POU 도메인

POU domain
Pou 도메인 - N-단자와 호메오박스 도메인 연결
식별자
기호.발판
팜PF00157
인터프로IPR000327
프로 사이트PDOC00035
SCOP210월 1일/SCOPe/SUPFAM

POU ('pow'로 발음)[1]는 잘 보존된 호메오도메인을 가진 단백질 군이다.

어원학

약자 POU는 다음 세 가지 전사 인자의 이름에서 파생되었습니다.

다양성

POU 도메인 유전자는 엘레강스, 드로소필라, 제노푸스, 제브라피쉬, 인간과 같이 서로 다른 유기체에서는 설명되었지만 식물과 곰팡이에서는 아직 확인되지 않았다.

동물 전체의 POU 도메인 유전자를 비교한 결과, Pit-1은 POU1 클래스의 일부이고, Oct-1과 Oct-2는 POU2의 일부이며, Unc-86은 POU4의 구성원이다.동물 진화 초기에 분화된 6개의 클래스: POU1, POU3, POU4, POU6 클래스는 스폰지와 음메타조안의 마지막 공통 조상 이전에 진화했고, POU2 클래스는 빌라테라에서 진화했으며, POU5는 척추동물에게 [2]고유한 것으로 보인다.

그램 양성 원핵생물인 바실러스 서브틸리스의 [3]역량 단백질인 전사조절기 COMS에 대한 POU 호메오도메인의 아미노산 배열 보존(37%-42%)이 놀라울 정도로 높다.POU 호메오도메인 조절제가 메타장에서 조직 분화를 유도하는 방식과 마찬가지로, 이 전사 인자는 B. 서브틸리스의 하위 집단을 유전적 능력 상태로 분화하는 데 중요하다.

기능.

POU 단백질은 POU 도메인으로 언급되는 초당 DNA 결합 도메인을 포함하는 진핵생물 전사인자이다.POU 패밀리의 다양한 구성원은 다양한 기능을 가지고 있으며, 모두 신경 내분비계의[4] 기능과 유기체의 [5]발달과 관련이 있습니다.면역글로불린 경쇄 및 중쇄(10-2)[6][7] 및 프로락틴 및 성장호르몬(Pit-1)과 같은 영양호르몬 유전자를 포함한 다른 유전자들도 조절된다.

구조.

POU 도메인은 15-55 aa의 비저장 영역으로 분리된 2개의 서브 유닛으로 구성된 초당 도메인이다.N 말단 서브유닛은 POU 특이(POUs) 도메인(InterPro: IPR000327)으로 알려져 있으며, C 말단 서브유닛은 호메오박스 도메인(InterPro: IPR007103)으로 알려져 있습니다.DNA에 결합된 두 POU 하위 도메인을 포함한 복합체의 3D 구조를 사용할 수 있다.두 서브도메인은 모두 초당적 DNA 결합 부위의 두 가지 성분과 직접 연관된 구조 모티브 '나선-턴-나선'을 포함하고 있으며, 둘 다 고친화성 배열 특이적 DNA 결합에 필요하다.또한 도메인은 단백질-단백질 [8]상호작용에 관여할 수 있다.서브도메인은 플렉시블링커에 [9][10][11]의해 접속됩니다.단백질에서 POU 특이 도메인은 항상 호메오도메인을 동반한다.배열 호몰로지가 없음에도 불구하고 POU의 3D 구조는 박테리오파지 람다 억제제 및 다른 HSTH_3 패밀리의 [9][10]3D 구조와 유사하다.

예

POU 도메인과 관련된 의사유전자를 포함하는 단백질을 코드하는 인간 유전자는 다음과 같다.

레퍼런스

  1. ^ Phillips K, Luisi B (Oct 2000). "The virtuoso of versatility: POU proteins that flex to fit". Journal of Molecular Biology. 302 (5): 1023–39. doi:10.1006/jmbi.2000.4107. PMID 11183772.
  2. ^ Gold, David A.; Gates, Ruth D.; Jacobs, David K. (2014-12-01). "The Early Expansion and Evolutionary Dynamics of POU Class Genes". Molecular Biology and Evolution. 31 (12): 3136–3147. doi:10.1093/molbev/msu243. ISSN 0737-4038. PMC 4245813. PMID 25261405.
  3. ^ D'Souza C, Nakano MM, Zuber P (September 1994). "Identification of comS, a gene of the srfA operon that regulates the establishment of genetic competence in Bacillus subtilis". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (20): 9397–401. doi:10.1073/pnas.91.20.9397. PMC 44819. PMID 7937777.
  4. ^ Assa-Munt N, Mortishire-Smith RJ, Aurora R, Herr W, Wright PE (Apr 1993). "The solution structure of the Oct-1 POU-specific domain reveals a striking similarity to the bacteriophage lambda repressor DNA-binding domain". Cell. 73 (1): 193–205. doi:10.1016/0092-8674(93)90171-L. PMID 8462099. S2CID 24276357.
  5. ^ Andersen B, Rosenfeld MG (Feb 2001). "POU domain factors in the neuroendocrine system: lessons from developmental biology provide insights into human disease". Endocrine Reviews. 22 (1): 2–35. doi:10.1210/edrv.22.1.0421. PMID 11159814.
  6. ^ Petryniak B, Staudt LM, Postema CE, McCormack WT, Thompson CB (Feb 1990). "Characterization of chicken octamer-binding proteins demonstrates that POU domain-containing homeobox transcription factors have been highly conserved during vertebrate evolution". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 87 (3): 1099–1103. doi:10.1073/pnas.87.3.1099. PMC 53418. PMID 1967834.
  7. ^ Johnson WA, Hirsh J (Feb 1990). "Binding of a Drosophila POU-domain protein to a sequence element regulating gene expression in specific dopaminergic neurons". Nature. 343 (6257): 467–470. doi:10.1038/343467a0. PMID 1967821. S2CID 9315961.
  8. ^ Mathis JM, Simmons DM, He X, Swanson LW, Rosenfeld MG (Jul 1992). "Brain 4: a novel mammalian POU domain transcription factor exhibiting restricted brain-specific expression". The EMBO Journal. 11 (7): 2551–2561. doi:10.1002/j.1460-2075.1992.tb05320.x. PMC 556730. PMID 1628619.
  9. ^ a b Phillips K, Luisi B (Oct 2000). "The virtuoso of versatility: POU proteins that flex to fit". Journal of Molecular Biology. 302 (5): 1023–1039. doi:10.1006/jmbi.2000.4107. PMID 11183772.
  10. ^ a b Klemm JD, Rould MA, Aurora R, Herr W, Pabo CO (Apr 1994). "Crystal structure of the Oct-1 POU domain bound to an octamer site: DNA recognition with tethered DNA-binding modules". Cell. 77 (1): 21–32. doi:10.1016/0092-8674(94)90231-3. PMID 8156594. S2CID 36371069.
  11. ^ Jacobson EM, Li P, Leon-del-Rio A, Rosenfeld MG, Aggarwal AK (Jan 1997). "Structure of Pit-1 POU domain bound to DNA as a dimer: unexpected arrangement and flexibility". Genes & Development. 11 (2): 198–212. doi:10.1101/gad.11.2.198. PMID 9009203.
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