카탈라아제

Catalase
카탈라아제
PDB 7cat EBI.jpg
식별자
기호.카탈라아제
팜PF00199
인터프로IPR011614
프로 사이트PDOC00395
SCOP27cat/SCOPe/SUPFAM
OPM 슈퍼 패밀리370
OPM단백질3e4w
CDDcd00328
카탈라아제
식별자
EC 번호1.11.1.6
CAS 번호9001-05-2
데이터베이스
인텐츠IntEnz 뷰
브렌다브렌다 엔트리
ExPASyNiceZyme 뷰
케그KEGG 엔트리
메타사이크대사 경로
프라이머리프로필
PDB 구조RCSB PDB PDBe PDBum
진 온톨로지AmiGO / QuickGO
고양이
Catalase Structure.png
사용 가능한 구조
PDBOrtholog 검색: PDBe RCSB
식별자
에일리어스CAT, 카탈라아제
외부 IDOMIM: 115500MGI: 88271 HomoloGene: 55514 GeneCard: CAT
맞춤법
종.인간마우스
엔트레즈

847

12359

앙상블

ENSG00000121691

ENSMUSG000027187

유니프로트

P04040

P24270

RefSeq(mRNA)

NM_001752

NM_009804

RefSeq(단백질)

NP_001743

NP_033934

장소(UCSC)Chr 11: 34.44 ~34.47 MbChr 2: 103.28 ~103.32 Mb
PubMed 검색[3][4]
위키데이터
인간 보기/편집마우스 표시/편집

카탈라아제는 물과 [5]산소로 과산화수소의 분해를 촉매하는 산소에 노출된 거의 모든 살아있는 유기체에서 발견되는 흔한 효소이다.활성산소종(ROS)에 의한 산화적 손상으로부터 세포를 보호하는 데 매우 중요한 효소입니다.카탈라아제는 모든 효소 중 가장 높은 회전율을 가지고 있다; 카탈라아제 분자는 [6]초당 수백만 개의 과산화수소 분자를 물과 산소로 바꿀 수 있다.

카탈라아제는 4개의 폴리펩타이드 사슬의 사량체로, 각각 [7]500개 이상의 아미노산 길이입니다.그것은 효소가 과산화수소와 반응하도록 하는 4개의 철 함유 헴 그룹을 포함합니다.인간 카탈라아제에 대한 최적 pH는 [8]약 7이며, 상당히 넓은 최대값을 가진다. 즉, pH 6.8과 [9]7.5 사이에서 반응 속도는 현저하게 변하지 않는다.다른 카탈라아제들의 최적 pH는 [10]종에 따라 4와 11 사이에서 변화한다.최적의 온도는 또한 [11]종에 따라 다르다.

구조.

인간의 카탈라아제는 개념적으로 [12]4개의 영역으로 나눌 수 있는 4개의 서브유닛으로 구성된 4개의 테트라머를 형성한다.각 서브유닛의 광범위한 코어는 8가닥 반평행 β-배럴(β1-8)에 의해 생성되며, 한쪽은 β-배럴 루프, 다른 [12]한쪽은 α9 루프로 가장 가까운 인접 연결성이 막힌다.β배럴의 한쪽 면의 헬리컬 도메인은 4개의 C말단 헬리컬(α16, α17, α18, α19)과 β4~β5(α4, α5, α6, α7)[12] 사이의 잔류물로부터 파생된 4개의 헬리컬로 구성된다.대체 스플라이싱으로 인해 다양한 단백질 변형이 발생할 수 있습니다.

역사

카탈라아제는 과산화수소를 발견한22 루이 자크 테나르에 의해 1818년에 처음 발견되었다.테나르 박사는 이 고장의 원인이 알려지지 않은 물질이라고 주장했다.1900년에 오스카 로우는 처음으로 카탈라아제라는 이름을 붙였고 많은 식물과 [13]동물에서 그것을 발견했습니다.1937년에 소의 간에서 추출된 카탈라아제는 제임스 B에 의해 결정화 되었다. 섬너와 알렉산더[14] 돈스 그리고 분자량은 [15]1938년에 측정되었다.

소 [16]카탈라아제의 아미노산 배열은 1969년에 결정되었고, 3차원 [17]구조는 1981년에 결정되었다.

기능.

분자 메커니즘

카탈라아제의 전체 메커니즘은 현재 [18]알려져 있지 않지만, 반응은 두 단계로 일어나는 것으로 여겨진다.

HO22 + Fe(III)-E → HO2 + O= Fe(IV)-E(.+)
HO22 + O = Fe(IV)-E(.+) → HO2 + Fe(III)-E + O2[18]

여기서 Fe()-E는 효소에 부착된 헴기의 철중심을 나타낸다.Fe(IV)-E(.+)는 Fe(V)-E의 중합체 형태이며, 이는 철이 +V로 완전히 산화되지 않고 헴 배위자로부터 일정량의 안정화 전자 밀도를 받는 것을 의미하며, 이는 라디칼 양이온(.+)으로 나타난다.

과산화수소가 활성 부위로 들어오면 아미노산 Asn148(위치 148의 아스파라긴) 및 His75와 상호작용하여 산소 원자 간에 양성자(수소 이온)를 이동시킨다.활성 산소 원자가 좌표를 형성하여 새로 형성된 물 분자와 Fe(IV)=O를 해방합니다.Fe(IV)=O는 제2과산화수소분자와 반응하여 Fe(II)-E를 개질하여 물과 산소를 [18]생성한다.철중심의 반응성은 Fe(III)에서 Fe(IV)로 산화시키는 데 도움이 될 수 있는 Tyr358의 페놀레이트 배위자가 다섯 번째 배위 위치에 있으면 개선될 수 있다.반응의 효율은 His75와 Asn148의 반응 [18]중간체와의 상호작용에 의해서도 개선될 수 있다.카탈라아제에 의한 과산화수소의 분해는 1차 동태에 따라 진행되며, 속도는 과산화수소 [19]농도에 비례한다.

카탈라아제는 또한 포름알데히드, 포름산, 페놀, 아세트알데히드 및 알코올을 포함한 다양한 대사물 및 독소의 산화를 촉매할 수 있다.다음과 같은 반응에 따라 실행됩니다.

HO222 + HR → 2HO2 + R

이 반응의 정확한 메커니즘은 알려지지 않았다.

중금속 이온(구리의 구리 양이온 등)II) 황산염)은 카탈라아제의 비경쟁적 억제제로서 작용할 수 있다.하지만, "구리 결핍은 심장이나 [20]간과 같은 조직의 카탈라아제 활동을 감소시킬 수 있습니다."또한 시안화독은 고농도의 [22]과산화수소에서의 카탈라아제 비경쟁적[21] 저해제이다.비산염은 [23]활성제 역할을 한다.과산화 카탈라아제 중간체의 3차원 단백질 구조는 단백질 데이터 뱅크에서 이용할 수 있다.

세포역할

과산화수소는 많은 정상적인 대사 과정의 해로운 부산물입니다; 세포와 조직의 손상을 막기 위해, 그것은 빠르게 덜 위험한 다른 물질로 전환되어야 합니다.이를 위해 카탈라아제는 과산화수소를 반응성이 낮은 산소와 물 [24]분자로 빠르게 분해하는 데 세포에 의해 자주 사용된다.

카탈라아제가 부족하도록 유전적으로 조작된 쥐들은 처음에는 표현형적으로 [25]정상이다.그러나 생쥐의 카탈라아제 결핍은 비만, 지방간,[26] 제2형 [27]당뇨병에 걸릴 가능성을 높일 수 있다.어떤 사람들은 카탈라아제(acatalasia)의 수치가 매우 낮지만, 부작용은 거의 보이지 않는다.

생쥐의 노화에 따른 산화 스트레스 증가는 카탈라아제의 [28]과잉 발현에 의해 완화된다.과발현 생쥐는 야생형 생쥐에서 볼 수 있는 정자, 고환배아 및 세르톨리 세포의 연령 관련 손실을 나타내지 않는다.야생형 생쥐의 산화 스트레스는 일반적으로 노화와 함께 정자에서 산화 DNA 손상(8-oxodG로 측정됨)을 유발하지만, 노화된 카탈라아제 과발현 [28]생쥐에서는 이러한 손상이 유의미하게 감소한다.게다가, 이러한 과잉 발현 생쥐들은 한 마리의 새끼를 낳을 때 나이에 따라 감소하는 것을 보이지 않는다.미토콘드리아를 대상으로 한 카탈라아제의 과잉발현은 [29]생쥐의 수명을 연장시킨다.

진핵생물에서, 카탈라아제는 보통 [30]페르옥시좀이라고 불리는 세포 세포소기관에 위치해 있다.식물 세포의 페르옥시좀은 광호흡과 공생 질소 고정에2 관여합니다.과산화수소는 세포가 병원체에 감염되었을 때 강력한 항균제로 사용된다.결핵균, 레지오넬라 폐렴균, 캄필로박터 제주니균과 같은 카탈라아제 양성 병원체는 카탈라아제를 만들어 과산화기기를 비활성화함으로써 숙주 내에서 [31]상처 없이 생존할 수 있게 한다.

알코올 탈수소효소처럼 카탈라아제는 에탄올을 아세트알데히드로 전환하지만, 이 반응이 생리적으로 [32]유의미할 가능성은 낮다.

유기체 간의 분포

알려진 유기체의 대부분은 모든 장기에서 카탈라아제를 사용하며,[33] 포유류의 간에서 특히 높은 농도가 발생합니다.카탈라아제는 주로 퍼옥시좀과 적혈구 세포(때로는 미토콘드리아[34])에서 발견된다.

거의 모든 유산소 미생물은 카탈라아제를 사용한다.또한 메타노사르시나 바케리와 같은 [35]일부 혐기성 미생물에도 존재합니다.카탈라아제는 또한 식물들 사이에서 보편적이며 대부분의 [36]곰팡이에서 발생합니다.

카탈라아제의 독특한 용도는 봄바디어 딱정벌레에서 발생합니다.이 딱정벌레는 두 쌍의 분비선에 따로 저장된 두 세트의 액체를 가지고 있습니다.한 쌍의 큰 저장실 또는 저장소는 하이드로퀴논 및 과산화수소를 포함하고, 작은 반응실은 카탈라아제 및 과산화수소를 포함합니다.이 유해한 스프레이를 활성화하기 위해, 딱정벌레는 두 구획의 내용물을 섞어서 산소가 과산화수소로부터 해방되도록 합니다.산소는 하이드로퀴논을 산화시키고 추진제 [37]역할을 한다.산화반응은 발열성이 매우 강하며(δH = -180.8 kJ/mol), 비등점까지 [38]빠르게 가열한다.

흰개미 망상어 정자의 장수 여왕은 비번식 개체(일꾼과 군인)[39]에 비해 DNA에 대한 산화적 손상이 현저히 낮습니다.여왕은 [39]직장인보다 카탈라아제 활성도가 2배 이상 높고 카탈라아제 유전자 RsCAT1의 발현 수준이 7배 더 높습니다.흰개미 여왕개미의 효율적인 항산화 능력은 그들이 어떻게 더 오래 사는지를 부분적으로 설명할 수 있는 것으로 보입니다.

다양한 종의 카탈라아제 효소는 최적의 온도가 크게 다릅니다.포이킬로온성 동물은 일반적으로 15-25°C 범위의 최적 온도에서 카탈라아제를 가지고 있는 반면, 포유동물이나 조류 카탈라아제는 35°[40][41]C 이상의 최적 온도를 가질 수 있으며, 식물의 카탈라아제들은 성장 [40]습관에 따라 다르다.반면, 고열성 고세균인 Pyrobaculum calidifontis에서 분리된 카탈라아제(catalase)는 90°[42]C의 최적의 온도를 가진다.

임상적 의의와 적용

과산화수소

카탈라아제는 치즈 [43]제조 전에 우유에서 과산화수소를 제거하기 위해 식품 산업에서 사용된다.또 다른 용도는 음식의 산화를 막는 식품 포장지에 [44]있다.카탈라아제는 섬유 산업에서도 사용되며, 섬유에서 과산화수소를 제거하여 과산화수소가 [45]발생하지 않도록 합니다.

경미한 용도는 콘택트 렌즈 위생입니다. 일부 렌즈 세척 제품은 과산화수소 용액을 사용하여 렌즈를 소독합니다. 그런 다음 카탈라아제를 함유한 용액을 사용하여 렌즈를 [46]다시 사용하기 전에 과산화수소를 분해합니다.

세균 동정(카탈라아제 시험)

양성 카탈라아제 반응

카탈라아제 테스트는 미생물학자들이 박테리아의 종류를 확인하기 위해 사용하는 세 가지 주요 테스트 중 하나이다.만약 박테리아가 카탈라아제(즉 카탈라아제 양성)를 가지고 있다면, 소량의 세균 분리제를 과산화수소에 첨가하면 산소의 기포가 관찰된다.카탈라아제 테스트는 현미경 슬라이드 위에 과산화수소 한 방울을 놓아 이루어집니다.어플리케이터 스틱을 콜로니에 접촉시킨 후 그 끝을 과산화수소액적 위에 묻힌다.

카탈라아제 테스트만으로는 특정 유기체를 식별할 수 없지만 항생제 내성과 같은 다른 테스트와 결합하면 식별에 도움이 될 수 있습니다.박테리아 세포에서 카탈라아제의 존재는 성장 조건과 세포를 성장시키는 데 사용되는 매개체 둘 다에 달려 있습니다.

모세관을 사용할 수도 있다.잘못된 음성 결과를 피하기 위해 모세관 끝을 막지 않고 소량의 세균 샘플을 채취합니다.반대쪽 끝을 과산화수소에 담갔다가 모세관 작용을 통해 튜브로 빨려들어가 뒤집혀 세균 샘플이 아래쪽을 향하도록 한다.튜브를 잡고 있는 손은 벤치를 두드려 박테리아에 닿을 때까지 과산화수소를 아래로 이동시킨다.접촉 시 기포가 형성되면 카탈라아제 양성반응을 나타낸다.약 105 cells/mL [50]이상의 농도에서도 카탈라아제 양성균을 검출할 수 있어 사용이 간단하다.

세균독성

호중구와 다른 식세포들은 박테리아를 죽이기 위해 과산화물을 사용한다.NADPH 산화효소는 과산화수소를 통해 식세포 [51]병원체를 죽이는 하이포아염소산과 같은 다른 산화 물질로 변환되는 파고솜 내에서 과산화물을 생성한다.만성육아종질환(CGD)을 가진 개인에서는 NADPH 산화효소계 결함으로 식세포 과산화물 생산이 저하된다.정상적인 세포대사는 여전히 소량의 과산화물을 생성하며 이 과산화물은 박테리아 감염을 근절하기 위해 차아염소산을 생성하는데 사용될 수 있다.그러나 CGD를 가진 개인이 카탈라아제 양성 박테리아에 감염되면, 박테리아 카탈라아제는 과산화물이 다른 산화 물질을 생성하기 전에 과잉 과산화물을 파괴할 수 있다.이러한 개인들에게서 병원균은 살아남아 만성 감염이 된다.이 만성 감염은 일반적으로 감염을 분리하기 위해 대식세포에 둘러싸여 있다.병원체를 둘러싸고 있는 이 대식세포의 벽을 육아종이라고 한다.많은 박테리아가 카탈라아제 양성이지만, 어떤 박테리아는 다른 박테리아보다 카탈라아제 생성 능력이 더 뛰어납니다.니모닉은 카탈라아제 양성 박테리아(및 곰팡이균인 칸디다와 아스페르길루스)를 기억하기 위해 사용될 수 있습니다: 노카디아, 슈도모나스, 리스테리아, 아스페르길루스, 칸디다, 대장균, 포도상구균, 세라티아, B. 두화증 및 H. 필로리.[52]

애카탈라시아

Acatalasia는 CAT의 동종 접합 돌연변이에 의해 유발되는 질환으로 카탈라아제 결핍을 초래한다.증상은 경미하며 구강 궤양을 포함한다.헤테로 접합 CAT 돌연변이는 더 낮지만 여전히 [53]카탈라아제가 존재한다.

흰머리

낮은 수준의 카탈라아제는 사람의 머리카락이 희어지는 과정에서 역할을 할 수 있다.과산화수소는 체내에서 자연적으로 생성되며 카탈라아제에 의해 분해된다.과산화수소는 모낭에 축적될 수 있으며 카탈라아제 수치가 감소하면 산화적 스트레스와 [54]노화를 일으킬 수 있습니다.과산화수소는 머리카락의 [55][56]색을 내는 색소인 멜라닌의 생성을 방해한다.

상호 작용

카탈라아제는 ABL2[57] [57]및 Abl 유전자와 상호작용하는 것으로 나타났다.쥐백혈병 바이러스에 감염되면 생쥐의 폐, 심장, 신장에서 카탈라아제 활동이 감소합니다.반대로, 식이 어유는 [58]생쥐의 심장과 신장에서 카탈라아제 활성을 증가시켰다.

카탈라아제 활성도 측정방법

1870년, Schoenn은 과산화수소와 몰리브덴테이트의 상호작용으로 노란색의 형성을 발견했다. 그리고 20세기 중반부터, 이 반응은 카탈라아제 활성 [59]분석에서 반응하지 않은 과산화수소의 색도 측정으로 사용되기 시작했다.이 반응은 Korolyuk et al.(1988)[60]과 Goth(1991)[61]의 출판 이후 널리 사용되었다.

과산화수소 농도 감소에 대한 직접적인 자외선 측정도 Beers & Sizer와[62] Aebi의 [63]출판 이후 널리 사용되고 있다.

「 」를 참조해 주세요.

레퍼런스

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