐만 아니라 다른 GAPDH [6]기능에도 영향을 미칠 수 있다.예를 들어, GAPDH와 베타 아밀로이드 전구체 단백질(베타APP)의 상호작용은 세포골격 또는 막수송에 관한 기능을 방해할 수 있으며, 헌팅틴과의 상호작용은 아포토시스, 핵 tRNA수송, DNA 복제 및 DNA 수복과 관련된 기능을 방해할 수 있다.또한 GAPDH의 핵 전위는 파킨슨병(PD)에서 보고되었으며, 라사길린과 같은 여러 항아포토시스 PD 약물은 GAPDH의 핵 전이를 방지함으로써 기능한다.병세는 아직 [26]명확해지지 않았다.GAPDH 유전자의 5' UTR에 있는 SNP rs3741916은 후발 알츠하이머병과 [27]관련이 있을 수 있다.
상호 작용
단백질 결합 파트너
GAPDH는 다음과 같은 단백질-단백질 상호작용을 통해 다양한 생물학적 기능에 관여한다.
- 미세관 [6]번들을 용이하게 하기 위한 튜브린
- 액틴 [6]중합 촉진을 위한 액틴
- 미토콘드리아 막 투과성(MMP) 및 아포토시스를 [6]유도하는 VDAC1
- 세포 내 Ca2+ [6]시그널링을 조절하는 이노시톨 1,4,5-트리인산 수용체
- 세포 [7]주기의 S 단계 동안 히스톤 H2B 합성에 필요한 공동 활성제 복합체 OCA-S를 형성하기 위해 10월 1일
- 미세관 [7]조직을 지원하기 위한 p22;
- 소포체([7]ER)-골기 운반을 촉진하기 위한 Rab2
- 다양한 세포 표면 및 세포 외 [7][22][28]액체의 트랜스페린
- 젖산탈수소효소[7]
- 락토페린[29]
- 아푸린산/아피리미딘산 엔도핵산가수분해효소(APE1)를 환원된 형태로 변환하여 엔도핵산가수분해효소 [7]활성을 재개한다.
- RNA의존성 [7]방식의 전골수성 백혈병 단백질(PML)
- 낮은 포도당 조건에서 [7]GTPase를 분리하는 Reb.
- Siah1은 핵으로 전이되는 복합체를 형성하며, 여기서 질화 스트레스 조건 [7]동안 핵 단백질을 편재시키고 분해한다.
- GAPDH의 시아 단백질 경쟁자는 Siah1과의 GAPDH 상호작용을 차단하기 위해 생명력(GOSpel)을 향상시키고, 따라서 산화 [7]스트레스에 대한 반응으로 세포사멸을 방지한다.
- p300/CREB 결합단백질(CBP)은 GAPDH를 아세틸화하고 다시 추가 아포토시스 표적의 [7]아세틸화를 강화한다.
- 골격근 특이적 Ca2+/칼모듈린 의존성 단백질 [7]키나제
- 악트;[7]
- 베타 아밀로이드 전구 단백질(betaAPP)[26]
- 헌팅틴.[26]
- GAPDH는 동형 올리고머/응집체로 자가 결합할 수 있다.
핵산결합파트너
GAPDH는 단일 가닥 RNA 및 DNA에 결합하며 다수의 핵산 결합 파트너가 확인되었다.[7]
억제제
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- ^ 대화형 경로 맵은 WikiPathways에서 편집할 수 있습니다."GlycolysisGluconeogenesis_WP534".
레퍼런스
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추가 정보
- Voet D, Voet JG (2010). Biochemistry. New York: Wiley. ISBN 978-0-470-57095-1.
- Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). Biochemistry, Fifth Edition & Lecture Notebook. San Francisco: W. H. Freeman. ISBN 978-0-7167-9804-0.
- NCBI 책장에 있는 Lodish MCB의 GAPDH 반응 메커니즘 다이어그램
- NCBI 책장에 있는 Alberts The Cell의 유사한 다이어그램
외부 링크
- PDBe-KB는 인간 글리세린알데히드-3-인산탈수소효소에 대한 PDB에서 사용 가능한 모든 구조 정보의 개요를 제공합니다.
PDB 갤러리 | |
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ATP ADP ATP ADP + + 2 ×글리세린알데히드3-인산 2 × 2 ×  2 ×3-포스포글리세린산 2 ×  2 ×2-포스포글리세린산 2 ×  2 ×포스포에놀피루브산 2 ×  ADP ATP 2 ×피루브산 2 ×  |
