에피레귤린
Epiregulin
에피레굴린(EPR)은 인간의 EREG [5][6]유전자에 의해 암호화되는 단백질이다.
구조.
에피레굴린은 46개의 아미노산 잔기로 구성되어 있다.그것의 2차 구조는 가닥에 [7]β-시트의 약 30%를 포함한다.잔류물 중 일부는 수소 [7]결합에 의해 루프를 형성하고 회전합니다.에피레귤린에서 β-시트의 비율은 도메인과 이들이 점유하는 2차 구조에 따라 달라진다.에피레굴린의 고분자 분자는 폴리펩타이드([7]L)와 폴리머 타입의 공식 중량이 5280.1 g/mol이다.
대부분의 단백질에서 구조적 모티브는 모든 β 모티브에서 전형적인 연결을 가진다.즉, 폴리펩타이드 사슬이 교차 연결을 하지 않으며, 이러한 유형의 연결은 관찰되지 않았습니다.에피레굴린은 모든 β 모티브에서 전형적인 연결을 차지하는 단백질 중 하나이다.또한 에피레귤린의 구조는 β 모티브로 사슬을 형성하므로 β 헤어핀 구조 모티브도 형성한다.β 헤어핀은 인접한 2개의 반평행 β 가닥이 β턴에 의해 연결된 경우이다.
기능.
에피레굴린은 표피성장인자군의 구성원이다.에피레굴린은 표피 성장인자 수용체(EGFR)의 배위자뿐만 아니라 티로신-키나아제 [6]수용체의 ERBB(v-erb-b2 oncogen homolog) 계열의 대부분 구성원의 배위자로 기능할 수 있다.C 말단 에피레굴린의 2차 구조는 수소 결합이 없기 때문에 다른 표피 성장 인자 계열 리간드와 다르다.C 말단에서의 구조적 차이는 ERBB [7]수용체에 대한 에피레굴린의 감소된 결합 친화력에 대한 설명을 제공할 수 있다.
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