일반세균포린과

General bacterial porin family
그램 음성 포린
1pho opm.png
식별자
기호.포린_1
PF00267
빠맘 클랜CL0193
인터프로IPR001702
프로 사이트PDOC00498
SCOP21 mpf / SCOPe / SUPFAM
TCDB1. B.1
OPM 슈퍼 패밀리31
OPM단백질1 ph
CDDcd01345

일반 박테리아 포린은 그램 음성 박테리아의 외막에서 나온 포린 단백질 과이다.포린은 친수성 [1]화합물의 분자 필터 역할을 한다.그들은 외막의 '분자 체' 특성에 책임이 있다.포린은 친수성 분자의 증배 공간으로의 확산을 가능하게 하는 큰 물로 채워진 채널을 형성합니다.일부 포린은 특정 크기(배제 한계로 알려져 있음)까지의 용질이 막을 통과할 수 있도록 하는 일반적인 확산 채널을 형성하는 반면, 다른 포린은 특정 용질에 특이하며 모공 내에 해당 용질의 결합 부위를 포함합니다(이것을 선택적 포린이라고 함).포린은 주요 외막 단백질이기 때문에 파지박테리오신의 결합을 위한 수용체 부위로서도 기능한다.

일반 확산 포린은 보통 막에 삼량체로 모여 있으며, 이들 단백질의 막 통과 코어는 베타 [2]스트랜드로만 구성되어 있다.많은 돌고래들이 진화적으로 연관이 있는 것으로 나타났다[3].

포린의 구조

MlaA 리포단백질
식별자
기호.MLAA
PF04333
OPM 슈퍼 패밀리31
OPM단백질5nup

포린은 β-스트랜드로 구성되어 있으며, 일반적으로 외막의 주증강측에서는 베타턴으로 서로 연결되며, 외막의 외부측에서는 긴 루프로 연결된다.β 가닥은 역평행 방식으로 놓여 있으며 β-배럴[2]이라고 불리는 원통형 튜브를 형성합니다.포린β-스트랜드의 아미노산 조성은 극성 잔기와 비극성 잔기가 번갈아 간다는 점에서 독특하다.즉, 무극성 잔류물은 비극성 지질막과 상호작용하기 위해 바깥쪽을 향하고, 반면 극성 잔류물은 β-배럴의 중앙을 향해 수성 채널을 형성한다.외막을 구성하는 인지질은 세포질막과[4] 같은 반투과성 특성을 제공한다.

포린 채널은 구멍으로 돌출되는 아이렛이라고 불리는 루프로 인해 부분적으로 차단됩니다.일반적으로 각 배럴의 Strand 5와 6 사이에 있으며, 채널을 통과할 수 있는 용질의 크기를 정의합니다.그것은 거의 전적으로 채널의 반대편에 배치된 하전 아미노산 잔류물과 라이닝되어 모공을 가로지르는 횡단 전장을 형성합니다.눈알은 4개의 글루탐산으로부터 음전하의 국부적 잉여를 가지고 있고 7개의 아스파라긴산 잔류물 (1개의 히스티딘, 2개의 리신 및 3개의 아르기닌 잔류물과 대조적으로)은 2개의 결합된 칼슘 원자에 의해 부분적으로 보상됩니다, 그리고 분자의 이러한 비대칭 배열은 분자 선택에 영향을 미치는 것으로 생각됩니다.해협[3] 통과

OmpC와 같은 일부 오스모포린은 외막 지질 [5]비대칭을 유지하기 위해 알파 나선형 막 통과 단백질 MlaA와 복합체를 형성한다.

호몰로지 패밀리

3차원 구조 분석 결과 일반 박테리아 포린(GBP) 패밀리와 충분한 배열 유사성을 공유하는 다른 패밀리가 다수(최소 48개) 있는 것으로 나타났다.일반 박테리아 포린 패밀리와 구조 및 기능이 상동한다.그러한 패밀리 중 하나가 Sugar Porin(SP) 패밀리입니다. (TC# 1.B.3) SP 패밀리에는 기질이 있는 3차원 구조가 X선 회절에 의해 얻어지는 대장균의 잘 특징지어지는 말토포린이 포함됩니다.단백질은 16개의 β-가닥으로 구성된 일반 세균성 포린 패밀리(GBP) 및 Rodobacter PorCa Porin(RPP) 패밀리(TC# 1.B.7)의 단백질과 대조적으로 18개의 β-가닥 β-가닥으로 구성되어 있다.말토포린은 GBP(TC#1.B.1) 및 RPP(TC#1.B.7)의 포린보다 베타배럴이 넓지만 채널은 좁아 후자의 포린 이온 전도율이 5%에 불과하다.

RPP 패밀리에서 유일하게 잘 특징지어지는 Rhodobacter PorCa 단백질은 X선 결정학에 의해 3차원 구조를 보인 최초의 돌고래였다.GbP(TC #1.B.1) 패밀리 멤버의 구조와 유사한 16가닥 β-배럴 구조를 가지고 있다.포핏 외 연구진(1991)은 모든 대장균의 포스포린(PhoE; TC# 1.B.1.2), 말토포린(LamB; TC# 1.B.3.1) 및 매트릭스포린(OMPF)의 결정 구조를 제시했으며, 이들 결정 구조는 포르호박터와 유사하다는 것을 발견했다.구조 및 시퀀스 분석은 GBP, SP 및 RPP 패밀리와 TCDB의 44개 추가 패밀리가 단일 슈퍼 패밀리에 속한다는 확실한 증거를 제공한다.그러나 통계적 수단(M. Saier, 미발표 결과)을 사용하여 GBP와 RPP 패밀리 구성원 간의 호몰로지를 입증할 수 있었다.

포린 슈퍼패밀리

일반 세균성 포린 계열은 포린 슈퍼 계열 I에 속한다.슈가포린(SP) 계열과 로도박터포르카포린(RPP) 계열도 포린 슈퍼패밀리 I에 속합니다.

아과

레퍼런스

  1. ^ Benz R, Bauer K (1988). "Permeation of hydrophilic molecules through the outer membrane of gram-negative bacteria. Review on bacterial porins". Eur. J. Biochem. 176 (1): 1–19. doi:10.1111/j.1432-1033.1988.tb14245.x. PMID 2901351.
  2. ^ Jap BK, Walian PJ (1990). "Biophysics of the structure and function of porins". Q. Rev. Biophys. 23 (4): 367–403. doi:10.1017/S003358350000559X. PMID 2178269.
  3. ^ Pattus F, Jeanteur D, Lakey JH (1991). "The bacterial porin superfamily: sequence alignment and structure prediction". Mol. Microbiol. 5 (9): 2153–2164. doi:10.1111/j.1365-2958.1991.tb02145.x. PMID 1662760. S2CID 29688606.
  4. ^ Van Gelder P, Saint N, van Boxtel R, Rosenbusch JP, Tommassen J (1997). "Pore functioning of outer membrane protein PhoE of Escherichia col". Protein Eng. 10 (6): 699–706. doi:10.1093/protein/10.6.699. PMID 9278284.
  5. ^ Chong, Zhi-Soon; Woo, Wei-Fen; Chng, Shu-Sin (2015-12-01). "Osmoporin OmpC forms a complex with MlaA to maintain outer membrane lipid asymmetry in Escherichia coli". Molecular Microbiology. 98 (6): 1133–1146. doi:10.1111/mmi.13202. ISSN 1365-2958. PMID 26314242.