TAS1R2 유전자에 의해 코드된 단백질은 7개의 막 통과 도메인을 가진 G 단백질 결합 수용체이며, 헤테로다이머 아미노산 미각 수용체 T1R2+3의 구성요소이다.이 수용체는 TAS1R2 및 TAS1R3 단백질의 이합체로 형성됩니다.또한 TAS1R2 단백질은 2+3 헤테로다이머가 [7]형성되지 않으면 기능하지 않는다.TAS1R2 및 TAS1R1 유전자에 의해 발현되는 이러한 수용체의 또 다른 흥미로운 품질은 세포외 도메인과 결합 리간드가 [8]없을 때 자발적인 활성이다.이는 세포외 도메인이 수크로스와 같은 활성 리간드에 결합할 뿐만 아니라 자발적인 작용을 방지함으로써 수용체의 기능을 조절한다는 것을 의미할 수 있다.
리간드
TAS1R2+3 수용체는 천연당인 수크로스와 과당, 인공 감미료인 사카린, 아세설팜 칼륨, 둘신 및 구아니디노아세트산에 반응하는 것으로 나타났다.연구는 처음에 랫드 수용체가 포도당과 아스파탐과 같은 많은 다른 천연 당과 인공 당에 반응하지 않아 [7]단맛 수용체가 한 가지 이상 존재해야 한다는 결론을 이끌어냈다.그러나 상반된 증거는 인간 TAS1R2+3 수용체를 발현하는 세포가 아스파탐과 포도당 모두에 대해 민감성을 보였지만, 랫드 TAS1R2+3 수용체를 발현하는 세포는 포도당에 의해 약간 활성화되었을 뿐 아스파탐[9]활성화는 보이지 않았다는 것을 시사했다.이러한 결과는 또 다른 단맛 수용체의 존재에 대해서는 결정적이지 않지만, TAS1R2+3 수용체가 다양한 단맛에 영향을 미친다는 것을 보여준다.
신호 변환
TAS1R2 수용체와 TAS1R1 수용체는 구스두신 녹아웃이 적은 잔류 활성을 보였지만 G 단백질, 대부분의 경우 구스두신 Gα 서브유닛에 결합하는 것으로 나타났다.또한 TAS1R2 및 TAS1R1은 Gαo 및 Gαi 단백질 서브유닛을 [8]활성화하는 것으로 나타났다.이는 TAS1R1과 TAS1R2가 미각[10]수용체에서 고리형구아노신 일인산(cGMP) 수치를 감소시키기 위해 아데닐릴 사이클라아제를 억제하는 G 단백질 결합 수용체임을 시사한다.감각적인 G단백질 세컨드 메신저 시스템에 의해 활성화된 공통 채널을 녹아웃시킴으로써 수행된 연구는 또한 단맛 지각과 포스파티딜이노시톨 경로 사이의 연관성을 보여주었다.비선택적 양이온 과도 수용체 전위 채널 TRPM5는 우마미 및 단맛 모두와 상관관계가 있는 것으로 나타났다.또한 포스포리파아제 PLCβ2는 우마미 및 단맛과 유사한 상관관계가 있는 것으로 나타났다.이는 이러한 미각 세포에서 G단백질 경로의 활성화와 PLC β2 및 TRPM5 채널의 후속 활성화가 [11]세포를 활성화하기 위해 기능함을 시사한다.
^Abaffy T, Trubey KR, Chaudhari N (2003). "Adenylyl cyclase expression and modulation of cAMP in rat taste cells". American Journal of Physiology. Cell Physiology. 284 (6): C1420–C1428. doi:10.1152/ajpcell.00556.2002. PMID12606315.
Spadaccini R, Trabucco F, Saviano G, Picone D, Crescenzi O, Tancredi T, Temussi PA (2003). "The mechanism of interaction of sweet proteins with the T1R2-T1R3 receptor: evidence from the solution structure of G16A-MNEI". J. Mol. Biol. 328 (3): 683–92. doi:10.1016/S0022-2836(03)00346-2. PMID12706725.
