종양 괴사 인자 수용체 2

Tumor necrosis factor receptor 2
TNFRSF1B
사용 가능한 구조물
PDB직교 검색: PDBe RCSB
식별자
별칭TNFRSF1B, CD120b, TBPII, TNF-R-II, TNF-R75, TNFBR, TNFR1B, TNFR2, TNFR80, p75, p75TNFR, tumor necrosis factor receptor superfamily member 1B, TNF receptor superfamily member 1B
외부 IDOMIM: 191191 MGI: 1314883 HomoloGene: 829 GeneCard: TNFRSF1B
직교체
종인간마우스
엔트레스

7133

21938

앙상블

ENSG00000028137

ENSMUSG00000028599

유니프로트

P20333

P25119

RefSeq(mRNA)

NM_001066

NM_011610

RefSeq(단백질)

NP_001057

NP_035740

위치(UCSC)Chr 1: 12.17 – 12.21MbChr 4: 144.94 – 144.97Mb
PubMed 검색[3][4]
위키다타
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종양 괴사 인자 수용체 슈퍼패밀리 멤버 1B(TNFRSF1B)와 CD120b로도 알려진 종양 괴사 인자 수용체 2(TNFR2)는 종양 괴사 인자-알파(TNFα)[5][6]를 결합하는 두 개의 막 수용체 중 하나이다.TNFR2의 세포외 영역인 종양 괴사 인자 수용체 1(TNFR1)도 이와 마찬가지로 TNFα에 결합할 수 있는 4개의 세포가 풍부한 영역으로 구성된다.[7][8]TNFR1과 TNFR2는 사망영역(DD)이 부족한 TNFR2와 같이 세포내 구조의 차이로 인해 TNFα에 구속되었을 때 서로 다른 기능을 갖는다.[7]

함수

이 유전자가 인코딩한 단백질은 종양 괴사인자 수용체 슈퍼패밀리의 일종으로 TNFRSF1A도 들어 있다.이 단백질과 TNF 수용체 1은 E3 유비퀴틴 리기아제 활성을 가진 두 개의 항중독성 단백질인 c-IAP1과 c-IAP2의 모집을 매개하는 이질 복합체를 형성한다.TNF 수신기 신호 전달에서 IAP의 기능은 알 수 없지만, c-IAP1은 TNF 수신기 관련 인자 2(TRAF2)의 편재화 및 저하에 의해 TNF에 의한 사멸을 촉진하는 것으로 생각되며, 이는 반사멸성 신호를 매개한다.쥐를 대상으로 한 녹아웃 연구도 항산화 경로를 자극해 뉴런의 세포사멸을 막는 데 이 단백질의 역할을 시사한다.[9]

임상적 유의성

CNS

적어도 부분적으로는 TNRF2가 세포내 사망영역이 없기 때문에 TNFR2는 신경보호성이 있다.[10]

조현병 환자는 수용성 종양 괴사 인자 수용체 2(sTNFR2) 수치가 증가했다.[11]

암

종양 세포에서 TNRF2를 목표로 하는 것은 종양 세포 사망 증가와 종양 세포 성장 진행 감소와 관련이 있다.[8]

TNFR2의 발현이 증가한 것은 유방암, 자궁경부암, 대장암, 신장암에서 발견된다.[8]종양 세포에서 TNRF2의 발현과 말기 암 사이의 연관성이 발견되었다.[8]TNFR2는 TNFR2 발현상실이 관련 종양세포의 사망 증가 및 추가 성장의 현저한 정지 상태와 관련이 있는 것으로 밝혀졌기 때문에 종양세포 성장에 중요한 역할을 한다.[8]TNFR2 억제를 통한 암 치료를 위한 TNFR2의 타겟팅에는 치료 잠재력이 있다.[12]

상호작용

TNFRSF1B는 다음과 상호 작용하는 것으로 나타났다.

참조

  1. ^ a b c GRCh38: 앙상블 릴리스 89: ENSG000028137 - 앙상블, 2017년 5월
  2. ^ a b c GRCm38: 앙상블 릴리스 89: ENSMUSG000028599 - 앙상블, 2017년 5월
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Schall TJ, Lewis M, Koller KJ, Lee A, Rice GC, Wong GH, et al. (April 1990). "Molecular cloning and expression of a receptor for human tumor necrosis factor". Cell. 61 (2): 361–370. doi:10.1016/0092-8674(90)90816-W. PMID 2158863. S2CID 36187863.
  6. ^ Santee SM, Owen-Schaub LB (August 1996). "Human tumor necrosis factor receptor p75/80 (CD120b) gene structure and promoter characterization". The Journal of Biological Chemistry. 271 (35): 21151–21159. doi:10.1074/jbc.271.35.21151. PMID 8702885.
  7. ^ a b Wang J, Al-Lamki RS (2013-11-17). "Tumor necrosis factor receptor 2: its contribution to acute cellular rejection and clear cell renal carcinoma". BioMed Research International. 2013: 821310. doi:10.1155/2013/821310. PMC 3848079. PMID 24350291.
  8. ^ a b c d e Sheng Y, Li F, Qin Z (2018). "TNF Receptor 2 Makes Tumor Necrosis Factor a Friend of Tumors". Frontiers in Immunology. 9: 1170. doi:10.3389/fimmu.2018.01170. PMID 29892300.
  9. ^ "Entrez Gene: TNFRSF1B tumor necrosis factor receptor superfamily, member 1B". Retrieved 8 May 2017.
  10. ^ Chadwick W, Magnus T, Martin B, Keselman A, Mattson MP, Maudsley S (October 2008). "Targeting TNF-alpha receptors for neurotherapeutics". Trends in Neurosciences. 31 (10): 504–511. doi:10.1016/j.tins.2008.07.005. PMC 2574933. PMID 18774186.
  11. ^ Kudo N, Yamamori H, Ishima T, Nemoto K, Yasuda Y, Fujimoto M, et al. (July 2018). "Plasma Levels of Soluble Tumor Necrosis Factor Receptor 2 (sTNFR2) Are Associated with Hippocampal Volume and Cognitive Performance in Patients with Schizophrenia". The International Journal of Neuropsychopharmacology. 21 (7): 631–639. doi:10.1093/ijnp/pyy013. PMC 6031046. PMID 29529289.
  12. ^ Medler J, Wajant H (April 2019). "Tumor necrosis factor receptor-2 (TNFR2): an overview of an emerging drug target". Expert Opinion on Therapeutic Targets. 23 (4): 295–307. doi:10.1080/14728222.2019.1586886. PMID 30856027.
  13. ^ Bouwmeester T, Bauch A, Ruffner H, Angrand PO, Bergamini G, Croughton K, et al. (February 2004). "A physical and functional map of the human TNF-alpha/NF-kappa B signal transduction pathway". Nature Cell Biology. 6 (2): 97–105. doi:10.1038/ncb1086. PMID 14743216. S2CID 11683986.
  14. ^ Song HY, Donner DB (August 1995). "Association of a RING finger protein with the cytoplasmic domain of the human type-2 tumour necrosis factor receptor". The Biochemical Journal. 309 (3): 825–829. doi:10.1042/bj3090825. PMC 1135706. PMID 7639698.
  15. ^ Takeuchi M, Rothe M, Goeddel DV (August 1996). "Anatomy of TRAF2. Distinct domains for nuclear factor-kappaB activation and association with tumor necrosis factor signaling proteins". The Journal of Biological Chemistry. 271 (33): 19935–19942. doi:10.1074/jbc.271.33.19935. PMID 8702708.
  16. ^ Hostager BS, Bishop GA (April 2002). "Role of TNF receptor-associated factor 2 in the activation of IgM secretion by CD40 and CD120b". Journal of Immunology. 168 (7): 3318–3322. doi:10.4049/jimmunol.168.7.3318. PMID 11907088.
  17. ^ Rothe M, Xiong J, Shu HB, Williamson K, Goddard A, Goeddel DV (August 1996). "I-TRAF is a novel TRAF-interacting protein that regulates TRAF-mediated signal transduction". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 93 (16): 8241–8246. Bibcode:1996PNAS...93.8241R. doi:10.1073/pnas.93.16.8241. PMC 38654. PMID 8710854.
  18. ^ Marsters SA, Ayres TM, Skubatch M, Gray CL, Rothe M, Ashkenazi A (May 1997). "Herpesvirus entry mediator, a member of the tumor necrosis factor receptor (TNFR) family, interacts with members of the TNFR-associated factor family and activates the transcription factors NF-kappaB and AP-1". The Journal of Biological Chemistry. 272 (22): 14029–14032. doi:10.1074/jbc.272.22.14029. PMID 9162022.
  19. ^ Carpentier I, Coornaert B, Beyaert R (October 2008). "Smurf2 is a TRAF2 binding protein that triggers TNF-R2 ubiquitination and TNF-R2-induced JNK activation". Biochemical and Biophysical Research Communications. 374 (4): 752–757. doi:10.1016/j.bbrc.2008.07.103. PMID 18671942.
  20. ^ Pype S, Declercq W, Ibrahimi A, Michiels C, Van Rietschoten JG, Dewulf N, et al. (June 2000). "TTRAP, a novel protein that associates with CD40, tumor necrosis factor (TNF) receptor-75 and TNF receptor-associated factors (TRAFs), and that inhibits nuclear factor-kappa B activation". The Journal of Biological Chemistry. 275 (24): 18586–18593. doi:10.1074/jbc.M000531200. PMID 10764746.

추가 읽기

외부 링크

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